Rola chemii bioorganicznej w kształceniu teoretycznym lekarza. Przedmiot chemii bioorganicznej

“ … Było mnóstwo niesamowitych wydarzeń,

Że teraz nic nie wydawało jej się zupełnie możliwe ”

L. Carroll „Alicja w krainie czarów”

Chemia bioorganiczna rozwinęła się na pograniczu dwóch nauk: chemii i biologii. Obecnie dołączyła do nich medycyna i farmakologia. Wszystkie cztery nauki wykorzystują nowoczesne metody badań fizycznych, analizy matematycznej i modelowania komputerowego.

W 1807 r J.Ya. Berzelius zaproponował, aby nazwać substancje takie jak oliwa z oliwek czy cukier, które są powszechne w przyrodzie żywej organiczny.

W tym czasie znanych było już wiele naturalnych związków, które później zaczęto definiować jako węglowodany, białka, lipidy i alkaloidy.

W 1812 r. rosyjski chemik KS Kirchhoff przekształcił skrobię poprzez ogrzewanie jej z kwasem w cukier, zwany później glukozą.

W 1820 r. francuski chemik A. Braconno traktując białko żelatyną, otrzymał substancję glicynę, która należy do klasy późniejszych związków Berzelius o imieniu aminokwasy.

Za datę narodzin chemii organicznej można uznać dzieło opublikowane w 1828 roku F. Velera, który jako pierwszy zsyntetyzował substancję pochodzenia naturalnego – mocznik- z nieorganicznego związku cyjanianu amonu.

W 1825 roku fizyk Faradaya wyizolował benzen z gazu użytego do oświetlenia Londynu. Obecność benzenu może wyjaśniać dymiące płomienie londyńskich lamp.

W 1842 r N.N. Zinin przeprowadził syntezę z aniliną,

W 1845 r. A.V. Kolbe, uczeń F. Wöhlera, zsyntetyzował kwas octowy – niewątpliwie naturalny związek organiczny – z pierwiastków wyjściowych (węgiel, wodór, tlen)

W 1854 r PM Bertlot podgrzano glicerynę kwasem stearynowym i uzyskano tristearynę, która okazała się identyczna z naturalnym związkiem wyizolowanym z tłuszczów. Dalej PO POŁUDNIU. Berthelot wziął inne kwasy, które nie zostały wyizolowane z naturalnych tłuszczów i otrzymał związki bardzo podobne do naturalnych tłuszczów. Dzięki temu francuski chemik udowodnił, że można uzyskać nie tylko analogi związków naturalnych, ale także tworzyć nowe, podobne i zarazem odmienne od naturalnych.

Wiele znaczących osiągnięć chemii organicznej drugiej połowy XIX wieku wiąże się z syntezą i badaniem substancji naturalnych.

W 1861 roku niemiecki chemik Friedrich August Kekule von Stradonitz (w literaturze naukowej zawsze nazywany po prostu Kekule) opublikował podręcznik, w którym zdefiniował chemię organiczną jako chemię węgla.

W latach 1861-1864. Rosyjski chemik A.M. Butlerov stworzył jednolitą teorię budowy związków organicznych, która umożliwiła przeniesienie wszystkich istniejących osiągnięć na jedną podstawę naukową i otworzyła drogę do rozwoju nauki o chemii organicznej.

W tym samym okresie D.I. Mendelejew. znany na całym świecie jako naukowiec, który odkrył i sformułował okresowe prawo zmian właściwości pierwiastków, opublikował podręcznik „Chemia organiczna”. Dysponujemy jego drugim wydaniem (poprawionym i rozszerzonym, Publikacja Partnerstwa „Pożytek Publiczny”, St. Petersburg, 1863, 535 s.)

W swojej książce wielki naukowiec jasno zdefiniował związek między związkami organicznymi a procesami życiowymi: „Wiele procesów i substancji wytwarzanych sztucznie przez organizmy możemy odtworzyć poza organizmem. W ten sposób substancje białkowe, rozkładane u zwierząt pod wpływem tlenu wchłanianego przez krew, przekształcają się w sole amonowe, mocznik, cukier śluzowy, kwas benzoesowy i inne substancje zwykle wydalane z moczem... Każde zjawisko życiowe rozpatrywane osobno nie jest wynikiem działania jakiejś szczególnej siły, ale zachodzi zgodnie z ogólnymi prawami natury" W tym czasie nie pojawiła się jeszcze chemia bioorganiczna i biochemia

niezależne kierunki, początkowo były zjednoczone chemia fizjologiczna, ale stopniowo wyrosły na podstawie wszystkich osiągnięć w dwie niezależne nauki.

Nauka zajmująca się badaniami z zakresu chemii bioorganicznej powiązanie budowy substancji organicznych z ich funkcjami biologicznymi, wykorzystując głównie metody chemii organicznej, analitycznej, fizycznej oraz matematyczno-fizycznej

Głównym wyróżnikiem tego przedmiotu jest badanie aktywności biologicznej substancji w powiązaniu z analizą ich budowy chemicznej

Przedmioty badań chemii bioorganicznej: biologicznie ważne biopolimery naturalne - białka, kwasy nukleinowe, lipidy, substancje niskocząsteczkowe - witaminy, hormony, cząsteczki sygnałowe, metabolity - substancje biorące udział w metabolizmie energetycznym i plastycznym, leki syntetyczne.

Do głównych zadań chemii bioorganicznej zalicza się:

1. Opracowanie metod izolacji i oczyszczania związków naturalnych z wykorzystaniem metod medycznych do oceny jakości leku (np. hormonu na podstawie stopnia jego aktywności);

2. Wyznaczanie budowy związku naturalnego. Stosowane są wszystkie metody chemiczne: oznaczanie masy cząsteczkowej, hydroliza, analiza grup funkcyjnych, optyczne metody badawcze;

3. Opracowywanie metod syntezy związków naturalnych;

4. Badanie zależności działania biologicznego od struktury;

5. Wyjaśnienie natury aktywności biologicznej, molekularnych mechanizmów oddziaływania z różnymi strukturami komórkowymi lub z ich składnikami.

Rozwój chemii bioorganicznej na przestrzeni dziesięcioleci wiąże się z nazwiskami rosyjskich naukowców: D.I.Mendeleeva, A.M. Butlerov, N.N. Zinin, N.D. Zelinsky A.N. Belozersky N.A. Preobrazhensky M.M. Shemyakin, Yu.A. Owczinnikowa.

Założycielami chemii bioorganicznej za granicą są naukowcy, którzy dokonali wielu ważnych odkryć: struktury drugorzędowej struktury białek (L. Pauling), pełnej syntezy chlorofilu, witaminy B 12 (R. Woodward), zastosowania enzymów w organizmie synteza złożonych substancji organicznych. w tym gen (G. Koran) i inne

Na Uralu w Jekaterynburgu w dziedzinie chemii bioorganicznej od 1928 do 1980 roku. pracował jako kierownik wydziału chemii organicznej UPI, akademik I.Ya Postovsky, znany jako jeden z założycieli w naszym kraju kierunku naukowego poszukiwania i syntezy leków oraz autor szeregu leków (sulfonamidów, przeciwnowotworowe, przeciwpromienne, przeciwgruźlicze). Jego badania kontynuują studenci pracujący pod kierunkiem naukowców O.N. Chupakhina, V.N. Charushin w USTU-UPI oraz w Instytucie Syntezy Organicznej im. I JA. Postowskiego Rosyjskiej Akademii Nauk.

Chemia bioorganiczna jest ściśle związana z zadaniami medycyny i jest niezbędna do badania i zrozumienia biochemii, farmakologii, patofizjologii i higieny. Cały język naukowy chemii bioorganicznej, przyjęta notacja i stosowane metody nie różnią się od chemii organicznej, której uczyłeś się w szkole

WYKŁAD 1

Chemia bioorganiczna (BOC), jej znaczenie w medycynie

HOC to nauka zajmująca się badaniem funkcji biologicznych substancji organicznych w organizmie.

BOH powstał w drugiej połowie XX wieku. Obiektem jego badań są biopolimery, bioregulatory i poszczególne metabolity.

Biopolimery to wielkocząsteczkowe związki naturalne, będące podstawą wszystkich organizmów. Są to peptydy, białka, polisacharydy, kwasy nukleinowe (NA), lipidy itp.

Bioregulatory to związki chemiczne regulujące metabolizm. Są to witaminy, hormony, antybiotyki, alkaloidy, leki itp.

Znajomość budowy i właściwości biopolimerów oraz bioregulatorów pozwala zrozumieć istotę procesów biologicznych. Zatem ustalenie struktury białek i NA umożliwiło opracowanie pomysłów na temat biosyntezy białek macierzy i roli NA w zachowaniu i przekazywaniu informacji genetycznej.

BOX odgrywa główną rolę w ustaleniu mechanizmu działania enzymów, leków, procesów widzenia, oddychania, pamięci, przewodnictwa nerwowego, skurczu mięśni itp.

Głównym problemem BOX jest wyjaśnienie związku pomiędzy strukturą i mechanizmem działania związków.

BOX opiera się na materiale chemii organicznej.

CHEMIA ORGANICZNA

Jest to nauka zajmująca się badaniem związków węgla. Obecnie istnieje ~16 milionów substancji organicznych.

Przyczyny różnorodności substancji organicznych.

1. Związki atomów C ze sobą i innymi elementami układu okresowego D. Mendelejewa. W tym przypadku powstają łańcuchy i cykle:

Łańcuch prosty Łańcuch rozgałęziony

Konfiguracja planarna czworościenna

Konfiguracja atomu C atomu C

2. Homologia to istnienie substancji o podobnych właściwościach, gdzie każdy członek szeregu homologicznego różni się od poprzedniego grupą
–CH2 –. Na przykład seria homologiczna węglowodorów nasyconych:

3. Izomeria to istnienie substancji, które mają ten sam skład jakościowy i ilościowy, ale inną strukturę.

JESTEM. Butlerov (1861) stworzył teorię budowy związków organicznych, która do dziś stanowi naukową podstawę chemii organicznej.

Podstawowe zasady teorii budowy związków organicznych:

1) atomy w cząsteczkach są połączone ze sobą wiązaniami chemicznymi zgodnie z ich wartościowością;

2) atomy w cząsteczkach związków organicznych są połączone ze sobą w określonej kolejności, która określa strukturę chemiczną cząsteczki;

3) właściwości związków organicznych zależą nie tylko od liczby i charakteru tworzących je atomów, ale także od budowy chemicznej cząsteczek;

4) w cząsteczkach następuje wzajemne oddziaływanie atomów, zarówno połączonych, jak i niepołączonych bezpośrednio ze sobą;

5) strukturę chemiczną substancji można określić badając jej przemiany chemiczne i odwrotnie, jej właściwości można scharakteryzować na podstawie struktury substancji.

Rozważmy niektóre zapisy teorii budowy związków organicznych.

Izomeria strukturalna

Ona udostępnia:

1) Izomeria łańcucha

2) Izomeria położenia wiązań wielokrotnych i grup funkcyjnych

3) Izomeria grup funkcyjnych (izomeria międzyklasowa)

Wzory Newmana

Cykloheksan

Kształt „krzesła” jest bardziej korzystny energetycznie niż „wanna”.

Izomery konfiguracyjne

Są to stereoizomery, których cząsteczki mają różne ułożenia atomów w przestrzeni bez uwzględnienia konformacji.

W zależności od rodzaju symetrii wszystkie stereoizomery dzielą się na enancjomery i diastereoizomery.

Enancjomery (izomery optyczne, izomery lustrzane, antypody) to stereoizomery, których cząsteczki są ze sobą powiązane jako obiekt i niezgodne odbicie lustrzane. Zjawisko to nazywa się enancjomerią. Wszystkie właściwości chemiczne i fizyczne enancjomerów są takie same, z wyjątkiem dwóch: rotacji płaszczyzny światła spolaryzowanego (w urządzeniu polarymetrycznym) i aktywności biologicznej. Warunki enancjomerii: 1) atom C znajduje się w stanie hybrydyzacji sp 3; 2) brak jakiejkolwiek symetrii; 3) obecność asymetrycznego (chiralnego) atomu C, tj. atom posiadający cztery różne podstawniki.

Wiele grup hydroksylowych i aminokwasów ma zdolność obracania płaszczyzny polaryzacji wiązki światła w lewo lub w prawo. Zjawisko to nazywa się aktywnością optyczną, a same cząsteczki są optycznie aktywne. Odchylenie wiązki światła w prawo oznaczone jest znakiem „+”, w lewo – „-”, a kąt obrotu podawany jest w stopniach.

Konfiguracja absolutna cząsteczek jest określana złożonymi metodami fizykochemicznymi.

Względną konfigurację związków optycznie czynnych określa się przez porównanie ze standardem aldehydu glicerynowego. Substancje optycznie czynne o konfiguracji prawoskrętnego lub lewoskrętnego aldehydu glicerynowego (M. Rozanov, 1906) nazywane są substancjami serii D i L. Równa mieszanina prawo- i lewoskrętnych izomerów jednego związku nazywana jest racematem i jest optycznie nieaktywna.

Badania wykazały, że znaku rotacji światła nie można wiązać z przynależnością substancji do szeregu D i L; wyznacza się go jedynie eksperymentalnie w przyrządach - polarymetrach. Na przykład kwas L-mlekowy ma kąt obrotu +3,8 o, kwas D-mlekowy - -3,8 o.

Enancjomery przedstawiono za pomocą wzorów Fischera.

Rząd L. Rząd D

Wśród enancjomerów mogą występować cząsteczki symetryczne, które nie wykazują aktywności optycznej i nazywane są mezoizomerami.

Racemate – sok winogronowy

Izomery optyczne niebędące izomerami lustrzanymi, różniące się konfiguracją kilku, ale nie wszystkich asymetrycznych atomów C, mających różne właściwości fizyczne i chemiczne, nazywane są s- di-A-stereoizomery.

p-diastereoizomery (izomery geometryczne) to stereomery posiadające wiązanie p w cząsteczce. Występują w alkenach, nienasyconych wyższych kwasach węglowych, nienasyconych kwasach diwęglanowych

Aktywność biologiczna substancji organicznych jest związana z ich budową.

Na przykład:

Kwas cis-butenodiowy, Kwas trans-butenodiowy,

kwas maleinowy – kwas fumarowy – nietoksyczny,

bardzo toksyczny w organizmie

Wszystkie naturalne nienasycone związki wyższego węgla są izomerami cis.

WYKŁAD 2

Systemy sprzężone

W najprostszym przypadku układy sprzężone to układy z naprzemiennymi wiązaniami podwójnymi i pojedynczymi. Mogą być otwarte lub zamknięte. Układ otwarty występuje w węglowodorach dienów (HC).

CH 2 = CH – CH = CH 2

Butadien-1, 3

CH2 = CH – Cl

Tutaj następuje koniugacja p-elektronów z p-elektronami. Ten typ koniugacji nazywany jest koniugacją p, p.

Układ zamknięty występuje w węglowodorach aromatycznych.

C 6 H 6

Aromatyczność

Jest to koncepcja obejmująca różne właściwości związków aromatycznych. Warunki aromatyczności: 1) płaski zamknięty pierścień, 2) wszystkie atomy C znajdują się w hybrydyzacji sp 2, 3) powstaje pojedynczy sprzężony układ wszystkich atomów pierścienia, 4) spełniona jest reguła Hückela: „4n+2 p-elektronów uczestniczy w koniugacja, gdzie n = 1, 2, 3…”

Najprostszym przedstawicielem węglowodorów aromatycznych jest benzen. Spełnia wszystkie cztery warunki aromatyczności.

Reguła Hückela: 4n+2 = 6, n = 1.

Wzajemne oddziaływanie atomów w cząsteczce

W 1861 roku rosyjski naukowiec A.M. Butlerov wyraził swoje stanowisko: „Atomy w cząsteczkach wzajemnie na siebie wpływają”. Obecnie wpływ ten przekazywany jest na dwa sposoby: indukcyjnie i mezomerycznie.

Efekt indukcyjny

Jest to przeniesienie wpływu elektronicznego przez łańcuch wiązań S. Wiadomo, że wiązanie pomiędzy atomami o różnej elektroujemności (EO) jest spolaryzowane, tj. przesunięty do atomu bardziej EO. Prowadzi to do pojawienia się na atomach efektywnych (rzeczywistych) ładunków (d). To elektroniczne przesunięcie nazywa się indukcyjnym i jest oznaczone literą I i strzałką ®.

, X = Hal -, HO -, HS -, NH 2 - itd.

Efekt indukcyjny może być dodatni lub ujemny. Jeżeli podstawnik X przyciąga elektrony wiązania chemicznego silniej niż atom H, to wykazuje – I. I(H) = O. W naszym przykładzie X wykazuje – I.

Jeśli podstawnik X przyciąga elektrony wiązania słabsze niż atom H, to wykazuje +I. Wszystkie alkile (R = CH3 -, C2H5 - itd.), Men + wykazują +I.

Efekt mezomeryczny

Efekt mezomeryczny (efekt koniugacji) to wpływ podstawnika przenoszony przez sprzężony układ wiązań p. Oznaczone literą M i zakrzywioną strzałką. Efekt mezomeryczny może mieć wartość „+” lub „–”.

Powyżej powiedziano, że istnieją dwa rodzaje koniugacji p, p i p, p.

Podstawnik, który przyciąga elektrony z układu sprzężonego, wykazuje –M i nazywany jest akceptorem elektronów (EA). Są to podstawniki posiadające liczbę podwójną

komunikacja itp.

Podstawnik, który oddaje elektrony układowi sprzężonemu, wykazuje +M i nazywany jest donorem elektronów (ED). Są to podstawniki z wiązaniami pojedynczymi, które mają samotną parę elektronów (itp.).

Tabela 1 Efekty elektronowe podstawników

III. Zgodnie ze stanowiskiem gr. –OH rozróżnia alkohole pierwszorzędowe, drugorzędowe i trzeciorzędowe.

IV. Na podstawie liczby atomów C wyróżnia się niską masę cząsteczkową i wysoką masę cząsteczkową.

CH 3 –(CH 2) 14 –CH 2 –OH (C 16 H 33 OH) CH 3 –(CH 2) 29 –CH 2 OH (C 31 H 63 OH)

Alkohol cetylowy Alkohol mirycylowy

Palmitynian cetylu jest podstawą spermacetu, palmitynian mirycylu występuje w wosku pszczelim.

Nomenklatura:

Trywialny, wymierny, MN (rdzeń + końcówka „ol” + cyfra arabska).

Izomeria:

łańcuchy, gr. pozycje – Och, optyczny.

Struktura cząsteczki alkoholu

Centrum CH-kwasu Nu

Elektrofilowy kwas centralny

centrum centrum zasadowości

Roztwory utleniające

1) Alkohole są słabymi kwasami.

2) Alkohole są słabymi zasadami. Dodają H+ tylko z mocnych kwasów, ale są silniejsze niż Nu.

3) – Wpływam na gr. –OH zwiększa ruchliwość H przy sąsiednim atomie węgla. Węgiel przejmuje d+ (centrum elektrofilowe, SE) i staje się centrum ataku nukleofilowego (Nu). Wiązanie C–O pęka łatwiej niż wiązanie H–O, dlatego reakcje S N są charakterystyczne dla alkoholi. Z reguły poruszają się w kwaśnym środowisku, ponieważ... protonowanie atomu tlenu zwiększa d+ atomu węgla i ułatwia rozerwanie wiązania. Ten typ obejmuje roztwory do tworzenia eterów i pochodnych halogenowych.

4) Przesunięcie gęstości elektronowej z H w ​​rodniku prowadzi do pojawienia się centrum kwasowego CH. W tym przypadku zachodzą procesy utleniania i eliminacji (E).

Właściwości fizyczne

Niższe alkohole (C 1 – C 12) to ciecze, wyższe alkohole to ciała stałe. Wiele właściwości alkoholi tłumaczy się tworzeniem wiązań wodorowych:

Właściwości chemiczne

I. Kwasowo-zasadowa

Alkohole są słabymi związkami amfoterycznymi.

2R–OH + 2Na ® 2R–ONa + H2

Alkoholik

Alkoholany łatwo ulegają hydrolizie, co pokazuje, że alkohole są słabszymi kwasami niż woda:

R–ОНа + НОН ® R–ОН + NaОН

Głównym ośrodkiem alkoholi jest heteroatom O:

Jeśli roztwór zawiera halogenowodory, wówczas jon halogenkowy przyłączy się: CH 3 -CH 2 + + Cl - ® CH 3 -CH 2 Cl

HC1 ROH R-COOH NH 3 C 6 H 5 ONa

C1 - R-O - R-COO - NH 2 - C 6 H 5 O -

Aniony w takich roztworach zachowują się jak nukleofile (Nu) ze względu na ładunek „-” lub samotną parę elektronów. Aniony są silniejszymi zasadami i odczynnikami nukleofilowymi niż same alkohole. Dlatego w praktyce do otrzymania eterów i estrów stosuje się alkoholany, a nie same alkohole. Jeśli nukleofilem jest inna cząsteczka alkoholu, wówczas dodaje się do karbokationu:

Jest to roztwór alkilujący (wprowadzenie alkilu R do cząsteczki).

Zastępca –OH gr. na halogenie jest możliwe pod działaniem PCl 3, PCl 5 i SOCl 2.

Dzięki temu mechanizmowi alkohole trzeciorzędowe reagują łatwiej.

Stosunek SE w stosunku do cząsteczki alkoholu to stosunek tworzenia estrów ze związkami organicznymi i mineralnymi:

R – O N + H O – R – O – + H 2 O

Ester

Jest to procedura acylowania – wprowadzenie acylu do cząsteczki.

Przy nadmiarze H 2 SO 4 i wyższej temperaturze niż w przypadku tworzenia eterów, katalizator ulega regeneracji i powstaje alken:

CH 3 -CH 2 + + HSO 4 - ® CH 2 = CH 2 + H 2 SO 4

E jest łatwiejsze w przypadku alkoholi trzeciorzędowych, trudniejsze w przypadku alkoholi drugorzędowych i pierwszorzędowych, ponieważ w tych ostatnich przypadkach tworzą się mniej stabilne kationy. W tych okręgach obowiązuje zasada A. Zajcewa: „Podczas odwadniania alkoholi atom H oddziela się od sąsiedniego atomu C o mniejszej zawartości atomów H”.

CH3-CH = CH-CH3

Butanol-2

W ciele gr. –OH przekształca się w łatwo usuwalny, tworząc estry z H 3 PO 4:

IV. Roztwory utleniające

1) Alkohole pierwszorzędowe i drugorzędowe utleniają się za pomocą CuO, roztworów KMnO 4, K 2 Cr 2 O 7 po podgrzaniu, tworząc odpowiednie związki zawierające karbonyl:

Nitrogliceryna jest bezbarwną oleistą cieczą. W postaci rozcieńczonych roztworów alkoholu (1%) stosuje się go w leczeniu dusznicy bolesnej, ponieważ ma działanie rozszerzające naczynia krwionośne. Nitrogliceryna jest silnym materiałem wybuchowym, który może eksplodować przy uderzeniu lub podgrzaniu. W tym przypadku w małej objętości zajmowanej przez substancję ciekłą natychmiast tworzy się bardzo duża objętość gazów, co powoduje silną falę podmuchową. Nitrogliceryna jest częścią dynamitu i prochu.

Przedstawicielami pentitolu i heksytolu są ksylitol i sorbitol, które są odpowiednio alkoholami penta- i heksawodorotlenowymi o otwartym łańcuchu. Nagromadzenie grup –OH prowadzi do pojawienia się słodkiego smaku. Ksylitol i sorbitol to substytuty cukru dla diabetyków.

Glicerofosforany to strukturalne fragmenty fosfolipidów, stosowane jako ogólny środek tonizujący.

Alkohol benzylowy

Izomery pozycyjne

Współczesna chemia bioorganiczna jest rozgałęzioną dziedziną wiedzy, stanowiącą podstawę wielu dyscyplin biomedycznych, a przede wszystkim biochemii, biologii molekularnej, genomiki, proteomiki i

bioinformatyka, immunologia, farmakologia.

Program opiera się na systematycznym podejściu do budowania całego kursu na jednej podstawie teoretycznej.

opiera się na pomysłach dotyczących struktury elektronowej i przestrzennej substancji organicznych

związki chemiczne i mechanizmy ich przemian chemicznych. Materiał przedstawiony jest w formie 5 działów, z których najważniejsze to: „Teoretyczne podstawy budowy związków organicznych i czynniki determinujące ich reaktywność”, „Biologicznie ważne klasy związków organicznych” oraz „Biopolimery i ich składniki strukturalne”. Lipidy”

Program ma na celu kształcenie specjalistyczne chemii bioorganicznej na uczelni medycznej, dlatego dyscyplina ta nosi nazwę „chemia bioorganiczna w medycynie”. Profilowaniu nauczania chemii bioorganicznej służy uwzględnienie historycznych związków pomiędzy rozwojem medycyny i chemii, w tym organicznej, zwiększenie uwagi na klasy biologicznie ważnych związków organicznych (związki heterofunkcyjne, heterocykle, węglowodany, aminokwasy i białka, kwasy nukleinowe, lipidy), jak również biologicznie ważne reakcje tych klas związków). Osobną część programu poświęcono rozważaniom nad właściwościami farmakologicznymi niektórych klas związków organicznych oraz naturą chemiczną niektórych klas leków.

Mając na uwadze ważną rolę „chorób stresu oksydacyjnego” w strukturze zachorowalności współczesnego człowieka, program zwraca szczególną uwagę na reakcje utleniania wolnych rodników, wykrywanie końcowych produktów utleniania lipidów przez wolne rodniki w diagnostyce laboratoryjnej, naturalne przeciwutleniacze i leki przeciwutleniające. Program uwzględnia problemy środowiskowe, czyli naturę ksenobiotyków i mechanizmy ich toksycznego działania na organizmy żywe.

1. Cel i zadania szkolenia.

1.1. Celem nauczania przedmiotu chemia bioorganiczna w medycynie jest rozwinięcie zrozumienia roli chemii bioorganicznej jako podstawy współczesnej biologii, podstawy teoretycznej do wyjaśniania biologicznego działania związków bioorganicznych, mechanizmów działania leków i powstawania nowe leki. Pogłębienie wiedzy na temat zależności pomiędzy budową, właściwościami chemicznymi i aktywnością biologiczną najważniejszych klas związków bioorganicznych, nauczenie stosowania zdobytej wiedzy na studiach kolejnych kierunków oraz w działalności zawodowej.

1.2. Cele nauczania chemii bioorganicznej:

1. Kształtowanie wiedzy o budowie, właściwościach i mechanizmach reakcji najważniejszych klas związków bioorganicznych, decydujących o ich znaczeniu medycznym i biologicznym.

2. Kształtowanie pojęć o budowie elektronowej i przestrzennej związków organicznych jako podstawa wyjaśniania ich właściwości chemicznych i aktywności biologicznej.

3. Kształtowanie umiejętności i umiejętności praktycznych:

klasyfikować związki bioorganiczne ze względu na budowę szkieletu węglowego i grup funkcyjnych;

stosować zasady nomenklatury chemicznej do wskazania nazw metabolitów, leków, ksenobiotyków;

identyfikować centra reakcji w cząsteczkach;

potrafić przeprowadzać reakcje jakościowe o znaczeniu klinicznym i laboratoryjnym.

2. Miejsce dyscypliny w strukturze OOP:

Dyscyplina „Chemia bioorganiczna” stanowi integralną część dyscypliny „Chemia”, która należy do matematyczno-przyrodniczego cyklu dyscyplin.

Podstawowa wiedza niezbędna do studiowania dyscypliny kształtowana jest w cyklu dyscyplin matematyczno-przyrodniczych: fizyka, matematyka; informatyka medyczna; chemia; biologia; anatomia, histologia, embriologia, cytologia; normalna fizjologia; mikrobiologia, wirusologia.

Jest to warunek konieczny studiowania dyscyplin:

biochemia;

farmakologia;

mikrobiologia, wirusologia;

immunologia;

dyscyplin zawodowych.

Dyscypliny studiowane równolegle, zapewniające powiązania interdyscyplinarne w ramach podstawowej części programu nauczania:

chemia, fizyka, biologia, 3. Lista dyscyplin i tematów, które student musi opanować, aby studiować chemię bioorganiczną.

Chemia ogólna. Budowa atomu, charakter wiązania chemicznego, rodzaje wiązań, klasy substancji chemicznych, rodzaje reakcji, kataliza, reakcja ośrodka w roztworach wodnych.

Chemia organiczna. Klasy substancji organicznych, nazewnictwo związków organicznych, konfiguracja atomu węgla, polaryzacja orbitali atomowych, wiązania sigma i pi. Genetyczne pokrewieństwo klas związków organicznych. Reaktywność różnych klas związków organicznych.

Fizyka. Struktura atomu. Optyka - ultrafioletowe, widzialne i podczerwone obszary widma.

Oddziaływanie światła z materią - transmisja, absorpcja, odbicie, rozpraszanie. Polaryzowane światło.

Biologia. Kod genetyczny. Chemiczne podstawy dziedziczności i zmienności.

Język łaciński. Opanowanie terminologii.

Język obcy. Umiejętność pracy z literaturą zagraniczną.

4. Sekcje dyscypliny i powiązania interdyscyplinarne z prowadzonym (kolejnym) dyscypliny Nr działów tej dyscypliny niezbędnych do studiowania podanego nr Nazwa podanych poddyscyplin (kolejnych) dyscyplin (kolejnych) dyscyplin 1 2 3 4 5 1 Chemia + + + + + Biologia + - - + + Biochemia + + + + + + 4 Mikrobiologia, wirusologia + + - + + + 5 Immunologia + - - - + Farmakologia + + - + + + 7 Higiena + - + + + Dyscypliny zawodowe + - - + + + 5. Wymagania dotyczące poziomu opanowanie treści dyscypliny Osiągnięcie celu kształcenia Dyscyplina „Chemia bioorganiczna” polega na realizacji szeregu ukierunkowanych zadań problemowych, w wyniku których studenci muszą rozwinąć określone kompetencje, wiedzę, umiejętności oraz muszą nabyć określone umiejętności praktyczne.

5.1. Uczeń musi posiadać:

5.1.1. Ogólne kompetencje kulturowe:

umiejętność i chęć analizowania problemów i procesów istotnych społecznie, stosowania w praktyce metod nauk humanistycznych, przyrodniczych, biomedycznych i klinicznych w różnego rodzaju działalności zawodowej i społecznej (OK-1);

5.1.2. Kompetencje zawodowe (PC):

umiejętność i chęć stosowania podstawowych metod, metod i środków pozyskiwania, przechowywania, przetwarzania informacji naukowej i zawodowej; pozyskiwania informacji z różnych źródeł, w tym wykorzystania nowoczesnych narzędzi informatycznych, technologii sieciowych, baz danych oraz umiejętności i chęci pracy z literaturą naukową, analizowania informacji, prowadzenia poszukiwań, przekształcania tego, co czytasz, w narzędzie rozwiązywania problemów zawodowych (podkreśl główne postanowienia, konsekwencje z nich wynikające i sugestie);

umiejętność i gotowość do udziału w stawianiu problemów naukowych i ich eksperymentalnej realizacji (PC-2, PC-3, PC-5, PC-7).

5.2. Uczeń musi wiedzieć:

Zasady klasyfikacji, nazewnictwa i izomerii związków organicznych.

Podstawy teoretycznej chemii organicznej, będące podstawą badania struktury i reaktywności związków organicznych.

Struktura przestrzenna i elektronowa cząsteczek organicznych oraz przemiany chemiczne substancji biorących udział w procesach życiowych, w bezpośrednim powiązaniu z ich budową biologiczną, właściwościami chemicznymi i biologiczną rolą głównych klas biologicznie ważnych związków organicznych.

5.3. Uczeń musi potrafić:

Klasyfikuj związki organiczne ze względu na budowę szkieletu węglowego i charakter grup funkcyjnych.

Twórz formuły według nazwy i nazwy typowych przedstawicieli biologicznie ważnych substancji i leków według wzoru strukturalnego.

Identyfikuj grupy funkcyjne, centra kwasowe i zasadowe, fragmenty sprzężone i aromatyczne w cząsteczkach, aby określić zachowanie chemiczne związków organicznych.

Przewidywać kierunek i wynik przemian chemicznych związków organicznych.

5.4. Uczeń musi posiadać:

Umiejętności samodzielnej pracy z literaturą edukacyjną, naukową i referencyjną; przeprowadź poszukiwania i wyciągnij ogólne wnioski.

Posiadać umiejętności obsługi wyrobów ze szkła chemicznego.

Posiadać umiejętności bezpiecznej pracy w laboratorium chemicznym oraz umiejętność postępowania z żrącymi, toksycznymi, wysoce lotnymi związkami organicznymi, pracę z palnikami, lampami alkoholowymi i elektrycznymi urządzeniami grzewczymi.

5.5. Formy kontroli wiedzy 5.5.1. Bieżąca kontrola:

Diagnostyczna kontrola asymilacji materiału. Przeprowadza się je okresowo, głównie w celu sprawdzenia wiedzy na temat materiału recepturowego.

Edukacyjne sterowanie komputerowe na każdej lekcji.

Zadania testowe wymagające umiejętności analizowania i uogólniania (patrz załącznik).

Zaplanowane kolokwia po zakończeniu badania dużych części programu (patrz dodatek).

5.5.2 Kontrola końcowa:

Badanie (przeprowadzane w dwóch etapach):

C.2 - Nauki matematyczne, przyrodnicze i medyczno-biologiczne Ogólna pracochłonność:

2 Klasyfikacja, nazewnictwo i Klasyfikacja i charakterystyka klasyfikacji współczesnych organicznych związków fizycznych: budowa szkieletu węglowego i charakter grupy funkcyjnej.

metody chemiczne Grupy funkcyjne, rodniki organiczne. Biologicznie ważne badania bioorganicznych klas związków organicznych: alkoholi, fenoli, tioli, eterów, siarczków, związków aldehydowych, ketonów, kwasów karboksylowych i ich pochodnych, kwasów sulfonowych.

Nomenklatura IUPAC. Odmiany nomenklatury międzynarodowej: nomenklatura podstawnicza i radykalnie funkcjonalna. Wartość wiedzy 3 Teoretyczne podstawy struktury związków organicznych i Teoria struktury związków organicznych A.M. Butlerowa. Główne czynniki determinujące ich pozycje. Wzory strukturalne. Charakter atomu węgla według położenia i reaktywności. więzy. Izomeria jako specyficzne zjawisko chemii organicznej. Rodzaje stereoizomerii.

Chiralność cząsteczek związków organicznych jako przyczyna izomerii optycznej. Stereoizomeria cząsteczek z jednym centrum chiralności (enancjomeria). Aktywność optyczna. Aldehyd glicerynowy jako standard konfiguracji. Wzory projekcji Fischera. System nomenklatury stereochemicznej D i L. Pomysły na temat nomenklatury R, ​​S.

Stereoizomeria cząsteczek z dwoma lub większą liczbą centrów chiralności: enancjomeria i diastereomeria.

Stereoizomeria szeregu związków z podwójnym wiązaniem (pidiastereomeria). Izomery cis i trans. Stereoizomeria i aktywność biologiczna związków organicznych.

Wzajemne oddziaływanie atomów: przyczyny występowania, rodzaje i metody przenoszenia w cząsteczkach związków organicznych.

Łączenie w pary. Parowanie w obwodach otwartych (Pi-Pi). Wiązania sprzężone. Struktury dienów w związkach ważnych biologicznie: 1,3-dieny (butadien), polieny, alfa, beta-nienasycone związki karbonylowe, grupa karboksylowa. Sprzęgło jako czynnik stabilizacji układu. Energia koniugacji. Koniugacja w arenach (Pi-Pi) i heterocyklach (p-Pi).

Aromatyczność. Kryteria aromatyczności. Aromatyczność związków benzenoidowych (benzen, naftalen, antracen, fenantren) i heterocyklicznych (furan, tiofen, pirol, imidazol, pirydyna, pirymidyna, puryna). Powszechne występowanie sprzężonych struktur w biologicznie ważnych cząsteczkach (porfina, hem itp.).

Polaryzacja wiązań i efekty elektronowe (indukcyjne i mezomeryczne) jako przyczyny nierównomiernego rozkładu gęstości elektronów w cząsteczce. Podstawniki są donorami i akceptorami elektronów.

Najważniejsze podstawniki i ich działanie elektronowe. Elektronowe działanie podstawników i reaktywność cząsteczek. Reguła orientacji w pierścieniu benzenowym, podstawniki pierwszego i drugiego rodzaju.

Kwasowość i zasadowość związków organicznych.

Kwasowość i zasadowość obojętnych cząsteczek związków organicznych z grupami funkcyjnymi zawierającymi wodór (aminy, alkohole, tiole, fenole, kwasy karboksylowe). Kwasy i zasady według Bronsteda-Lowry'ego i Lewisa. Sprzężone pary kwasów i zasad. Kwasowość i stabilność anionów. Ilościowa ocena kwasowości związków organicznych na podstawie wartości Ka i pKa.

Kwasowość różnych klas związków organicznych. Czynniki określające kwasowość związków organicznych: elektroujemność atomu niemetalu (kwasy C-H, N-H i O-H); polaryzowalność atomu niemetalu (alkohole i tiole, trucizny tiolowe); charakter rodnika (alkohole, fenole, kwasy karboksylowe).

Zasadowość związków organicznych. zasady n (heterocykle) i zasady pi (alkeny, alkanodieny, areny). Czynniki określające zasadowość związków organicznych: elektroujemność heteroatomu (zasady O i N); polaryzowalność atomu niemetalu (zasada O i S); charakter rodnika (aminy alifatyczne i aromatyczne).

Znaczenie właściwości kwasowo-zasadowych obojętnych cząsteczek organicznych dla ich reaktywności i aktywności biologicznej.

Wiązania wodorowe jako specyficzny przejaw właściwości kwasowo-zasadowych. Ogólne wzorce reaktywności związków organicznych jako chemiczna podstawa ich biologicznego funkcjonowania.

Mechanizmy reakcji związków organicznych.

Klasyfikacja reakcji związków organicznych ze względu na wynik podstawienia, addycji, eliminacji, przegrupowania, redoks i według mechanizmu - rodnikowe, jonowe (elektrofilowe, nukleofilowe). Rodzaje rozszczepiania wiązań kowalencyjnych w związkach organicznych i powstających cząstkach: rozszczepienie homolityczne (wolne rodniki) i rozszczepienie heterolityczne (karbokationy i aniony).

Struktura elektronowa i przestrzenna tych cząstek oraz czynniki determinujące ich względną stabilność.

Reakcje homolitycznego podstawienia rodnikowego w alkanach z udziałem wiązań C-H zhybrydyzowanego atomu węgla sp3. Reakcje utleniania wolnorodnikowego w żywej komórce. Reaktywne (rodnikowe) formy tlenu. Przeciwutleniacze. Znaczenie biologiczne.

Reakcje addycji elektrofilowej (Ae): reakcje heterolityczne z udziałem wiązania Pi. Mechanizm reakcji chlorowcowania i hydratacji etylenu. Kataliza kwasowa. Wpływ czynników statycznych i dynamicznych na regioselektywność reakcji. Specyfika reakcji addycji substancji zawierających wodór do wiązania Pi w niesymetrycznych alkenach. Reguła Markownikowa. Cechy addycji elektrofilowej do układów sprzężonych.

Reakcje podstawienia elektrofilowego (Se): reakcje heterolityczne z udziałem układu aromatycznego. Mechanizm reakcji podstawienia elektrofilowego w arenach. Kompleksy Sigmy. Reakcje alkilowania, acylowania, nitrowania, sulfonowania, halogenowania arenów. Zasada orientacji.

Substytuty pierwszego i drugiego rodzaju. Cechy reakcji podstawienia elektrofilowego w heterocyklach. Orientujące oddziaływanie heteroatomów.

Reakcje podstawienia nukleofilowego (Sn) przy zhybrydyzowanym sp3 atomie węgla: reakcje heterolityczne wywołane polaryzacją wiązania sigma węgiel-heteroatom (pochodne halogenowe, alkohole). Wpływ czynników elektronowych i przestrzennych na reaktywność związków w reakcjach podstawienia nukleofilowego.

Reakcja hydrolizy pochodnych halogenowych. Reakcje alkilowania alkoholi, fenoli, tioli, siarczków, amoniaku i amin. Rola katalizy kwasowej w podstawieniu nukleofilowym grupy hydroksylowej.

Deaminacja związków z pierwszorzędową grupą aminową. Biologiczna rola reakcji alkilowania.

Reakcje eliminacji (dehydrohalogenacja, odwodnienie).

Zwiększona kwasowość CH jako przyczyna reakcji eliminacji towarzyszących podstawieniu nukleofilowemu przy atomie węgla zhybrydyzowanym sp3.

Reakcje addycji nukleofilowej (An): reakcje heterolityczne z udziałem wiązania węgiel-tlen pi (aldehydy, ketony). Klasy związków karbonylowych. Przedstawiciele. Otrzymywanie aldehydów, ketonów, kwasów karboksylowych. Struktura i reaktywność grupy karbonylowej. Wpływ czynników elektronicznych i przestrzennych. Mechanizm reakcji An: rola protonowania w zwiększaniu reaktywności karbonylu. Biologicznie ważne reakcje aldehydów i ketonów: uwodornienie, utlenianie-redukcja aldehydów (reakcja dysmutacji), utlenianie aldehydów, powstawanie cyjanohydryn, hydratacja, powstawanie półacetali, imin. Reakcje addycji aldolowej. Znaczenie biologiczne.

Reakcje podstawienia nukleofilowego przy atomie węgla zhybrydyzowanym sp2 (kwasy karboksylowe i ich pochodne funkcyjne).

Mechanizm reakcji podstawienia nukleofilowego (Sn) przy zhybrydyzowanym atomie węgla sp2. Reakcje acylowania - powstawanie bezwodników, estrów, tioestrów, amidów - i ich reakcje odwrotnej hydrolizy. Biologiczna rola reakcji acylowania. Właściwości kwasowe kwasów karboksylowych według grupy O-H.

Reakcje utleniania i redukcji związków organicznych.

Reakcje redoks, mechanizm elektroniczny.

Stany utlenienia atomów węgla w związkach organicznych. Utlenianie pierwszorzędowych, drugorzędowych i trzeciorzędowych atomów węgla. Utlenialność różnych klas związków organicznych. Sposoby wykorzystania tlenu w komórce.

Utlenianie energetyczne. Reakcje oksydazowe. Głównym źródłem energii dla chemotrofów jest utlenianie substancji organicznych. Utlenianie plastyczne.

4 Biologicznie ważne klasy związków organicznych Alkohole wielowodorotlenowe: glikol etylenowy, glicerol, inozytol. Edukacja Hydroksykwasy: klasyfikacja, nazewnictwo, przedstawiciele kwasu mlekowego, betahydroksymasłowego, gammahydroksymasłowego, jabłkowego, winowego, cytrynowego, aminowanie redukcyjne, transaminacja i dekarboksylacja.

Aminokwasy: klasyfikacja, przedstawiciele izomerów beta i gamma: aminopropan, gamma-aminomasłowy, epsilonaminokapronowy. Reakcja Kwas salicylowy i jego pochodne (kwas acetylosalicylowy, środek przeciwgorączkowy, przeciwzapalny i przeciwreumatyczny, enteroseptol i 5-NOK. Rdzeń izochinolinowy jako podstawa alkaloidów opium, leków przeciwskurczowych (papaweryna) i przeciwbólowych (morfina). Pochodne akrydyny są środki dezynfekcyjne.

pochodne ksantyny – kofeina, teobromina i teofilina, pochodne indolu rezerpina, strychnina, pilokarpina, pochodne chinoliny – chinina, izochinolina, morfina i papaweryna.

cefalosproiny są pochodnymi kwasu cefalosporanowego, tetracykliny są pochodnymi naftacenu, streptomycyny są amyloglikozydami. Półsyntetyczne 5 Biopolimery i ich składniki strukturalne. Lipidy. Definicja. Klasyfikacja. Funkcje.

Cyklooksotautomeryzm. Mutarotacja. Pochodne monosacharydów, deoksycukru (deoksyrybozy) i aminocukru (glukozaminy, galaktozaminy).

Oligosacharydy. Disacharydy: maltoza, laktoza, sacharoza. Struktura. Wiązanie oglikozydowe. Właściwości regenerujące. Hydroliza. Biologiczne (droga rozkładu aminokwasów); reakcje rodnikowe - hydroksylacja (tworzenie oksypochodnych aminokwasów). Tworzenie wiązania peptydowego.

Peptydy. Definicja. Struktura grupy peptydowej. Funkcje.

Biologicznie aktywne peptydy: glutation, oksytocyna, wazopresyna, glukagon, neuropeptydy, peptydy kininowe, peptydy immunoaktywne (tymozyna), peptydy zapalne (difeksyna). Pojęcie cytokin. Peptydy antybiotykowe (gramicydyna, aktynomycyna D, cyklosporyna A). Toksyny peptydowe. Związek pomiędzy biologicznym działaniem peptydów i niektórych reszt aminokwasowych.

Wiewiórki. Definicja. Funkcje. Poziomy struktury białek. Podstawową strukturą jest sekwencja aminokwasów. Metody badawcze. Częściowa i całkowita hydroliza białek. Znaczenie określania struktury pierwszorzędowej białek.

Ukierunkowana mutageneza miejscowo specyficzna jako metoda badania zależności pomiędzy aktywnością funkcjonalną białek a strukturą pierwszorzędową. Wrodzone zaburzenia pierwotnej struktury białek – mutacje punktowe. Struktura wtórna i jej rodzaje (alfa helisa, struktura beta). Struktura trzeciorzędowa.

Denaturacja. Koncepcja ośrodków aktywnych. Czwartorzędowa struktura białek oligomerycznych. Właściwości spółdzielcze. Białka proste i złożone: glikoproteiny, lipoproteiny, nukleoproteiny, fosfoproteiny, metaloproteiny, chromoproteiny.

Zasady azotowe, nukleozydy, nukleotydy i kwasy nukleinowe.

Definicja pojęć zasada azotowa, nukleozyd, nukleotyd i kwas nukleinowy. Zasady azotowe purynowe (adenina i guanina) i pirymidynowe (uracyl, tymina, cytozyna). Właściwości aromatyczne. Odporność na degradację oksydacyjną podstawą pełnienia roli biologicznej.

Lactim - tautomeryzm laktamowy. Drobne zasady azotowe (hipoksantyna, 3-N-metylouracyl itp.). Pochodne zasad azotowych – antymetabolity (5-fluorouracyl, 6-merkaptopuryna).

Nukleozydy. Definicja. Tworzenie wiązania glikozydowego pomiędzy zasadą azotową i pentozą. Hydroliza nukleozydów. Antymetabolity nukleozydów (arabinozyd adeniny).

Nukleotydy. Definicja. Struktura. Tworzenie wiązania fosfoestrowego podczas estryfikacji grupy hydroksylowej C5 pentozy kwasem fosforowym. Hydroliza nukleotydów. Nukleotydy makroergowe (polifosforany nukleozydów - ADP, ATP itp.). Nukleotydy-koenzymy (NAD+, FAD), budowa, rola witamin B5 i B2.

Kwasy nukleinowe - RNA i DNA. Definicja. Skład nukleotydowy RNA i DNA. Struktura pierwotna. Wiązanie fosfodiestrowe. Hydroliza kwasów nukleinowych. Definicja pojęć triplet (kodon), gen (cistron), kod genetyczny (genom). Międzynarodowy projekt poznania ludzkiego genomu.

Struktura wtórna DNA. Rola wiązań wodorowych w tworzeniu struktury drugorzędowej. Uzupełniające pary zasad azotowych. Trzeciorzędowa struktura DNA. Zmiany w strukturze kwasów nukleinowych pod wpływem środków chemicznych. Pojęcie substancji mutagennych.

Lipidy. Definicja, klasyfikacja. Lipidy zmydlające się i niezmydlające.

Naturalne wyższe kwasy tłuszczowe są składnikami lipidów. Najważniejsi przedstawiciele: palmitynowy, stearynowy, oleinowy, linolowy, linolenowy, arachidonowy, eikozapentaenowy, dokozoheksaenowy (witamina F).

Neutralne lipidy. Acyloglicerole – naturalne tłuszcze, oleje, woski.

Sztuczne jadalne hydrotłuszcze. Biologiczna rola acylogliceroli.

Fosfolipidy. Kwasy fosfatydowe. Fosfatydylocholiny, fosfatydietanoloaminy i fosfatydyloseryny. Struktura. Udział w tworzeniu błon biologicznych. Peroksydacja lipidów w błonach komórkowych.

Sfingolipidy. Sfingozyna i sfingomieliny. Glikolipidy (cerebrozydy, sulfatydy i gangliozydy).

Niezmydlające się lipidy. Terpeny. Terpeny mono- i bicykliczne 6 Właściwości farmakologiczne Właściwości farmakologiczne niektórych klas związków mono-poli i niektórych klas związków heterofunkcyjnych (halogenowodory, alkohole, związki tlenowe i organiczne. oksokwasy, pochodne benzenu, heterocykle, alkaloidy.). Chemiczny Charakter chemiczny niektórych leków przeciwzapalnych, przeciwbólowych, antyseptycznych i klas leków. antybiotyki.

6.3. Sekcje dyscyplin i rodzaje zajęć 1. Wprowadzenie do przedmiotu. Klasyfikacja, nazewnictwo i badanie związków bioorganicznych. 2. Podstawy teoretyczne struktury reaktywności organicznej.

3. Biologicznie ważne klasy związków organicznych. 5 Właściwości farmakologiczne niektórych klas związków organicznych. Charakter chemiczny niektórych klas narkotyków L-wykłady; PZ – ćwiczenia praktyczne; LR – praca laboratoryjna; C – seminaria; SRS – samodzielna praca studentów;

6.4 Plan tematyczny wykładów z dyscypliny 1 1 Wprowadzenie do tematu. Historia rozwoju chemii bioorganicznej, znaczenie dla 3 2 Teoria struktury związków organicznych A.M. Butlerowa. Izomeria jako 4 2 Wzajemne oddziaływanie atomów: przyczyny występowania, rodzaje i metody jego przenoszenia w 7 1.2 Prace testowe w działach „Klasyfikacja, nazewnictwo i nowoczesne fizykochemiczne metody badania związków bioorganicznych” oraz „Teoretyczne podstawy budowy związków organicznych i czynniki determinujące ich reakcję 15 5 Właściwości farmakologiczne niektórych klas związków organicznych. Chemiczna 19 4 14 Wykrywanie nierozpuszczalnych soli wapniowych wyższych węglanów 1 1 Wprowadzenie do tematu. Klasyfikacja i praca z zalecaną literaturą.

nazewnictwo związków bioorganicznych. Wykonanie zadania pisemnego z zadania 3 2 Wzajemne oddziaływanie atomów w cząsteczkach. Pracuj z zalecaną literaturą.

4 2 Kwasowość i zasadowość materiałów organicznych Korzystaj z zalecanej literatury.

5 2 Mechanizmy reakcji organicznych Korzystaj z zalecanej literatury.

6 2 Utlenianie i redukcja materiałów organicznych Korzystaj z zalecanej literatury.

7 1.2 Praca testowa według sekcji Pracuj z zalecaną literaturą. * nowoczesne metody fizykochemiczne w zakresie proponowanej tematyki, prowadzenie badań związków bioorganicznych”, wyszukiwanie informacji o różnych związkach i czynnikach organicznych, INTERNET oraz praca z anglojęzycznymi bazami danych. 8 3 Heterofunkcjonalny bioorganiczny Praca z zalecaną literaturą.

9 3 Biologicznie ważne heterocykle. Pracuj z zalecaną literaturą.

10 3 Witaminy (praca laboratoryjna). Pracuj z zalecaną literaturą.

12 4 Alfa aminokwasy, peptydy i białka. Pracuj z zalecaną literaturą.

13 4 Zasady azotowe, nukleozydy. Pracuj z zalecaną literaturą.

nukleotydy i kwasy nukleinowe. Wykonanie pisemnego zadania pisemnego 15 5 Właściwości farmakologiczne niektórych produktów Pracuj z zalecaną literaturą.

klasy związków organicznych. Zaliczenie pracy pisemnej polegającej na napisaniu Charakteru chemicznego niektórych klas wzorów chemicznych niektórych leków* – zadania do wyboru przez studenta.

związki organiczne.

organiczne molekuły.

organiczne molekuły.

związki organiczne.

związki organiczne.

znajomości. Stereoizomeria.

niektóre klasy leków.

W trakcie semestru student może uzyskać maksymalnie 65 punktów z zajęć praktycznych.

Za jedną lekcję praktyczną student może uzyskać maksymalnie 4,3 punktu. Na liczbę tę składają się punkty uzyskane za obecność na zajęciach (0,6 pkt), wykonanie zadania z samodzielnej pracy pozalekcyjnej (1,0 pkt), pracę laboratoryjną (0,4 pkt) oraz punkty uzyskane za odpowiedź ustną i zadanie testowe (od 1,3 do 2,3 punktu). Punkty za uczęszczanie na zajęcia, realizację zadań samodzielnych w ramach zajęć pozalekcyjnych oraz prace laboratoryjne przyznawane są na zasadzie „tak” – „nie”. Za odpowiedź ustną i zadanie testowe przyznawane są punkty zróżnicowane od 1,3 do 2,3 punktu w przypadku odpowiedzi pozytywnych: 0-1,29 punktów odpowiada ocenie „niedostateczny”, 1,3-1,59 – „dostateczny”, 1,6 – 1,99 – „dobry ”, 2,0-2,3 – „doskonały”. Z kolokwium student może uzyskać maksymalnie 5,0 punktów: obecność na zajęciach 0,6 punktu i udzielenie odpowiedzi ustnej 2,0-4,4 punktu.

Aby zostać dopuszczonym do egzaminu, student musi uzyskać co najmniej 45 punktów, przy czym dotychczasową pracę studenta ocenia się w następujący sposób: 65-75 punktów – „doskonały”, 54-64 punkty – „dobry”, 45-53 punkty – „ zadowalający”, mniej niż 45 punktów – niedostateczny. Jeżeli student uzyska od 65 do 75 punktów (wynik „doskonały”), zostaje zwolniony z egzaminu i automatycznie otrzymuje ocenę „zaliczony” w dzienniku ocen, uzyskując za sprawdzian 25 punktów.

Na teście student może uzyskać maksymalnie 25 punktów: 0-15,9 punktów odpowiada ocenie „niedostateczny”, 16-17,5 – „dostateczny”, 17,6-21,2 – „dobry”, 21,3-25 – „Świetny”.

Podział punktów premiowych (łącznie do 10 punktów w semestrze) 1. Obecność na wykładach – 0,4 pkt (100% obecności na wykładach – 6,4 pkt w semestrze);

2. Udział w UIRS do 3 punktów, w tym:

napisanie streszczenia na proponowany temat – 0,3 pkt;

przygotowanie raportu i prezentacji multimedialnej na końcową konferencję edukacyjno-teoretyczną 3. Udział w pracach badawczych – do 5 punktów, w tym:

uczestnictwo w zebraniach studenckiego koła naukowego na wydziale – 0,3 pkt;

przygotowanie sprawozdania z posiedzenia studenckiego koła naukowego – 0,5 pkt;

wygłoszenie referatu na studenckiej konferencji naukowej – 1 pkt;

złożenie raportu na regionalnej, ogólnorosyjskiej i międzynarodowej studenckiej konferencji naukowej – 3 punkty;

publikacja w zbiorach studenckich konferencji naukowych – 2 pkt;

publikacja w recenzowanym czasopiśmie naukowym – 5 punktów;

4. Udział w pracy dydaktycznej na wydziale do 3 punktów, w tym:

udział w organizacji zajęć edukacyjnych prowadzonych przez wydział w godzinach pozalekcyjnych – 2 punkty za jedno wydarzenie;

uczestnictwo w zajęciach edukacyjnych organizowanych przez wydział w godzinach pozalekcyjnych – 1 punkt za jedno wydarzenie;

Podział punktów karnych (łącznie do 10 punktów w semestrze) 1. Nieobecność na wykładach bez usprawiedliwienia – 0,66-0,67 pkt (0% obecności na wykładach – 10 punktów za Jeżeli student opuścił zajęcia z ważnego powodu, otrzymuje ma prawo przerobić lekcję, aby poprawić Twoją obecną ocenę.

Jeżeli nieobecność jest nieusprawiedliwiona, student ma obowiązek zaliczyć zajęcia i otrzymać ocenę ze współczynnikiem redukcyjnym 0,8.

Jeżeli student jest zwolniony z fizycznej obecności na zajęciach (zarządzenie uczelni), wówczas otrzymuje maksymalną liczbę punktów, jeśli wykona zadanie samodzielnej pracy pozalekcyjnej.

6. Wsparcie edukacyjne, metodologiczne i informacyjne dyscypliny 1. N.A. Tyukavkina, Yu.I. Baukov, S.E. Chemia bioorganiczna. M.:DROFA, 2009.

2. Tyukavkina N.A., Baukov Yu.I. Chemia bioorganiczna. M.:DROFA, 2005.

1. Ovchinikov Yu.A. Chemia bioorganiczna. M.: Edukacja, 1987.

2. Riles A., Smith K., Ward R. Podstawy chemii organicznej. M.: Mir, 1983.

3. Szczerbak I.G. Chemia biologiczna. Podręcznik dla szkół medycznych. S.-P. Wydawnictwo Państwowego Uniwersytetu Medycznego w Petersburgu, 2005.

4. Berezow T.T., Korovkin B.F. Chemia biologiczna. M.: Medycyna, 2004.

5. Berezow T.T., Korovkin B.F. Chemia biologiczna. M.: Medycyna, Postupaev V.V., Ryabtseva E.G. Biochemiczna organizacja błon komórkowych (podręcznik dla studentów wydziałów farmaceutycznych uczelni medycznych). Chabarowsk, Dalekowschodni Państwowy Uniwersytet Medyczny. 2001

7. Magazyn edukacyjny Sorosa, 1996-2001.

8. Przewodnik po zajęciach laboratoryjnych z chemii bioorganicznej. Pod redakcją N.A. Tyukavkiny, M.:

Medycyna, 7.3 Materiały dydaktyczne i metodyczne przygotowane przez katedrę 1. Opracowanie metodyczne zajęć praktycznych z chemii bioorganicznej dla studentów.

2. Rozwój metodologiczny samodzielnej pracy pozaszkolnej uczniów.

3. Borodin E.A., Borodina G.P. Diagnostyka biochemiczna (rola fizjologiczna i wartość diagnostyczna parametrów biochemicznych krwi i moczu). Podręcznik, wydanie 4. Błagowieszczeńsk, 2010.

4. Borodina G.P., Borodin E.A. Diagnostyka biochemiczna (rola fizjologiczna i wartość diagnostyczna parametrów biochemicznych krwi i moczu). Podręcznik elektroniczny. Błagowieszczeńsk, 2007.

5. Zadania do komputerowego testowania wiedzy uczniów z chemii bioorganicznej (oprac.: Borodin E.A., Doroshenko G.K., Egorshina E.V.) Blagoveshchensk, 2003.

6. Zadania testowe z chemii bioorganicznej na egzamin z chemii bioorganicznej dla studentów wydziału lekarskiego uczelni medycznych. Zestaw narzędzi. (Opracowane przez Borodina E.A., Doroshenko G.K.). Błagowieszczeńsk, 2002.

7. Zadania testowe z chemii bioorganicznej na zajęcia praktyczne z chemii bioorganicznej dla studentów Wydziału Lekarskiego. Zestaw narzędzi. (Opracowane przez Borodina E.A., Doroshenko G.K.). Błagowieszczeńsk, 2002.

8. Witaminy. Zestaw narzędzi. (Opracowane przez Egorshina E.V.). Błagowieszczeńsk, 2001.

8.5 Zapewnienie dyscypliny za pomocą sprzętu i materiałów edukacyjnych 1 Szkło chemiczne:

Wyroby szklane:

1.1 probówki chemiczne 5000 Doświadczenia i analizy chemiczne na zajęciach praktycznych, UIRS, 1.2 probówki wirówkowe 2000 Doświadczenia i analizy chemiczne na zajęciach praktycznych, UIRS, 1.3 pręciki szklane 100 Doświadczenia i analizy chemiczne na zajęciach praktycznych, UIRS, 1.4. kolby o różnej pojemności (na 200 Doświadczenia i analizy chemiczne na zajęciach praktycznych, UIRS, 1,5 kolby wielkopojemne - 0,5-2,0 30 Doświadczenia i analizy chemiczne na zajęciach praktycznych, UIRS, 1,6 zlewki chemiczne różnych 120 Doświadczenia i analizy chemiczne na zajęciach praktycznych, UIRS, 1,7 duże zlewki chemiczne 50 Doświadczenia i analizy chemiczne na zajęciach praktycznych, UIRS, przygotowanie pracowników 1,8 kolby różnej wielkości 2000 Doświadczenia i analizy chemiczne na zajęciach praktycznych, UIRS, 1,9 lejki filtracyjne 200 Doświadczenia i analizy chemiczne na zajęciach praktycznych, UIRS, 1.10 wyroby szklane Doświadczenia i analizy chemiczne na zajęciach praktycznych, CIRS, chromatografia itp.).

1.11 lampy alkoholowe 30 Doświadczenia i analizy chemiczne na zajęciach praktycznych, UIRS, Naczynia porcelanowe 1.12 szklanek różne objętości (0,2-30 Przygotowanie odczynników do zajęć praktycznych 1.13 moździerze i tłuczki Przygotowanie odczynników do zajęć praktycznych, doświadczeń chemicznych i 1,15 kubków do odparowania 20 Doświadczenia i analizy chemiczne do zajęć praktycznych, UIRS, Szkło miarowe:

1.16 kolby miarowe różnych 100 Przygotowanie odczynników do zajęć praktycznych, Doświadczenia chemiczne 1.17 cylindry miarowe różnych 40 Przygotowanie odczynników do zajęć praktycznych, Doświadczenia chemiczne 1.18 zlewki o różnych pojemnościach 30 Przygotowywanie odczynników do zajęć praktycznych, Doświadczenia chemiczne 1.19 Pipety miarowe na rok 2000 Doświadczenia i analizy chemiczne na zajęciach praktycznych, UIRS, mikropipety) 1.20 mechaniczne automatyczne 15 Doświadczenia i analizy chemiczne na zajęciach praktycznych, UIRS, 1.21 mechaniczne automatyczne 2 Doświadczenia i analizy chemiczne na zajęciach praktycznych, UIRS, dozowniki zmiennej objętości NIRS 1.22 elektroniczne automatyczne 1 Doświadczenia chemiczne i analizy na zajęciach praktycznych, UIRS, 1.23 Mikrostrzykawki AC 5 Doświadczenia i analizy chemiczne na zajęciach praktycznych, UIRS, 2 Wyposażenie techniczne:

2.1 stojaki na probówki 100 Doświadczenia i analizy chemiczne na zajęciach praktycznych, UIRS, 2.2 stojaki na pipety 15 Doświadczenia i analizy chemiczne na zajęciach praktycznych, UIRS, 2.3 stojaki metalowe 15 Doświadczenia i analizy chemiczne na zajęciach praktycznych, UIRS, Urządzenia grzejne:

2.4 suszarki 3 Chemiczne suszenie naczyń szklanych, przechowywania chemikaliów 2.5 Termostaty powietrzne 2 Termostatowanie mieszaniny inkubacyjnej przy oznaczaniu 2.6 termostaty wodne 2 Termostatowanie mieszaniny inkubacyjnej przy oznaczaniu 2.7 kuchenki elektryczne 3 Przygotowanie odczynników do ćwiczeń praktycznych, eksperymentów chemicznych i 2.8 Lodówki z zamrażarkami 5 Przechowywanie odczynników chemicznych, roztworów i materiału biologicznego do komór „Chinar” ”, „Biryusa”, ćwiczenia praktyczne, UIRS, NIRS „Stinol”

2.9 Szafy magazynowe 8 Przechowywanie odczynników chemicznych 2.10 Sejf metalowy 1 Przechowywanie substancji toksycznych odczynniki i etanol 3 Sprzęt ogólnego przeznaczenia:

3.1 tłumik analityczny 2 Analiza grawimetryczna na zajęciach praktycznych, UIRS, NIRS 3.6 Ultrawirówka 1 Demonstracja metody analizy sedymentacyjnej na zajęciach praktycznych (Niemcy) 3.8 Mieszadła magnetyczne 2 Przygotowanie odczynników do zajęć praktycznych 3.9 Destylator elektryczny DE - 1 Pozyskiwanie wody destylowanej do przygotowania odczynniki do 3.10 Termometry 10 Kontrola temperatury podczas analiz chemicznych 3.11 Zestaw areometrów 1 Pomiar gęstości roztworów 4 Urządzenia specjalnego przeznaczenia:

4.1 Aparatura do elektroforezy w 1. Demonstracja metody elektroforezy białek surowicy w 4.2. Aparatura do elektroforezy w 1. Demonstracja metody rozdzielania lipoprotein surowicy. 4.3. Wyposażenie kolumny. Demonstracja metody rozdziału białek metodą chromatografii. 4.4. Sprzęt do demonstracji TLC. metoda rozdziału lipidów na praktycznej cienkiej warstwie chromatograficznej. klasy, NIRS Sprzęt pomiarowy:

Kolorymetry fotoelektryczne:

4.8 Fotometr „SOLAR” 1 Pomiar absorpcji światła przez roztwory barwne w 4.9 Spektrofotometr SF 16 1 Pomiar absorpcja światła roztworów w obszarze widzialnym i UV 4.10 Spektrofotometr kliniczny 1 Pomiar absorpcji światła roztworów w obszarze widzialnym i UV widma „Schimadzu - CL–770” metodami spektralnymi 4.11 Wysoka wydajność 1 Demonstracja metody HPLC (ćwiczenia praktyczne, UIRS, NIRS) chromatograf cieczowy „Milichrome - 4”.

4.12 Polarymetr 1 Wykazanie aktywności optycznej enancjomerów 4.13 Refraktometr 1 Wykazanie refraktometryczna metoda oznaczania 4.14 pH-metry 3 Przygotowanie roztworów buforowych, demonstracja buforu 5 Sprzęt projekcyjny:

5.1 Projektor multimedialny i 2. Pokaz prezentacji multimedialnych, rzutników fotograficznych i folii: Pokaz slajdy podczas wykładów i zajęć praktycznych 5.3 „Łożysko półautomatyczne” 5.6 Urządzenie demonstracyjne Przypisane do morfologicznego budynku edukacyjnego. Pokaz folii przezroczystych (overhead) i materiałów ilustracyjnych na wykładach, podczas projektora filmowego UIRS i NIRS.

6 Technologia komputerowa:

6.1 Sieć wydziałowa 1. Dostęp do zasobów edukacyjnych sieci INTERNET (komputery krajowe i osobiste z międzynarodowymi elektronicznymi bazami danych z chemii, biologii i dostępem do medycyny INTERNETOWEJ) dla nauczycieli wydziału i studentów w placówkach oświatowych i 6.2 Komputery osobiste 8. Tworzenie przez nauczycieli wydziału dział drukowanych i elektronicznych pracowników katedry materiałów dydaktycznych podczas pracy dydaktyczno-metodycznej, 6,3 Zajęcia komputerowe dla 10 1 Programowane sprawdzanie wiedzy studentów na zajęciach praktycznych, podczas kolokwium i egzaminów (aktualne, 7 Tablice edukacyjne:

1. Wiązanie peptydowe.

2. Regularność budowy łańcucha polipeptydowego.

3. Rodzaje wiązań w cząsteczce białka.

4. Wiązanie dwusiarczkowe.

5.Specyfika gatunkowa białek.

6. Struktura wtórna białek.

7. Trzeciorzędowa struktura białek.

8. Mioglobina i hemoglobina.

9. Hemoglobina i jej pochodne.

10. Lipoproteiny osocza krwi.

11. Rodzaje hiperlipidemii.

12. Elektroforeza białek na papierze.

13. Schemat biosyntezy białek.

14. Kolagen i tropokolagen.

15. Miozyna i aktyna.

16. Niedobór witaminy RR (pelagra).

17. Niedobór witaminy B1.

18. Niedobór witaminy C.

19. Niedobór witamin A.

20. Niedobór witaminy D (krzywica).

21. Prostaglandyny są fizjologicznie aktywnymi pochodnymi nienasyconych kwasów tłuszczowych.

22. Neuroksyny powstają z katecholamin i indolamin.

23. Produkty nieenzymatycznych reakcji dopaminy.

24. Neuropeptydy.

25. Wielonienasycone kwasy tłuszczowe.

26. Oddziaływanie liposomów z błoną komórkową.

27. Swobodne utlenianie (różnice od oddychania tkankowego).

28. PUFA z rodziny omega 6 i omega 3.

2 Zestawy slajdów do poszczególnych części programu 8.6 Interaktywne narzędzia do nauki (technologie internetowe), materiały multimedialne, Biblioteki elektroniczne i podręcznik, materiały foto i wideo 1 Interaktywne narzędzia do nauki (technologie internetowe) 2 Materiały multimedialne Stonik V.A. (TIBOH DSC SB RAS) „Naturalne związki to podstawa 5 Borodin E.A. (AGMA) „Genom człowieka. Genomika, proteomika i prezentacja autorska 6 Pivovarova E.N (Instytut Cytologii i Genetyki, Oddział Syberyjski Rosyjskiej Akademii Nauk Medycznych) „Rola regulacji ekspresji genów Autorska prezentacja osoby”.

3 Biblioteki elektroniczne i podręczniki:

2 MEDLINE. Wersja CD elektronicznych baz danych z zakresu chemii, biologii i medycyny.

3 Nauki o życiu. Wersja CD elektronicznych baz danych z zakresu chemii i biologii.

4 streszczenia naukowe Cambridge. Wersja CD elektronicznych baz danych z zakresu chemii i biologii.

5 PubMed – elektroniczna baza danych Narodowego Instytutu Zdrowia http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/ Chemia organiczna. Biblioteka Cyfrowa. (Opracowane przez N.F. Tyukavkina, A.I. Khvostova) - M., 2005.

Chemia organiczna i ogólna. Medycyna. Wykłady dla studentów, kurs. (Instrukcja elektroniczna). M., 2005

4 filmy:

3 MES TIBOKH DSC LUTY RAS CD

Autorskie zdjęcia i materiały wideo głowy. dział prof. E.A. Borodin o 1 uniwersytetach w Uppsali (Szwecja), Granadzie (Hiszpania), szkołach medycznych uniwersytetów w Japonii (Niigata, Osaka, Kanazawa, Hirosaki), Instytucie Chemii Biomedycznej Rosyjskiej Akademii Nauk Medycznych, Instytucie Chemii Fizycznej i Chemii Ministerstwa Zdrowia Rosji, TIBOKHE DSC. LUTY RAS.

8.1. Przykłady aktualnych pozycji testu kontrolnego (ze standardowymi odpowiedziami) do lekcji nr 4 „Kwasowość i zasadowość organiczne molekuły"

1. Wybierz cechy charakterystyczne kwasów Bronsteda-Lowry'ego:

1. zwiększają stężenie jonów wodorowych w roztworach wodnych 2. zwiększają stężenie jonów wodorotlenkowych w roztworach wodnych 3. są cząsteczkami obojętnymi i jony - donorami protonów 4. są cząsteczkami obojętnymi i jony - akceptorami protonów 5. nie wpływają na reakcję środowisko 2. Określ czynniki wpływające na kwasowość cząsteczek organicznych:

1. elektroujemność heteroatomu 2. polaryzowalność heteroatomu 3. natura rodnika 4. zdolność do dysocjacji 5. rozpuszczalność w wodzie 3. Z podanych związków wybierz najsilniejszy kwas Bronsteda:

1. alkany 2. aminy 3. alkohole 4. tiole 5. kwasy karboksylowe 4. Wskaż charakterystyczne cechy związków organicznych mających właściwości zasad:

1. akceptory protonów 2. donory protonów 3. po dysocjacji dają jony hydroksylowe 4. nie dysocjują 5. podstawowe właściwości określają reaktywność 5. Spośród podanych związków wybierz najsłabszą zasadę:

1. amoniak 2. metyloamina 3. fenyloamina 4. etyloamina 5. propyloamina 8.2 Przykłady zadań sytuacyjnych bieżącego sterowania (z odpowiedzi na standardy) 1. Określ strukturę macierzystą w związku:

Rozwiązanie. Wybór struktury macierzystej we wzorze strukturalnym związku organicznego regulowany jest w nomenklaturze podstawnikowej IUPAC szeregiem konsekwentnie stosowanych zasad (patrz Podręcznik, 1.2.1).

Każdą kolejną zasadę stosujemy tylko wtedy, gdy poprzednia nie pozwala na dokonanie jednoznacznego wyboru. Związek I zawiera fragmenty alifatyczne i alicykliczne. Zgodnie z pierwszą zasadą, jako strukturę macierzystą wybiera się konstrukcję, z którą bezpośrednio związana jest grupa cech senioralnych. Z dwóch charakterystycznych grup występujących w związku I (OH i NH), najstarsza jest grupa hydroksylowa. Dlatego początkową strukturą będzie cykloheksan, co znajduje odzwierciedlenie w nazwie tego związku – 4-aminometylocykloheksanol.

2. Podstawą wielu biologicznie ważnych związków i leków jest skondensowany heterocykliczny układ puryn, obejmujący jądra pirymidyny i imidazolu. Co wyjaśnia zwiększoną odporność puryn na utlenianie?

Rozwiązanie. Związki aromatyczne charakteryzują się wysoką energią koniugacji i stabilnością termodynamiczną. Jednym z przejawów właściwości aromatycznych jest odporność na utlenianie, chociaż „zewnętrznie”

związki aromatyczne charakteryzują się wysokim stopniem nienasycenia, co zwykle powoduje, że są podatne na utlenianie. Aby odpowiedzieć na pytanie postawione w opisie problemu, należy ustalić, czy puryna należy do układów aromatycznych.

Zgodnie z definicją aromatyczności warunkiem koniecznym (ale niewystarczającym) powstania sprzężonego układu zamkniętego jest obecność w cząsteczce płaskiego szkieletu cyklicznego z pojedynczą chmurą elektronów. W cząsteczce puryn wszystkie atomy węgla i azotu znajdują się w stanie hybrydyzacji sp2, dlatego wszystkie wiązania leżą w tej samej płaszczyźnie. Dzięki temu orbitale wszystkich atomów wchodzących w skład cyklu są ułożone prostopadle do płaszczyzny szkieletu i równolegle do siebie, co stwarza warunki do ich wzajemnego nakładania się z utworzeniem pojedynczego, zamkniętego zdelokalizowanego układu ti-elektronowego obejmującego wszystkie atomy cykl (koniugacja kołowa).

O aromatyczności decyduje także liczba -elektronów, która musi odpowiadać wzorowi 4/7 + 2, gdzie n jest ciągiem liczb naturalnych O, 1, 2, 3 itd. (reguła Hückela). Każdy atom węgla i atomy azotu pirydyny w pozycjach 1, 3 i 7 wnoszą jeden elektron p do układu sprzężonego, a atom azotu pirolu w pozycji 9 wnosi wolną parę elektronów. Sprzężony układ purynowy zawiera 10 elektronów, co odpowiada regule Hückela przy n = 2.

Cząsteczka puryn ma zatem charakter aromatyczny i z tym wiąże się jej odporność na utlenianie.

Obecność heteroatomów w cyklu purynowym prowadzi do nierównomiernego rozkładu gęstości elektronowej. Atomy azotu pirydyny wykazują charakter odciągający elektrony i zmniejszają gęstość elektronową na atomach węgla. Pod tym względem utlenianie puryn, ogólnie uważane za utratę elektronów przez związek utleniający, będzie jeszcze trudniejsze w porównaniu z benzenem.

8.3 Zadania testowe do testów (pełna jedna opcja ze standardami odpowiedzi) 1. Nazwij elementy organogeniczne:

7.Si 8.Fe 9.Cu 2.Wskaż grupy funkcyjne posiadające wiązanie Pi:

1.Grupa karboksylowa 2.aminowa 3.Grupa hydroksylowa 4.okso 5.karbonylowa 3.Wskazać wyższą grupę funkcyjną:

1.-C=O 2.-SO3H 3.-CII 4.-COOH 5.-OH 4.Jaka klasa związków organicznych to kwas mlekowy CH3-CHOH-COOH powstający w tkankach w wyniku beztlenowego rozkładu glukozy , należeć do?

1.Kwasy karboksylowe 2.Hydroksykwasy 3.Aminokwasy 4.Ketokwasy 5.Nazwij za pomocą nomenklatury podstawieniowej substancję będącą głównym paliwem energetycznym komórki i mającą następującą budowę:

CH2-CH -CH -CH -CH -C=O

I I III I

OH OH OH OH OH H

1. Wyrównanie gęstości elektronowej wiązań sigma i pi 2. Stabilność i niska reaktywność 3. Niestabilność i wysoka reaktywność 4. Zawierają naprzemienne wiązania sigma i pi 5. Wiązania Pi oddzielone są grupami -CH2 7. Dla jakich związków charakterystyczne są Pi- Koniugacja Pi:

1. karoteny i witamina A 2. pirol 3. pirydyna 4. porfiryny 5. benzpiren 8. Wybierz podstawniki pierwszego rodzaju, kierując się pozycjami orto i para:

1.alkil 2.- OH 3.- NH 4.- COOH 5.- SO3H 9. Jaki wpływ ma grupa -OH w alkoholach alifatycznych:

1. Dodatni indukcyjny 2. Ujemny indukcyjny 3. Dodatni mezomeryczny 4. Ujemny mezomeryczny 5. Rodzaj i znak efektu zależą od położenia grupy -OH 10. Wybierz rodniki, które mają ujemny efekt mezomeryczny 1. Halogeny 2. Rodniki alkilowe 3. Grupa aminowa 4. Grupa hydroksylowa 5. Grupa karboksylowa 11. Wybierz cechy charakterystyczne kwasów Bronsteda-Lowry'ego:

1. zwiększają stężenie jonów wodorowych w roztworach wodnych 2. zwiększają stężenie jonów wodorotlenkowych w roztworach wodnych 3. są cząsteczkami obojętnymi i jony - donorami protonów 4. są cząsteczkami obojętnymi i jony - akceptorami protonów 5. nie wpływają na reakcję środowisko 12. Określ czynniki wpływające na kwasowość cząsteczek organicznych:

1. elektroujemność heteroatomu 2. polaryzowalność heteroatomu 3. natura rodnika 4. zdolność do dysocjacji 5. rozpuszczalność w wodzie 13. Z podanych związków wybierz najsilniejszy kwas Bronsteda:

1. alkany 2. aminy 3. alkohole 4. tiole 5. kwasy karboksylowe 14. Wskaż charakterystyczne cechy związków organicznych mających właściwości zasad:

1. akceptory protonów 2. donory protonów 3. po dysocjacji dają jony hydroksylowe 4. nie dysocjują 5. podstawowe właściwości określają reaktywność 15. Spośród podanych związków wybierz najsłabszą zasadę:

1. amoniak 2. metyloamina 3. fenyloamina 4. etyloamina 5. propyloamina 16. Jakie cechy służą klasyfikacji reakcji związków organicznych:

1. Mechanizm rozrywania wiązania chemicznego 2. Końcowy wynik reakcji 3. Liczba cząsteczek biorących udział w etapie decydującym o szybkości całego procesu 4. Charakter odczynnika atakującego wiązanie 17. Wybierz substancję czynną formy tlenu:

1. tlen singletowy 2. dwurodnik nadtlenkowy -O-O-jon ponadtlenkowy 4. rodnik hydroksylowy 5. tripletowy tlen cząsteczkowy 18. Wybierz cechy charakterystyczne odczynników elektrofilowych:

1. cząstki przenoszące częściowy lub całkowity ładunek dodatni 2. powstają w wyniku homolitycznego rozerwania wiązania kowalencyjnego 3. cząstki przenoszące niesparowany elektron 4. cząstki przenoszące częściowy lub całkowity ładunek ujemny 5. powstają w wyniku rozszczepienia heterolitycznego wiązania kowalencyjnego 19.Wybierz związki, dla których charakterystycznymi reakcjami jest podstawienie elektrofilowe:

1. alkeny 2. areny 3. alkadieny 4. aromatyczne heterocykle 5. alkany 20. Wskaż biologiczną rolę reakcji utleniania wolnych rodników:

1. aktywność fagocytarna komórek 2. uniwersalny mechanizm niszczenia błon komórkowych 3. samoodnowa struktur komórkowych 4. odgrywają decydującą rolę w rozwoju wielu procesów patologicznych 21. Wybierz, które klasy związków organicznych charakteryzują się reakcjami substytucji nukleofilowej :

1. alkohole 2. aminy 3. halogenowe pochodne węglowodorów 4. tiole 5. aldehydy 22. W jakiej kolejności zmniejsza się reaktywność substratów w reakcjach podstawienia nukleofilowego:

1. halogenowe pochodne węglowodorów, alkohole aminowe 2. alkohole aminowe, halogenowe pochodne węglowodorów 3. aminoalkohole, halogenowe pochodne węglowodorów 4. halogenowe pochodne węglowodorów, alkohole aminowe 23. Spośród wymienionych związków wybierz alkohole wielowodorotlenowe:

1. etanol 2. glikol etylenowy 3. glicerol 4. ksylitol 5. sorbitol 24. Wybierz, co jest charakterystyczne dla tej reakcji:

CH3-CH2OH --- CH2=CH2 + H2O 1. reakcja eliminacji 2. wewnątrzcząsteczkowa reakcja odwodnienia 3. zachodzi w obecności kwasów mineralnych podczas ogrzewania 4. zachodzi w normalnych warunkach 5. międzycząsteczkowa reakcja odwodnienia 25. Jakie właściwości wykazuje substancja organiczna substancja jest wprowadzana do cząsteczki chloru:

1. właściwości narkotyczne 2. łzawiące (łzawiące) 3. właściwości antyseptyczne 26. Wybierz reakcje charakterystyczne dla atomu węgla zhybrydyzowanego SP2 w związkach okso:

1. addycja nukleofilowa 2. podstawienie nukleofilowe 3. addycja elektrofilowa 4. reakcje homolityczne 5. reakcje heterolityczne 27. W jakiej kolejności zmniejsza się łatwość ataku nukleofilowego związków karbonylowych:

1. aldehydy ketony bezwodniki estry amidy sole kwasów karboksylowych 2. ketony aldehydy bezwodniki estry amidy sole kwasów karboksylowych 3. bezwodniki aldehydy ketony estry amidy sole kwasów karboksylowych 28. Określ, co jest charakterystyczne dla tej reakcji:

1.jakościowa reakcja na aldehydy 2.aldehyd jest reduktorem, tlenek srebra (I) jest utleniaczem 3.aldehyd jest utleniaczem, tlenek srebra (I) jest reduktorem 4.reakcja redoks 5.zachodzi w środowisku zasadowym podłoże 6.charakterystyka ketonów 29.Które z podanych związków karbonylowych ulegają dekarboksylacji tworząc aminy biogenne?

1. kwasy karboksylowe 2. aminokwasy 3. kwasy okso 4. hydroksykwasy 5. kwas benzoesowy 30. Jak zmieniają się właściwości kwasów w szeregu homologicznym kwasów karboksylowych:

1. zwiększyć 2. zmniejszyć 3. nie zmieniać 31. Które z proponowanych klas związków są heterofunkcyjne:

1. hydroksykwasy 2. oksokwasy 3. aminoalkohole 4. aminokwasy 5. kwasy dikarboksylowe 32. Hydroksykwasy obejmują:

1. cytrynowy 2. masłowy 3. acetylooctowy 4. pirogronowy 5. jabłkowy 33. Wybrane leki - pochodne kwasu salicylowego:

1. paracetamol 2. fenacetyna 3. sulfonamidy 4. aspiryna 5. PAS 34. Wybrane leki - pochodne p-aminofenolu:

1. paracetamol 2. fenacetyna 3. sulfonamidy 4. aspiryna 5. PAS 35. Wybrane leki - pochodne kwasu sulfanilowego:

1. paracetamol 2. fenacetyna 3. sulfonamidy 4. aspiryna 5. PASK 36. Wybierz główne postanowienia teorii A.M. Butlerowa:

1. atomy węgla są połączone wiązaniami prostymi i wielokrotnymi 2. węgiel w związkach organicznych jest czterowartościowy 3. grupa funkcyjna określa właściwości substancji 4. atomy węgla tworzą obieg otwarty i zamknięty 5. w związkach organicznych węgiel występuje w formie zredukowanej 37. Które izomery klasyfikuje się jako przestrzenne:

1. łańcuchy 2. położenie wiązań wielokrotnych 3. grupy funkcyjne 4. strukturalne 5. konfiguracyjne 38. Wybierz, co jest charakterystyczne dla pojęcia „konformacja”:

1. możliwość rotacji wokół jednego lub większej liczby wiązań sigma 2. konformery są izomerami 3. zmiana kolejności wiązań 4. zmiana przestrzennego układu podstawników 5. zmiana struktury elektronowej 39. Wybierz podobieństwo pomiędzy enancjomery i diastereoizomery:

1. mają takie same właściwości fizykochemiczne 2. potrafią obracać płaszczyznę polaryzacji światła 3. nie potrafią obracać płaszczyzny polaryzacji światła 4. są stereoizomerami 5. charakteryzują się obecnością centrum chiralności 40. Wybierz podobieństwo między izomerią konfiguracyjną i konformacyjną:

1. Izomeria jest związana z różnymi pozycjami w przestrzeni atomów i grup atomów 2. Izomeria wynika z rotacji atomów lub grup atomów wokół wiązania sigma 3. Izomeria wynika z obecności centrum chiralności w cząsteczce 4. Izomeria wynika z odmiennego ułożenia podstawników względem płaszczyzny wiązania pi.

41. Wymień heteroatomy tworzące biologicznie ważne heterocykle:

1.azot 2.fosfor 3.siarka 4.węgiel 5.tlen 42.Wskazać 5-członowy heterocykl będący częścią porfiryn:

1.pirolidyna 2.imidazol 3.pirol 4.pirazol 5.furan 43. Który heterocykl z jednym heteroatomem jest częścią kwasu nikotynowego:

1. puryna 2. pirazol 3. pirol 4. pirydyna 5. pirymidyna 44. Nazwij końcowy produkt utleniania puryn w organizmie:

1. hipoksantyna 2. ksantyna 3. kwas moczowy 45. Wymień alkaloidy opium:

1. strychnina 2. papaweryna 4. morfina 5. rezerpina 6. chinina 6. Jakie reakcje utleniania są charakterystyczne dla organizmu ludzkiego:

1.odwodornienie 2.addycja tlenu 3.oddanie elektronów 4.addycja halogenów 5.oddziaływanie z nadmanganianem potasu, kwasami azotowym i nadchlorowym 47.Od czego zależy stopień utlenienia atomu węgla w związkach organicznych:

1. liczba jego wiązań z atomami pierwiastków bardziej elektroujemnych od wodoru 2. liczba jego wiązań z atomami tlenu 3. liczba jego wiązań z atomami wodoru 48. Jakie związki powstają podczas utleniania pierwotnego atomu węgla?

1. alkohol pierwszorzędowy 2. alkohol drugorzędowy 3. aldehyd 4. keton 5. kwas karboksylowy 49. Określ, co jest charakterystyczne dla reakcji oksydazy:

1. tlen ulega redukcji do wody 2. tlen wchodzi w skład utlenionej cząsteczki 3. tlen trafia do utleniania wodoru wydzielonego z podłoża 4. reakcje mają wartość energetyczną 5. reakcje mają wartość plastyczną 50. Które z proponowanych substratów łatwiej utlenia się w komórce i dlaczego?

1. glukoza 2. kwas tłuszczowy 3. zawiera częściowo utlenione atomy węgla 4. zawiera całkowicie uwodornione atomy węgla 51. Wybierz aldozy:

1. glukoza 2. ryboza 3. fruktoza 4. galaktoza 5. deoksyryboza 52. Wybierz rezerwowe formy węglowodanów w organizmie żywym:

1. błonnik 2. skrobia 3. glikogen 4. kwas hialuronowy 5. sacharoza 53. Wybierz najczęściej występujące w przyrodzie monosacharydy:

1. triozy 2. tetrozy 3. pentozy 4. heksozy 5. heptozy 54. Wybrane aminocukry:

1. beta-ryboza 2. glukozamina 3. galaktozamina 4. acetylogalaktozamina 5. deoksyryboza 55. Wybierz produkty utleniania monosacharydów:

1. glukozo-6-fosforan 2. kwasy glikonowe (aldonowe) 3. kwasy glikuronowe (uronowe) 4. glikozydy 5. estry 56. Wybrane disacharydy:

1. maltoza 2. błonnik 3. glikogen 4. sacharoza 5. laktoza 57. Wybrane homopolisacharydy:

1. skrobia 2. celuloza 3. glikogen 4. dekstran 5. laktoza 58. Wybierz, które monosacharydy powstają podczas hydrolizy laktozy:

1.beta-D-galaktoza 2.alfa-D-glukoza 3.alfa-D-fruktoza 4.alfa-D-galaktoza 5.alfa-D-deoksyryboza 59. Wybierz, co jest charakterystyczne dla celulozy:

1. liniowy, roślinny polisacharyd 2. jednostką strukturalną jest beta-D-glukoza 3. niezbędna w prawidłowym odżywianiu, jest substancją balastową 4. główny węglowodan człowieka 5. nie ulega rozkładowi w przewodzie pokarmowym 60. Wybierz pochodne węglowodanów które tworzą muraminy:

1.N-acetyloglukozamina 2.Kwas N-acetylomuraminowy 3.glukozamina 4.kwas glukuronowy 5.rybulozo-5-fosforan 61.Wybierz prawidłowe stwierdzenia spośród poniższych: Aminokwasy to...

1. związki zawierające w cząsteczce zarówno grupę aminową, jak i hydroksylową 2. związki zawierające grupę hydroksylową i karboksylową 3. są pochodnymi kwasów karboksylowych, w których rodniku wodór jest zastąpiony grupą aminową 4. związki zawierające w cząsteczce grupy okso i karboksylowe 5. związki zawierające grupy hydroksylowe i aldehydowe 62. Jak klasyfikuje się aminokwasy?

1. ze względu na charakter chemiczny rodnika 2. ze względu na właściwości fizykochemiczne 3. ze względu na liczbę grup funkcyjnych 4. ze względu na stopień nienasycenia 5. ze względu na charakter dodatkowych grup funkcyjnych 63. Wybierz aminokwas aromatyczny:

1. glicyna 2. seryna 3. glutaminowy 4. fenyloalanina 5. metionina 64. Wybierz aminokwas wykazujący właściwości kwasowe:

1. leucyna 2. tryptofan 3. glicyna 4. kwas glutaminowy 5. alanina 65. Wybierz aminokwas zasadowy:

1. seryna 2. lizyna 3. alanina 4. glutamina 5. tryptofan 66. Wybierz zasady azotowe purynowe:

1. tymina 2. adenina 3. guanina 4. uracyl 5. cytozyna 67. Wybierz pirymidynowe zasady azotowe:

1.uracyl 2.tymina 3.cytozyna 4.adenina 5.guanina 68.Wybierz składniki nukleozydu:

1.zasady azotowe purynowe 2.zasady azotowe pirymidynowe 3.ryboza 4.deoksyryboza 5.kwas fosforowy 69.Wskaż składniki strukturalne nukleotydów:

1. zasady azotowe purynowe 2. zasady azotowe pirymidynowe 3. ryboza 4. dezoksyryboza 5. kwas fosforowy 70. Wskaż cechy wyróżniające DNA:

1. utworzony przez jeden łańcuch polinukleotydowy 2. utworzony przez dwa łańcuchy polinukleotydowe 3. zawiera rybozę 4. zawiera deoksyrybozę 5. zawiera uracyl 6. zawiera tyminę 71. Wybrane lipidy zmydlające się:

1. tłuszcze obojętne 2. triacyloglicerole 3. fosfolipidy 4. sfingomieliny 5. steroidy 72. Wybierz nienasycone kwasy tłuszczowe:

1. palmitynowy 2. stearynowy 3. oleinowy 4. linolowy 5. arachidonowy 73. Podaj charakterystyczny skład tłuszczów obojętnych:

1.alkohol merylowy + kwas palmitynowy 2.glicerol + kwas masłowy 3.sfingozyna + kwas fosforowy 4.glicerol + wyższy kwas karboksylowy + kwas fosforowy 5.glicerol + wyższe kwasy karboksylowe 74. Wybierz jaką funkcję pełnią fosfolipidy w organizmie człowieka:

1. regulacyjne 2. ochronne 3. strukturalne 4. energetyczne 75. Wybrane glikolipidy:

1.fosfatydylocholina 2.cerebrozydy 3.sfingomieliny 4.sulfatydy 5.gangliozydy

ODPOWIEDZI NA ZADANIA TESTOWE

3. Umiejętność izolowania grup funkcyjnych, centrów kwasowych i zasadowych, fragmentów sprzężonych i aromatycznych w cząsteczkach w celu określenia zachowania chemicznego 4. Umiejętność przewidywania kierunku i wyniku przemian chemii organicznej 5. Posiadanie umiejętności samodzielnej pracy o charakterze edukacyjnym, literatura naukowa i referencyjna; przeprowadź poszukiwania i wyciągnij ogólne wnioski.

6. Posiadanie umiejętności obsługi wyrobów ze szkła chemicznego.

7. Posiadanie umiejętności bezpiecznej pracy w laboratorium chemicznym oraz umiejętności postępowania z żrącymi, trującymi, silnie lotnymi związkami organicznymi, pracy z palnikami, lampami alkoholowymi i elektrycznymi urządzeniami grzewczymi.

1. Przedmiot i zadania chemii bioorganicznej. Implikacje w edukacji medycznej.

2. Skład pierwiastkowy związków organicznych jako przyczyna ich zgodności z procesami biologicznymi.

3. Klasyfikacja związków organicznych. Klasy, wzory ogólne, grupy funkcyjne, poszczególni przedstawiciele.

4. Nazewnictwo związków organicznych. Banalne nazwy. Zastąp nomenklaturę IUPAC.

5. Główne grupy funkcyjne. Struktura rodzicielska. Zastępcy. Starszeństwo grup, zastępców. Nazwy grup funkcyjnych i podstawników jako przedrostki i końcówki.

6. Teoretyczne podstawy budowy związków organicznych. Teoria A.M. Butlerowa.

Wzory strukturalne. Izomeria strukturalna. Izomery łańcuchowe i pozycyjne.

7. Struktura przestrzenna związków organicznych. Wzory stereochemiczne.

Modele molekularne. Najważniejszymi pojęciami w stereochemii są konfiguracja i konformacja cząsteczek organicznych.

8. Konformacje łańcuchów otwartych - zaćmione, zahamowane, ukośne. Energia i reaktywność różnych konformacji.

9. Konformacje cykli na przykładzie cykloheksanu (krzesło i wanna). Połączenia osiowe i równikowe.

10. Wzajemne oddziaływanie atomów w cząsteczkach związków organicznych. Jego przyczyny, rodzaje manifestacji. Wpływ na reaktywność cząsteczek.

11. Parowanie. Układy sprzężone, połączenia sprzężone. Koniugacja pi-pi w dienach. Energia koniugacji. Stabilność układów sprzężonych (witamina A).

12. Parowanie na arenach (parowanie pi-pi). Aromatyczność. Reguła Hückela. Benzen, naftalen, fenantren. Reaktywność pierścienia benzenowego.

13. Koniugacja w heterocyklach (koniugacja p-pi i pi-pi na przykładzie pirolu i pirydyny).

Trwałość heterocykli - znaczenie biologiczne na przykładzie związków tetrapirolowych.

14.Polaryzacja wiązań. Powoduje. Polaryzacja w alkoholach, fenolach, związkach karbonylowych, tiolach. Wpływ na reaktywność cząsteczek.\ 15.Efekty elektroniczne. Efekt indukcyjny w cząsteczkach zawierających wiązania sigma. Znak efektu indukcyjnego.

16.Efekt mezomeryczny w otwartych łańcuchach ze sprzężonymi wiązaniami pi na przykładzie 1,3-butadienu.

17.Efekt mezomeryczny w związkach aromatycznych.

18.Podstawniki elektronodonorowe i pobierające elektrony.

19. Posłowie I i II stopnia. Zasada orientacji w pierścieniu benzenowym.

20.Kwasowość i zasadowość związków organicznych. Kwasy i zasady Brendsteta-Lowry'ego.

Pary kwas-zasada to sprzężone kwasy i zasady. Ka i pKa są ilościowymi charakterystykami kwasowości związków organicznych. Znaczenie kwasowości dla aktywności funkcjonalnej cząsteczek organicznych.

21.Kwasowość różnych klas związków organicznych. Czynnikami determinującymi kwasowość związków organicznych są elektroujemność atomu niemetalu związanego z wodorem, polaryzowalność atomu niemetalu, charakter rodnika związanego z atomem niemetalu.

22.Zasady organiczne. Aminy. Powód zasadowości. Wpływ rodników na zasadowość amin alifatycznych i aromatycznych.

23. Klasyfikacja reakcji związków organicznych ze względu na ich mechanizm. Pojęcia reakcji homolitycznych i heterolitycznych.

24. Radykalne reakcje podstawienia w alkanach. Utlenianie wolnorodnikowe w organizmach żywych. Reaktywne formy tlenu.

25. Addycja elektrofilowa w alkenach. Tworzenie kompleksów Pi, karbokationów. Reakcje hydratacji, uwodornienia.

26.Podstawienie elektrofilowe w pierścieniu aromatycznym. Tworzenie pośrednich kompleksów sigma. Reakcja bromowania benzenu.

27.Podstawienie nukleofilowe w alkoholach. Reakcje odwodnienia, utleniania alkoholi pierwszorzędowych i drugorzędowych, powstawanie estrów.

28.Nukleofilowa addycja związków karbonylowych. Biologicznie ważne reakcje aldehydów: utlenianie, tworzenie półacetali podczas interakcji z alkoholami.

29.Podstawienie nukleofilowe w kwasach karboksylowych. Biologicznie ważne reakcje kwasów karboksylowych.

30. Utlenianie związków organicznych, znaczenie biologiczne. Stopień utlenienia węgla w cząsteczkach organicznych. Utlenialność różnych klas związków organicznych.

31.Utlenianie energetyczne. Reakcje oksydazowe.

32.Utlenianie nieenergetyczne. Reakcje oksygenazy.

33. Rola utleniania wolnorodnikowego w działaniu bakteriobójczym komórek fagocytarnych.

34. Odbudowa związków organicznych. Znaczenie biologiczne.

35.Związki wielofunkcyjne. Alkohole wielowodorotlenowe – glikol etylenowy, gliceryna, ksylitol, sorbitol, inozytol. Znaczenie biologiczne. Biologicznie ważnymi reakcjami gliceryny są utlenianie i tworzenie estrów.

36. Dwuzasadowe kwasy dikarboksylowe: szczawiowy, malonowy, bursztynowy, glutarowy.

Przykładem biologicznego odwodornienia jest konwersja kwasu bursztynowego do kwasu fumarowego.

37. Aminy. Klasyfikacja:

Z natury rodnika (alifatyczny i aromatyczny); -według liczby rodników (pierwotne, drugorzędowe, trzeciorzędowe, czwartorzędowe zasady amoniowe); -przez liczbę grup aminowych (mono- i diaminy-). Diaminy: putrescyna i kadaweryna.

38. Związki heterofunkcyjne. Definicja. Przykłady. Cechy manifestacji właściwości chemicznych.

39. Aminoalkohole: etanoloamina, cholina, acetylocholina. Znaczenie biologiczne.

40.Hydroksykwasy. Definicja. Ogólna formuła. Klasyfikacja. Nomenklatura. Izomeria.

Przedstawiciele monokarboksylowych hydroksykwasów: mlekowy, beta-hydroksymasłowy, gamma-hydroksymasłowy;

dwuwęglany: jabłko, wino; trikarboksylowy: cytrynowy; aromatyczny: salicylowy.

41. Właściwości chemiczne hydroksykwasów: karboksylowe, hydroksylowe, reakcje odwodnienia izomerów alfa, beta i gamma, różnica w produktach reakcji (laktydy, kwasy nienasycone, laktony).

42.Stereoizomeria. Enancjomery i diastereoizomery. Chiralność cząsteczek związków organicznych jako przyczyna izomerii optycznej.

43. Enancjomery z jednym centrum chiralności (kwas mlekowy). Konfiguracja bezwzględna i względna enancjomerów. Klucz kwasu tlenowego. Aldehyd glicerynowy D i L. Izomery D i L.

Racematy.

44. Enancjomery z kilkoma centrami chiralności. Kwas winowy i mezowinowy.

45.Stereoizomeryzm i aktywność biologiczna stereoizomerów.

46.Izomeria cis i trans na przykładzie kwasu fumarowego i maleinowego.

47. Oksokwasy. Definicja. Biologicznie ważni przedstawiciele: kwas pirogronowy, kwas acetylooctowy, kwas szczawiooctowy. Tautomeryzm ketoenolowy na przykładzie kwasu pirogronowego.

48. Aminokwasy. Definicja. Ogólna formuła. Izomery pozycji grupy aminowej (alfa, beta, gamma). Biologiczne znaczenie alfa aminokwasów. Przedstawiciele izomerów beta, gamma i innych (beta-aminopropionowy, gamma-aminomasłowy, epsilonaminokapronowy). Reakcja odwodnienia izomerów gamma z utworzeniem cyklicznych laktonów.

49. Heterofunkcyjne pochodne benzenu jako podstawa leków. Pochodne kwasu p-aminobenzoesowego – PABA (kwas foliowy, znieczulenie). Antagonistami PABA są pochodne kwasu sulfanilowego (sulfonamidy – streptocid).

50. Heterofunkcyjne pochodne benzenu – leki. Pochodne raminofenolu (paracetamol), pochodne kwasu salicylowego (kwas acetylosalicylowy). Kwas raminosalicylowy – PAS.

51.Biologicznie ważne heterocykle. Definicja. Klasyfikacja. Cechy struktury i właściwości: koniugacja, aromatyczność, stabilność, reaktywność. Znaczenie biologiczne.

52. Heterocykle pięcioczłonowe z jednym heteroatomem i ich pochodne. Pirol (porfina, porfiryny, hem), furan (leki), tiofen (biotyna).

53. Pięcioczłonowe heterocykle z dwoma heteroatomami i ich pochodne. Pirazol (pochodne 5-okso), imidazol (histydyna), tiazol (witamina B1-tiamina).

54. Heterocykle sześcioczłonowe z jednym heteroatomem i ich pochodne. Pirydyna (kwas nikotynowy – udział w reakcjach redoks, witamina B6-pirydoksal), chinolina (5-NOK), izochinolina (alkaloidy).

55. Heterocykle sześcioczłonowe z dwoma heteroatomami. Pirymidyna (cytozyna, uracyl, tymina).

56.Skondensowane heterocykle. Puryna (adenina, guanina). Produkty utleniania puryn: hipoksantyna, ksantyna, kwas moczowy).

57. Alkaloidy. Definicja i ogólna charakterystyka. Struktura nikotyny i kofeiny.

58. Węglowodany. Definicja. Klasyfikacja. Funkcje węglowodanów w organizmach żywych.

59.Monocukry. Definicja. Klasyfikacja. Przedstawiciele.

60.Pentozy. Przedstawicielami są ryboza i dezoksyryboza. Struktura, formuły otwarte i cykliczne. Znaczenie biologiczne.

61. Heksozy. Aldozy i ketozy. Przedstawiciele.

62.Otwarte formuły monosacharydów. Wyznaczanie konfiguracji stereochemicznej. Biologiczne znaczenie konfiguracji monosacharydów.

63. Tworzenie cyklicznych form monosacharydów. Glikozydowy hydroksyl. Anomery alfa i beta. Wzory Hawortha.

64. Pochodne monosacharydów. Estry fosforu, kwasy glikonowy i glikuronowy, aminocukry i ich pochodne acetylowe.

65. Maltoza. Skład, struktura, hydroliza i znaczenie.

66. Laktoza. Synonim. Skład, struktura, hydroliza i znaczenie.

67. Sacharoza. Synonimy. Skład, struktura, hydroliza i znaczenie.

68. Homopolisacharydy. Przedstawiciele. Skrobia, budowa, właściwości, produkty hydrolizy, znaczenie.

69.Glikogen. Budowa, rola w organizmie zwierzęcia.

70. Włókno. Budowa, rola w roślinach, znaczenie dla człowieka.

72. Heteropolisacharydy. Synonimy. Funkcje. Przedstawiciele. Cechy strukturalne: jednostki dimeryczne, skład. Wiązania 1,3- i 1,4-glikozydowe.

73.Kwas hialuronowy. Skład, budowa, właściwości, znaczenie w organizmie.

74. Siarczan chondroityny. Skład, budowa, znaczenie w organizmie.

75.Muramin. Skład, znaczenie.

76. Alfa aminokwasy. Definicja. Ogólna formuła. Nomenklatura. Klasyfikacja. Indywidualni przedstawiciele. Stereoizomeria.

77. Właściwości chemiczne alfa aminokwasów. Amfoteryczność, dekarboksylacja, reakcje deaminacji, hydroksylacja rodnikowa, tworzenie wiązania peptydowego.

78. Peptydy. Poszczególne peptydy. Rola biologiczna.

79. Wiewiórki. Funkcje białek. Poziomy struktury.

80. Zasady azotowe kwasów nukleinowych - puryny i pirymidyny. Modyfikowane zasady azotowe – antymetabolity (fluorouracyl, merkaptopuryna).

81.Nukleozydy. Antybiotyki nukleozydowe. Nukleotydy. Mononukleotydy w składzie kwasów nukleinowych i wolnych nukleotydów są koenzymami.

82. Kwasy nukleinowe. DNA i RNA. Znaczenie biologiczne. Tworzenie wiązań fosfodiestrowych pomiędzy mononukleotydami. Poziomy struktury kwasu nukleinowego.

83. Lipidy. Definicja. Rola biologiczna. Klasyfikacja.

84.Wyższe kwasy karboksylowe – nasycone (palmitynowy, stearynowy) i nienasycone (oleinowy, linolowy, linolenowy i arachidonowy).

85. Tłuszcze obojętne – acyloglicerole. Struktura, znaczenie. Tłuszcze zwierzęce i roślinne.

Hydroliza tłuszczów - produkty, znaczenie. Uwodornienie olejów roślinnych, tłuszczów sztucznych.

86. Glicerofosfolipidy. Struktura: kwas fosfatydowy i zasady azotowe.

Fosfatydylocholina.

87. Sfingolipidy. Struktura. Sfingozyna. Sfingomielina.

88.Sterydy. Cholesterol - budowa, znaczenie, pochodne: kwasy żółciowe i hormony steroidowe.

89.Terpeny i terpenoidy. Struktura i znaczenie biologiczne. Przedstawiciele.

90. Witaminy rozpuszczalne w tłuszczach. Ogólna charakterystyka.

91. Znieczulenie. Eter dietylowy. Chloroform. Oznaczający.

92. Leki stymulujące procesy metaboliczne.

93. Sulfonamidy, budowa, znaczenie. Biały streptocid.

94. Antybiotyki.

95. Leki przeciwzapalne i przeciwgorączkowe. Struktura. Oznaczający.

96. Przeciwutleniacze. Charakterystyka. Oznaczający.

96. Tiole. Antidota.

97. Antykoagulanty. Charakterystyka. Oznaczający.

98. Barbiturany. Charakterystyka.

99. Leki przeciwbólowe. Oznaczający. Przykłady. Kwas acetylosalicylowy (aspiryna).

100. Antyseptyki. Oznaczający. Przykłady. Furacylina. Charakterystyka. Oznaczający.

101. Leki przeciwwirusowe.

102. Leki moczopędne.

103. Środki do żywienia pozajelitowego.

104. PABC, PASK. Struktura. Charakterystyka. Oznaczający.

105. Jodoform. Xeroform. Znaczenie.

106. Poligliukin. Charakterystyka. Wartość 107. Formalina. Charakterystyka. Oznaczający.

108. Ksylitol, sorbitol. Struktura, znaczenie.

109. Rezorcyna. Struktura, znaczenie.

110. Atropina. Oznaczający.

111. Kofeina. Struktura. Wartość 113. Furacylina. Furazolidon. Charakterystyka.Wartość.

114. GABA, GHB, kwas bursztynowy.. Struktura. Oznaczający.

115. Kwas nikotynowy. Struktura, znaczenie

Grodno" href="/text/category/grodno/" rel="bookmark">Grodno Państwowy Uniwersytet Medyczny”, Kandydat nauk chemicznych, profesor nadzwyczajny;

Profesor nadzwyczajny Katedry Chemii Ogólnej i Bioorganicznej Instytucji Dydaktycznej „Grodno Państwowy Uniwersytet Medyczny”, kandydat nauk biologicznych, profesor nadzwyczajny

Recenzenci:

Katedra Chemii Ogólnej i Bioorganicznej Instytucji Dydaktycznej „Państwowy Uniwersytet Medyczny w Gomelu”;

– głowa Katedra Chemii Bioorganicznej Instytucja Edukacyjna „Białoruski Państwowy Uniwersytet Medyczny”, kandydat nauk medycznych, profesor nadzwyczajny.

Katedra Chemii Ogólnej i Bioorganicznej Placówki Dydaktycznej „Grodno Państwowy Uniwersytet Medyczny”

(protokół z dnia 1 stycznia 2001 r.)

Centralna Rada Naukowo-Metodologiczna Instytucji Oświatowej „Grodeński Państwowy Uniwersytet Medyczny”

(protokół z dnia 1 stycznia 2001 r.)

Sekcja specjalności 1Sprawy medyczne i psychologiczne stowarzyszenia edukacyjno-metodologicznego uniwersytetów Republiki Białorusi na rzecz edukacji medycznej

(protokół z dnia 1 stycznia 2001 r.)

Odpowiedzialny za wydanie:

Pierwszy Prorektor Instytucji Oświatowej „Grodno Państwowy Uniwersytet Medyczny”, profesor, doktor nauk medycznych

„Chemia bioorganiczna”

Chemia bioorganiczna jest podstawową dyscypliną nauk przyrodniczych. Chemia bioorganiczna jako samodzielna nauka pojawiła się w drugiej połowie XX wieku na styku chemii organicznej i biochemii. Znaczenie studiowania chemii bioorganicznej wynika z praktycznych problemów stojących przed medycyną i rolnictwem (uzyskiwanie witamin, hormonów, antybiotyków, stymulatorów wzrostu roślin, regulatorów zachowania zwierząt i owadów oraz innych leków), których rozwiązanie nie jest możliwe bez użycia teoretyczny i praktyczny potencjał chemii bioorganicznej.

Chemia bioorganiczna jest stale wzbogacana o nowe metody izolacji i oczyszczania związków naturalnych, metody syntezy związków naturalnych i ich analogów, wiedzę na temat zależności pomiędzy strukturą a aktywnością biologiczną związków itp.

Najnowsze podejścia do edukacji medycznej, związane z przezwyciężaniem reprodukcyjnego stylu nauczania, zapewnieniem aktywności poznawczej i badawczej studentów, otwierają nowe perspektywy realizacji potencjału zarówno jednostki, jak i zespołu.

Cel i zadania dyscypliny akademickiej

Cel: kształtowanie poziomu kompetencji chemicznych w systemie edukacji medycznej, zapewniających późniejsze studiowanie dyscyplin biomedycznych i klinicznych.

Zadania:

Opanowanie przez studentów teoretycznych podstaw przemian chemicznych cząsteczek organicznych w powiązaniu z ich strukturą i aktywnością biologiczną;

Kształcenie: znajomość molekularnych podstaw procesów życiowych;

Kształcenie umiejętności poruszania się w klasyfikacji, strukturze i właściwościach związków organicznych pełniących funkcję leków;

Kształtowanie logiki myślenia chemicznego;

Kształcenie umiejętności stosowania metod analizy jakościowej
związki organiczne;

Wiedza i umiejętności chemiczne, stanowiące podstawę kompetencji chemicznych, przyczynią się do kształtowania kompetencji zawodowych absolwenta.

Wymagania dotyczące opanowania dyscypliny akademickiej

Wymagania dotyczące poziomu opanowania treści dyscypliny „Chemia bioorganiczna” określa standard kształcenia wyższego pierwszego stopnia w cyklu dyscyplin ogólnozawodowych i specjalnych, opracowany z uwzględnieniem wymagań podejście oparte na kompetencjach, które określa minimalną zawartość dyscypliny w postaci uogólnionej wiedzy chemicznej i umiejętności, które składają się na kompetencje bioorganiczne absolwenta uczelni:

a) wiedza uogólniona:

- rozumieć istotę przedmiotu jako nauki i jej powiązania z innymi dyscyplinami;

Znaczenie w zrozumieniu procesów metabolicznych;

Pojęcie jedności struktury i reaktywności cząsteczek organicznych;

Podstawowe prawa chemii niezbędne do wyjaśnienia procesów zachodzących w organizmach żywych;

Właściwości chemiczne i znaczenie biologiczne głównych klas związków organicznych.

b) umiejętności uogólnione:

Przewidzieć mechanizm reakcji w oparciu o wiedzę o budowie cząsteczek organicznych i sposobach rozrywania wiązań chemicznych;

Wyjaśnić znaczenie reakcji dla funkcjonowania układów żywych;

Wykorzystaj zdobytą wiedzę na studiach z biochemii, farmakologii i innych dziedzin.

Struktura i treść dyscypliny akademickiej

W programie tym struktura treści dyscypliny „chemia bioorganiczna” składa się ze wstępu do dyscypliny oraz dwóch sekcji, które obejmują ogólne zagadnienia reaktywności cząsteczek organicznych, a także właściwości związków hetero- i wielofunkcyjnych biorących udział w procesy życiowe. Każda sekcja podzielona jest na tematy ułożone w kolejności zapewniającej optymalne przyswojenie i przyswojenie materiału programowego. Dla każdego tematu prezentowana jest uogólniona wiedza i umiejętności, które stanowią istotę kompetencji bioorganicznych uczniów. Zgodnie z treścią każdego tematu określane są wymagania dotyczące kompetencji (w formie systemu uogólnionej wiedzy i umiejętności), do tworzenia i diagnozowania których można opracować testy.

Metody nauczania

Do głównych metod nauczania, które adekwatnie realizują cele studiowania tej dyscypliny należą:

Wyjaśnienia i konsultacje;

Lekcja laboratoryjna;

Elementy nauczania problemowego (praca dydaktyczna i badawcza studentów);

Wprowadzenie do chemii bioorganicznej

Chemia bioorganiczna jest nauką badającą strukturę substancji organicznych i ich przemiany w powiązaniu z funkcjami biologicznymi. Przedmioty badań chemii bioorganicznej. Rola chemii bioorganicznej w tworzeniu podstaw naukowych dla percepcji wiedzy biologicznej i medycznej na współczesnym poziomie molekularnym.

Teoria budowy związków organicznych i jej rozwój na obecnym etapie. Izomeria związków organicznych jako podstawa różnorodności związków organicznych. Rodzaje izomerii związków organicznych.

Fizykochemiczne metody izolacji i badania związków organicznych ważnych w analizie biomedycznej.

Podstawowe zasady systematycznej nomenklatury IUPAC dla związków organicznych: nomenklatura substytucyjna i rodnikowo-funkcjonalna.

Struktura przestrzenna cząsteczek organicznych, jej związek z rodzajem hybrydyzacji atomu węgla (hybrydyzacja sp3, sp2 i sp). Wzory stereochemiczne. Konfiguracja i konformacja. Konformacje łańcuchów otwartych (okludowane, hamowane, pochylone). Charakterystyka energetyczna konformacji. Wzory projekcyjne Newmana. Bliskość przestrzenna niektórych odcinków łańcucha jako konsekwencja równowagi konformacyjnej i jako jedna z przyczyn dominującego powstawania cykli pięcio- i sześcioczłonowych. Konformacje związków cyklicznych (cykloheksan, tetrahydropiran). Charakterystyka energetyczna konstrukcji krzesła i wanny. Połączenia osiowe i równikowe. Związek struktury przestrzennej z aktywnością biologiczną.

Wymagania dotyczące kompetencji:

· Znać przedmioty badań i główne zadania chemii bioorganicznej,

· Potrafi klasyfikować związki organiczne ze względu na budowę szkieletu węglowego i charakter grup funkcyjnych, stosować zasady systematycznej nomenklatury chemicznej.

· Zna główne typy izomerii związków organicznych, potrafi określić możliwe typy izomerów korzystając ze wzoru strukturalnego związku.

· Znać różne rodzaje hybrydyzacji orbitali atomowych węgla, kierunek przestrzenny wiązań atomowych, ich rodzaj i liczbę w zależności od rodzaju hybrydyzacji.

· Znać charakterystyki energetyczne konformacji cząsteczek cyklicznych (konformacje krzesła, wanny) i acyklicznych (konformacje hamowane, ukośne, zaćmione) cząsteczek, potrafić zobrazować je za pomocą wzorów projekcyjnych Newmana.

· Zna rodzaje naprężeń (skrętnych, kątowych, van der Waalsa) występujących w różnych cząsteczkach, ich wpływ na stabilność konformacji i cząsteczkę jako całość.

Rozdział 1. Reaktywność cząsteczek organicznych w wyniku wzajemnego oddziaływania atomów, mechanizmy reakcji organicznych

Temat 1. Układy sprzężone, aromatyczność, efekty elektronowe podstawników

Układy sprzężone i aromatyczność. Koniugacja (p, p- i p, p-koniugacja). Sprzężone układy o otwartych łańcuchach: 1,3-dieny (butadien, izopren), polieny (karotenoidy, witamina A). Sprzężone systemy z obiegiem zamkniętym. Aromatyczność: kryteria aromatyczności, reguła aromatyczności Hückela. Aromatyczność związków benzenoidowych (benzenu, naftalenu, fenantrenu). Energia koniugacji. Struktura i przyczyny trwałości termodynamicznej karbo- i heterocyklicznych związków aromatycznych. Aromatyczność związków heterocyklicznych (pirol, imidazol, pirydyna, pirymidyna, puryna). Atomy azotu pirolu i pirydyny, układy aromatyczne z nadmiarem i niedoborem p.

Wzajemne oddziaływanie atomów i sposoby jego przenoszenia w cząsteczkach organicznych. Delokalizacja elektronów jako jeden z czynników zwiększających stabilność cząsteczek i jonów, jej powszechne występowanie w cząsteczkach ważnych biologicznie (porfina, hem, hemoglobina itp.). Polaryzacja połączeń. Elektronowe efekty podstawników (indukcyjne i mezomeryczne) jako przyczyna nierównomiernego rozkładu gęstości elektronowej i powstawania centrów reakcji w cząsteczce. Efekty indukcyjne i mezomeryczne (dodatnie i ujemne), ich oznaczenie graficzne we wzorach strukturalnych związków organicznych. Podstawniki oddające i odbierające elektrony.

Wymagania dotyczące kompetencji:

· Zna rodzaje koniugacji i potrafi określić rodzaj koniugacji na podstawie wzoru strukturalnego związku.

· Zna kryteria aromatyczności, potrafi wyznaczać związki aromatyczne cząsteczek karbo- i heterocyklicznych za pomocą wzoru strukturalnego.

· Potrafi ocenić udział elektronowy atomów w powstaniu pojedynczego układu sprzężonego, zna budowę elektronową atomów azotu pirydyny i pirolu.

· Znać efekty elektroniczne podstawników, przyczyny ich występowania i potrafić graficznie przedstawić ich działanie.

· Potrafi sklasyfikować podstawniki jako oddające i pobierające elektrony w oparciu o wywoływane przez nie efekty indukcyjne i mezomeryczne.

· Potrafić przewidzieć wpływ podstawników na reaktywność cząsteczek.

Temat 2. Reaktywność węglowodorów. Podstawienie rodnikowe, addycja elektrofilowa i reakcje podstawienia

Ogólne wzorce reaktywności związków organicznych jako chemiczna podstawa ich biologicznego funkcjonowania. Reakcja chemiczna jako proces. Pojęcia: substrat, odczynnik, centrum reakcji, stan przejściowy, produkt reakcji, energia aktywacji, szybkość reakcji, mechanizm.

Klasyfikacja reakcji organicznych ze względu na wynik (dodawanie, podstawienie, eliminacja, redoks) i mechanizm - rodnikowe, jonowe (elektrofilowe, nukleofilowe), skoordynowane. Rodzaje odczynników: rodnikowe, kwasowe, zasadowe, elektrofilowe, nukleofilowe. Homolityczne i heterolityczne rozszczepianie wiązań kowalencyjnych w związkach organicznych i powstałych cząstkach: wolne rodniki, karbokationy i karboaniony. Struktura elektronowa i przestrzenna tych cząstek oraz czynniki determinujące ich względną stabilność.

Reaktywność węglowodorów. Radykalne reakcje podstawienia: reakcje homolityczne z udziałem wiązań CH atomu węgla zhybrydyzowanego sp3. Mechanizm podstawienia rodnikowego na przykładzie reakcji halogenowania alkanów i cykloalkanów. Pojęcie procesów łańcuchowych. Pojęcie regioselektywności.

Drogi powstawania wolnych rodników: fotoliza, termoliza, reakcje redoks.

Reakcje addycji elektrofilowej ( AE) w szeregu węglowodorów nienasyconych: reakcje heterolityczne obejmujące wiązania p pomiędzy atomami węgla zhybrydyzowanymi sp2. Mechanizm reakcji hydratacji i hydrohalogenacji. Kataliza kwasowa. Reguła Markownikowa. Wpływ czynników statycznych i dynamicznych na regioselektywność reakcji addycji elektrofilowej. Cechy reakcji addycji elektrofilowej do węglowodorów dienowych i małych cykli (cyklopropan, cyklobutan).

Reakcje podstawienia elektrofilowego ( SE): reakcje heterolityczne z udziałem chmury p-elektronów układu aromatycznego. Mechanizm reakcji halogenowania, nitrowania, alkilowania związków aromatycznych: p - i S- kompleksy. Rola katalizatora (kwasu Lewisa) w tworzeniu cząstki elektrofilowej.

Wpływ podstawników w pierścieniu aromatycznym na reaktywność związków w reakcjach podstawienia elektrofilowego. Orientujące oddziaływanie podstawników (orientantów pierwszego i drugiego rodzaju).

Wymagania dotyczące kompetencji:

· Znać pojęcia substrat, odczynnik, centrum reakcji, produkt reakcji, energia aktywacji, szybkość reakcji, mechanizm reakcji.

· Zna klasyfikację reakcji według różnych kryteriów (ze względu na wynik końcowy, sposób zrywania wiązań, mechanizm) i rodzajów odczynników (rodnikowe, elektrofilowe, nukleofilowe).

· Zna budowę elektronową i przestrzenną odczynników oraz czynniki decydujące o ich stabilności względnej, potrafi porównać stabilność względną odczynników tego samego typu.

· Znać metody powstawania wolnych rodników i mechanizm reakcji podstawienia rodnikowego (SR) na przykładach reakcji halogenowania alkanów i cykloalkanów.

· Potrafi określić statystyczne prawdopodobieństwo powstania możliwych produktów w reakcjach substytucji rodnikowej oraz możliwość regioselektywnego przebiegu procesu.

· Zna mechanizm reakcji addycji elektrofilowej (AE) w reakcjach halogenowania, hydrohalogenowania i hydratacji alkenów, potrafi jakościowo ocenić reaktywność substratów na podstawie efektów elektronowych podstawników.

· Zna regułę Markownikowa i potrafi wyznaczyć regioselektywność reakcji hydratacji i hydrohalogenacji na podstawie wpływu czynników statycznych i dynamicznych.

· Zna cechy reakcji addycji elektrofilowej do węglowodorów sprzężonych dienów i małych cykli (cyklopropan, cyklobutan).

· Znać mechanizm reakcji podstawienia elektrofilowego (SE) w reakcjach halogenowania, nitrowania, alkilowania, acylowania związków aromatycznych.

· Potrafi określić, na podstawie efektów elektronowych podstawników, ich wpływ na reaktywność pierścienia aromatycznego i ich działanie orientujące.

Temat 3. Właściwości kwasowo-zasadowe związków organicznych

Kwasowość i zasadowość związków organicznych: teorie Brønsteda i Lewisa. Stabilność anionu kwasowego jest jakościowym wskaźnikiem właściwości kwasowych. Ogólne wzorce zmian właściwości kwasowych lub zasadowych w powiązaniu z naturą atomów w centrum kwasowym lub zasadowym, działanie elektronowe podstawników w tych centrach. Właściwości kwasowe związków organicznych z grupami funkcyjnymi zawierającymi wodór (alkohole, fenole, tiole, kwasy karboksylowe, aminy, CH-kwasowość cząsteczek i kationów kabrowych). zasady p i N- podstawy. Podstawowe właściwości cząsteczek obojętnych zawierających heteroatomy z samotnymi parami elektronów (alkohole, tiole, siarczki, aminy) i anionów (jony wodorotlenkowe, alkoholanowe, aniony kwasów organicznych). Właściwości kwasowo-zasadowe heterocykli zawierających azot (pirol, imidazol, pirydyna). Wiązania wodorowe jako specyficzny przejaw właściwości kwasowo-zasadowych.

Charakterystyka porównawcza właściwości kwasowych związków zawierających grupę hydroksylową (alkohole jednowodorotlenowe i wielowodorotlenowe, fenole, kwasy karboksylowe). Charakterystyka porównawcza podstawowych właściwości amin alifatycznych i aromatycznych. Wpływ charakteru elektronowego podstawnika na właściwości kwasowo-zasadowe cząsteczek organicznych.

Wymagania dotyczące kompetencji:

· Zna definicje kwasów i zasad zgodnie z teorią protolityczną Bronsteda i teorią elektronów Lewisa.

· Znać klasyfikację Bronsteda kwasów i zasad w zależności od charakteru atomów centrów kwasowych lub zasadowych.

· Zna czynniki wpływające na moc kwasów i stabilność ich sprzężonych zasad, potrafi dokonać porównawczej oceny mocy kwasów na podstawie stabilności odpowiadających im anionów.

· Zna czynniki wpływające na wytrzymałość baz Bronsteda, potrafi przeprowadzić ocenę porównawczą wytrzymałości baz z uwzględnieniem tych czynników.

· Zna przyczyny powstawania wiązania wodorowego, potrafi zinterpretować powstawanie wiązania wodorowego jako specyficzny przejaw właściwości kwasowo-zasadowych substancji.

· Zna przyczyny występowania tautomerii keto-enolowej w cząsteczkach organicznych, potrafi je wyjaśnić z punktu widzenia właściwości kwasowo-zasadowych związków w powiązaniu z ich aktywnością biologiczną.

· Zna i potrafi przeprowadzić reakcje jakościowe pozwalające na rozróżnienie alkoholi wielowodorotlenowych, fenoli, tioli.

Temat 4. Reakcje podstawienia nukleofilowego przy tetragonalnym atomie węgla i reakcje eliminacji konkurencyjnej

Reakcje podstawienia nukleofilowego przy zhybrydyzowanym atomie węgla sp3: reakcje heterolityczne wywołane polaryzacją wiązania węgiel-heteroatom (pochodne halogenowe, alkohole). Grupy, które odchodzą łatwo i trudno: związek pomiędzy łatwością opuszczenia grupy a jej strukturą. Wpływ czynników rozpuszczalnikowych, elektronowych i przestrzennych na reaktywność związków w reakcjach mono- i bimolekularnego podstawienia nukleofilowego (SN1 i SN2). Stereochemia reakcji podstawienia nukleofilowego.

Reakcje hydrolizy pochodnych halogenowych. Reakcje alkilowania alkoholi, fenoli, tioli, siarczków, amoniaku, amin. Rola katalizy kwasowej w podstawieniu nukleofilowym grupy hydroksylowej. Pochodne halogenowe, alkohole, estry kwasów siarkowego i fosforowego jako odczynniki alkilujące. Biologiczna rola reakcji alkilowania.

Mono- i bimolekularne reakcje eliminacji (E1 i E2): (odwodnienie, dehydrohalogenacja). Zwiększona kwasowość CH jako przyczyna reakcji eliminacji towarzyszących podstawieniu nukleofilowemu przy atomie węgla zhybrydyzowanym sp3.

Wymagania dotyczące kompetencji:

· Znać czynniki decydujące o nukleofilowości odczynników oraz strukturę najważniejszych cząstek nukleofilowych.

· Znać ogólne prawa reakcji podstawienia nukleofilowego przy nasyconym atomie węgla, wpływ czynników statycznych i dynamicznych na reaktywność substancji w reakcji podstawienia nukleofilowego.

· Zna mechanizmy mono- i bimolekularnego podstawienia nukleofilowego, potrafi ocenić wpływ czynników sterycznych, wpływ rozpuszczalników, wpływ czynników statycznych i dynamicznych na przebieg reakcji według jednego z mechanizmów.

· Znać mechanizmy eliminacji mono- i bimolekularnej, przyczyny współzawodnictwa pomiędzy substytucją nukleofilową a reakcjami eliminacji.

· Zna regułę Zajcewa i potrafi wyznaczyć główny produkt reakcji odwodnienia i dehydrohalogenacji niesymetrycznych alkoholi i haloalkanów.

Temat 5. Reakcje addycji i podstawienia nukleofilowego przy trygonalnym atomie węgla

Reakcje addycji nukleofilowej: reakcje heterolityczne z udziałem wiązania p węgiel-tlen (aldehydy, ketony). Mechanizm reakcji oddziaływania związków karbonylowych z odczynnikami nukleofilowymi (woda, alkohole, tiole, aminy). Wpływ czynników elektronowych i przestrzennych, rola katalizy kwasowej, odwracalność reakcji addycji nukleofilowej. Półacetale i acetale, ich otrzymywanie i hydroliza. Biologiczna rola reakcji acetalizacji. Reakcje addycji aldolowej. Podstawowa kataliza. Struktura jonu enolanowego.

Reakcje podstawienia nukleofilowego w szeregu kwasów karboksylowych. Struktura elektronowa i przestrzenna grupy karboksylowej. Reakcje podstawienia nukleofilowego przy atomie węgla zhybrydyzowanym sp2 (kwasy karboksylowe i ich pochodne funkcyjne). Środki acylujące (halogenki kwasowe, bezwodniki, kwasy karboksylowe, estry, amidy), charakterystyka porównawcza ich reaktywności. Reakcje acylowania - powstawanie bezwodników, estrów, tioestrów, amidów - i ich reakcje odwrotnej hydrolizy. Acetylokoenzym A jest naturalnym, wysokoenergetycznym środkiem acylującym. Biologiczna rola reakcji acylowania. Pojęcie podstawienia nukleofilowego przy atomach fosforu, reakcje fosforylacji.

Reakcje utleniania i redukcji związków organicznych. Specyfika reakcji redoks związków organicznych. Pojęcie transferu jednego elektronu, transferu jonów wodorkowych oraz działanie układu NAD+ ↔ NADH. Reakcje utleniania alkoholi, fenoli, siarczków, związków karbonylowych, amin, tioli. Reakcje redukcji związków karbonylowych i dwusiarczków. Rola reakcji redoks w procesach życiowych.

Wymagania dotyczące kompetencji:

· Zna budowę elektronową i przestrzenną grupy karbonylowej, wpływ czynników elektronowych i sterycznych na reaktywność grupy okso w aldehydach i ketonach.

· Zna mechanizm reakcji nukleofilowej addycji wody, alkoholi, amin, tioli do aldehydów i ketonów, rola katalizatora.

· Zna mechanizm reakcji kondensacji aldolowej, czynniki decydujące o udziale związku w tej reakcji.

· Zna mechanizm reakcji redukcji związków okso z wodorkami metali.

· Znać centra reakcji obecne w cząsteczkach kwasu karboksylowego. Potrafić przeprowadzić ocenę porównawczą mocy kwasów karboksylowych w zależności od budowy rodnika.

· Zna budowę elektronową i przestrzenną grupy karboksylowej, potrafi przeprowadzić ocenę porównawczą zdolności atomu węgla grupy okso w kwasach karboksylowych i ich pochodnych funkcyjnych (halogenki kwasowe, bezwodniki, estry, amidy, sole) do ulega atakowi nukleofilowemu.

· Znać mechanizm reakcji podstawienia nukleofilowego na przykładach acylowania, estryfikacji, hydrolizy estrów, bezwodników, halogenków kwasowych, amidów.

Temat 6. Lipidy, klasyfikacja, budowa, właściwości

Lipidy zmydlające się i niezmydlające. Neutralne lipidy. Tłuszcze naturalne jako mieszanina triacylogliceroli. Główne naturalne wyższe kwasy tłuszczowe tworzące lipidy: palmitynowy, stearynowy, oleinowy, linolowy, linolenowy. Kwas arachidonowy. Cechy nienasyconych kwasów tłuszczowych, w-nomenklatura.

Utlenianie nadtlenkowe fragmentów nienasyconych kwasów tłuszczowych w błonach komórkowych. Rola peroksydacji lipidów błonowych w oddziaływaniu niskich dawek promieniowania na organizm. Systemy ochrony antyoksydacyjnej.

Fosfolipidy. Kwasy fosfatydowe. Fosfatydylokolaminy i fosfatydyloseryny (cefaliny), fosfatydylocholiny (lecytyny) są składnikami strukturalnymi błon komórkowych. Dwuwarstwa lipidowa. Sfingolipidy, ceramidy, sfingomieliny. Glikolipidy mózgowe (cerebrozydy, gangliozydy).

Wymagania dotyczące kompetencji:

· Zna klasyfikację lipidów i ich budowę.

· Znać budowę składników strukturalnych zmydlonych lipidów – alkoholi i wyższych kwasów tłuszczowych.

· Zna mechanizm reakcji powstawania i hydrolizy lipidów prostych i złożonych.

· Znać i potrafić przeprowadzać jakościowe reakcje na nienasycone kwasy tłuszczowe i oleje.

· Zna klasyfikację lipidów niezmydlających się, ma pojęcie o zasadach klasyfikacji terpenów i steroidów, ich roli biologicznej.

· Zna biologiczną rolę lipidów, ich główne funkcje, ma pojęcie o głównych etapach peroksydacji lipidów i konsekwencjach tego procesu dla komórki.

Rozdział 2. Stereoizomeria cząsteczek organicznych. Związki poli- i heterofunkcyjne biorące udział w procesach życiowych

Temat 7. Stereoizomeria cząsteczek organicznych

Stereoizomeria szeregu związków z podwójnym wiązaniem (p-diastereomeria). Izomeria cis i trans związków nienasyconych. E, Z – system notacji p-diastereoizomerów. Porównawcza stabilność p-diastereoizomerów.

Chiralne cząsteczki. Asymetryczny atom węgla jako centrum chiralności. Stereoizomeria cząsteczek z jednym centrum chiralności (enancjomeria). Aktywność optyczna. Wzory projekcji Fischera. Aldehyd glicerynowy jako wzorzec konfiguracji, konfiguracja absolutna i względna. D, L-system nomenklatury stereochemicznej. R, S-system nomenklatury stereochemicznej. Mieszaniny racemiczne i metody ich rozdzielania.

Stereoizomeria cząsteczek z dwoma lub większą liczbą centrów chiralnych. Enancjomery, diastereoizomery, mezoformy.

Wymagania dotyczące kompetencji:

· Znać przyczyny występowania stereoizomerii w szeregu węglowodorów alkenów i dienów.

· Potrafi zastosować skrócony wzór strukturalny związku nienasyconego w celu określenia możliwości istnienia p-diastereoizomerów, rozróżnienia izomerów cis - trans i oceny ich stabilności porównawczej.

· Zna elementy symetrii cząsteczek, warunki niezbędne do wystąpienia chiralności w cząsteczce organicznej.

· Zna i potrafi przedstawić enancjomery za pomocą wzorów projekcji Fischera, obliczyć liczbę oczekiwanych stereoizomerów na podstawie liczby centrów chiralnych w cząsteczce, zasady wyznaczania konfiguracji absolutnej i względnej, system D-, L-nomenklatury stereochemicznej .

· Zna metody rozdzielania racematów, podstawowe zasady systemu R, S w nomenklaturze stereochemicznej.

Temat 8. Fizjologicznie aktywne związki poli- i heterofunkcyjne szeregu alifatycznego, aromatycznego i heterocyklicznego

Poli- i heterofunkcjonalność jako jedna z charakterystycznych cech związków organicznych uczestniczących w procesach życiowych i będących przodkami najważniejszych grup leków. Specyfika wzajemnego oddziaływania grup funkcyjnych w zależności od ich względnego położenia.

Alkohole wielowodorotlenowe: glikol etylenowy, gliceryna. Estry alkoholi wielowodorotlenowych z kwasami nieorganicznymi (nitrogliceryna, fosforany glicerolu). Fenole dwuatomowe: hydrochinon. Utlenianie fenoli dwuatomowych. Układ hydrochinon-chinon. Fenole jako przeciwutleniacze (zmiatacze wolnych rodników). Tokoferole.

Dwuzasadowe kwasy karboksylowe: szczawiowy, malonowy, bursztynowy, glutarowy, fumarowy. Konwersja kwasu bursztynowego do kwasu fumarowego jest przykładem biologicznie ważnej reakcji odwodornienia. Reakcje dekarboksylacji, ich rola biologiczna.

Aminoalkohole: aminoetanol (kolamina), cholina, acetylocholina. Rola acetylocholiny w chemicznym przekazywaniu impulsów nerwowych w synapsach. Aminofenole: dopamina, noradrenalina, adrenalina. Pojęcie biologicznej roli tych związków i ich pochodnych. Neurotoksyczne działanie 6-hydroksydopaminy i amfetaminy.

Hydroksy i aminokwasy. Reakcje cyklizacji: wpływ różnych czynników na proces powstawania cykli (realizacja odpowiednich konformacji, wielkość powstałego cyklu, współczynnik entropii). Laktony. Laktamy. Hydroliza laktonów i laktamów. Reakcja eliminacji b-hydroksy i aminokwasów.

Aldehydy i ketokwasy: pirogronowy, acetooctowy, szczawiooctowy, a-ketoglutarowy. Właściwości i reaktywność kwasów. Reakcje dekarboksylacji b-ketokwasów i oksydacyjnej dekarboksylacji a-ketokwasów. Ester acetylooctowy, tautomeryzm keto-enolowy. Przedstawicielami „ciał ketonowych” są kwasy b-hydroksymasłowy, b-ketomasłowy, aceton, ich znaczenie biologiczne i diagnostyczne.

Heterofunkcyjne pochodne benzenu jako leki. Kwas salicylowy i jego pochodne (kwas acetylosalicylowy).

Kwas paraaminobenzoesowy i jego pochodne (anestezyna, nowokaina). Biologiczna rola kwasu p-aminobenzoesowego. Kwas sulfanilowy i jego amid (streptocid).

Heterocykle z kilkoma heteroatomami. Pirazol, imidazol, pirymidyna, puryna. Pirazolon-5 jest podstawą nie-narkotycznych leków przeciwbólowych. Kwas barbiturowy i jego pochodne. Hydroksypuryny (hipoksantyna, ksantyna, kwas moczowy), ich rola biologiczna. Heterocykle z jednym heteroatomem. Pirol, indol, pirydyna. Biologicznie ważnymi pochodnymi pirydyny są pochodne nikotynamidu, pirydoksalu i kwasu izonikotynowego. Nikotynamid jest składnikiem strukturalnym koenzymu NAD+, który warunkuje jego udział w OVR.

Wymagania dotyczące kompetencji:

· Potrafi klasyfikować związki heterofunkcyjne według składu i ich wzajemnego ułożenia.

· Zna specyficzne reakcje aminokwasów i hydroksykwasów z a, b, g – układem grup funkcyjnych.

· Zna reakcje prowadzące do powstania związków biologicznie czynnych: choliny, acetylocholiny, adrenaliny.

· Znać rolę tautomeryzmu keto-enolowego w przejawieniu aktywności biologicznej ketokwasów (kwas pirogronowy, kwas szczawiooctowy, kwas acetooctowy) i związków heterocyklicznych (pirazol, kwas barbiturowy, puryna).

· Zna metody przemian redoks związków organicznych, biologiczną rolę reakcji redoks w manifestowaniu aktywności biologicznej dwuatomowych fenoli, nikotynamidu i powstawaniu ciał ketonowych.

Temat9 . Węglowodany, klasyfikacja, budowa, właściwości, rola biologiczna

Węglowodany, ich klasyfikacja w odniesieniu do hydrolizy. Klasyfikacja monosacharydów. Aldozy, ketozy: triozy, tetrozy, pentozy, heksozy. Stereoizomeria monosacharydów. Seria D i L nomenklatury stereochemicznej. Formy otwarte i cykliczne. Wzory Fishera i wzory Hawortha. Furanozy i piranozy, a- i b-anomery. Cyklo-okso-tautomeryzm. Konformacje piranozowych form monosacharydów. Struktura najważniejszych przedstawicieli pentoz (ryboza, ksyloza); heksozy (glukoza, mannoza, galaktoza, fruktoza); deoksycukry (2-deoksyryboza); aminocukry (glukozamina, mannozamina, galaktozamina).

Właściwości chemiczne monosacharydów. Reakcje podstawienia nukleofilowego z udziałem centrum anomerycznego. O - i N-glikozydy. Hydroliza glikozydów. Fosforany monosacharydów. Utlenianie i redukcja monosacharydów. Właściwości redukujące aldozów. Kwasy glikonowy, glikarowy, glikuronowy.

Oligosacharydy. Disacharydy: maltoza, celobioza, laktoza, sacharoza. Struktura, cyklookso-tautomeryzm. Hydroliza.

Polisacharydy. Ogólna charakterystyka i klasyfikacja polisacharydów. Homo- i heteropolisacharydy. Homopolisacharydy: skrobia, glikogen, dekstrany, celuloza. Struktura pierwotna, hydroliza. Pojęcie struktury drugorzędowej (skrobia, celuloza).

Wymagania dotyczące kompetencji:

· Zna klasyfikację monosacharydów (ze względu na liczbę atomów węgla, skład grup funkcyjnych), budowę form otwartych i cyklicznych (furanoza, piranoza) najważniejszych monosacharydów, ich stosunek szeregu D i L nomenklatura stereochemiczna, potrafić określić liczbę możliwych diastereoizomerów, klasyfikować stereoizomery na diastereoizomery, epimery, anomery.

· Zna mechanizm reakcji cyklizacji monosacharydów, przyczyny mutarotacji roztworów monosacharydów.

· Znać właściwości chemiczne monosacharydów: reakcje redoks, reakcje tworzenia i hydrolizy O- i N-glikozydów, reakcje estryfikacji, fosforylacji.

· Możliwość przeprowadzenia wysokiej jakości reakcji na fragmencie diolowym i obecności właściwości redukujących monosacharydów.

· Zna klasyfikację disacharydów i ich budowę, konfigurację anomerycznego atomu węgla tworzącego wiązanie glikozydowe, przemiany tautomeryczne disacharydów, ich właściwości chemiczne, rolę biologiczną.

· Zna klasyfikację polisacharydów (ze względu na hydrolizę, ze względu na skład monosacharydów), budowę najważniejszych przedstawicieli homopolisacharydów, konfigurację anomerycznego atomu węgla tworzącego wiązanie glikozydowe, ich właściwości fizykochemiczne i rolę biologiczną. Mają pojęcie o biologicznej roli heteropolisacharydów.

Temat 10.A-Aminokwasy, peptydy, białka. Struktura, właściwości, rola biologiczna

Struktura, nazewnictwo, klasyfikacja a-aminokwasów tworzących białka i peptydy. Stereoizomeria a-aminokwasów.

Biosyntetyczne drogi powstawania a-aminokwasów z oksokwasów: reakcje redukcyjnego aminowania i reakcje transaminacji. Aminokwasy.

Właściwości chemiczne a-aminokwasów jako związków heterofunkcyjnych. Właściwości kwasowo-zasadowe a-aminokwasów. Punkt izoelektryczny, metody rozdzielania a-aminokwasów. Tworzenie soli wewnątrzkompleksowych. Reakcje estryfikacji, acylowania, alkilowania. Oddziaływanie z kwasem azotawym i formaldehydem, znaczenie tych reakcji w analizie aminokwasów.

Kwas g-aminomasłowy jest neuroprzekaźnikiem hamującym ośrodkowy układ nerwowy. Przeciwdepresyjne działanie L-tryptofanu, serotoniny – jako neuroprzekaźnika snu. Właściwości mediatorów glicyny, histaminy, kwasu asparaginowego i kwasu glutaminowego.

Biologicznie ważne reakcje a-aminokwasów. Reakcje deaminacji i hydroksylacji. Dekarboksylacja a-aminokwasów jest drogą do powstania amin biogennych i bioregulatorów (kolaminy, histaminy, tryptaminy, serotoniny). Peptydów. Struktura elektronowa wiązania peptydowego. Hydroliza kwasowa i zasadowa peptydów. Oznaczanie składu aminokwasów nowoczesnymi metodami fizykochemicznymi (metoda Sangera i Edmana). Pojęcie neuropeptydów.

Podstawowa struktura białek. Częściowa i całkowita hydroliza. Pojęcie struktur drugorzędowych, trzeciorzędowych i czwartorzędowych.

Wymagania dotyczące kompetencji:

· Zna budowę, stereochemiczną klasyfikację a-aminokwasów, należących do D- i L-stereochemicznej serii naturalnych aminokwasów, aminokwasów niezbędnych.

· Zna sposoby syntezy a-aminokwasów in vivo i in vitro, zna właściwości kwasowo-zasadowe oraz metody przeprowadzania a-aminokwasów w stan izoelektryczny.

· Znać właściwości chemiczne a-aminokwasów (reakcje na grupach aminowych i karboksylowych), umieć przeprowadzać reakcje jakościowe (ksantoproteina, z Cu(OH)2, ninhydryną).

· Zna budowę elektronową wiązania peptydowego, pierwszorzędową, drugorzędową, trzeciorzędową i czwartorzędową strukturę białek i peptydów, umie wyznaczać skład i sekwencję aminokwasów (metoda Sangera, metoda Edmana), potrafi przeprowadzić reakcja biuretowa dla peptydów i białek.

· Zna zasadę metody syntezy peptydów z wykorzystaniem zabezpieczenia i aktywacji grup funkcyjnych.

Temat 11. Nukleotydy i kwasy nukleinowe

Zasady nukleinowe tworzące kwasy nukleinowe. Zasady pirymidynowe (uracyl, tymina, cytozyna) i purynowe (adenina, guanina), ich aromatyczność, przemiany tautomeryczne.

Nukleozydy, reakcje ich powstawania. Charakter połączenia między zasadą nukleinową a resztą węglowodanową; konfiguracja centrum glikozydowego. Hydroliza nukleozydów.

Nukleotydy. Struktura mononukleotydów tworzących kwasy nukleinowe. Nomenklatura. Hydroliza nukleotydów.

Podstawowa struktura kwasów nukleinowych. Wiązanie fosfodiestrowe. Kwasy rybonukleinowe i deoksyrybonukleinowe. Skład nukleotydowy RNA i DNA. Hydroliza kwasów nukleinowych.

Pojęcie struktury drugorzędowej DNA. Rola wiązań wodorowych w tworzeniu struktury drugorzędowej. Komplementarność zasad nukleinowych.

Leki na bazie modyfikowanych zasad nukleinowych (5-fluorouracyl, 6-merkaptopuryna). Zasada podobieństwa chemicznego. Zmiany w strukturze kwasów nukleinowych pod wpływem środków chemicznych i promieniowania. Mutagenne działanie kwasu azotawego.

Polifosforany nukleozydów (ADP, ATP), cechy ich budowy pozwalające im pełnić funkcje związków wysokoenergetycznych i bioregulatorów wewnątrzkomórkowych. Struktura cAMP, wewnątrzkomórkowego „posłańca” hormonów.

Wymagania dotyczące kompetencji:

· Zna budowę zasad azotowych pirymidynowych i purynowych, ich przemiany tautomeryczne.

· Znać mechanizm reakcji powstawania N-glikozydów (nukleozydów) i ich hydrolizę, nazewnictwo nukleozydów.

· Znać podstawowe podobieństwa i różnice pomiędzy naturalnymi i syntetycznymi nukleozydami antybiotykowymi w porównaniu z nukleozydami tworzącymi DNA i RNA.

· Zna reakcje powstawania nukleotydów, budowę mononukleotydów tworzących kwasy nukleinowe, ich nazewnictwo.

· Zna budowę cyklo- i polifosforanów nukleozydów, ich rolę biologiczną.

· Zna skład nukleotydowy DNA i RNA, rolę wiązania fosfodiestrowego w tworzeniu struktury pierwszorzędowej kwasów nukleinowych.

· Zna rolę wiązań wodorowych w tworzeniu struktury drugorzędowej DNA, komplementarność zasad azotowych, rolę oddziaływań komplementarnych w realizacji funkcji biologicznej DNA.

· Zna czynniki wywołujące mutacje i zasadę ich działania.

Główny:

1. Romanowski, chemia bioorganiczna: podręcznik w 2 częściach /. - Mińsk: BSMU, 20с.

2. Romanovsky, do warsztatów z chemii bioorganicznej: podręcznik / red. – Mińsk: BSMU, 1999. – 132 s.

3. Tyukavkina, N. A., Chemia bioorganiczna: podręcznik / , . – Moskwa: Medycyna, 1991. – 528 s.

Dodatkowy:

4. Ovchinnikov, chemia: monografia /.

– Moskwa: Edukacja, 1987. – 815 s.

5. Potapow: podręcznik /. - Moskwa:

Chemia, 1988. – 464 s.

6. Riles, A. Podstawy chemii organicznej: podręcznik / A. Rice, K. Smith,

R. Warda. – Moskwa: Mir, 1989. – 352 s.

7. Taylor, G. Podstawy chemii organicznej: podręcznik / G. Taylor. -

Moskwa: Mirs.

8. Terney, A. Nowoczesna chemia organiczna: podręcznik w 2 tomach /

A.Terney. – Moskwa: Mir, 1981. – 1310 s.

9. Tyukavkina, na zajęcia laboratoryjne z substancji bioorganicznych

chemia: podręcznik / [itd.]; pod redakcją N.A.

Tyukavkina. – Moskwa: Medycyna, 1985. – 256 s.

10. Tyukavkina, N. A., Chemia bioorganiczna: podręcznik dla studentów

instytuty medyczne / , . - Moskwa.

Chemia bioorganiczna to nauka podstawowa zajmująca się badaniem struktury i funkcji biologicznych najważniejszych składników materii żywej, przede wszystkim biopolimerów i bioregulatorów niskocząsteczkowych, skupiająca się na wyjaśnianiu wzorców zależności pomiędzy strukturą związków a ich działaniem biologicznym.

Chemia bioorganiczna jest nauką z pogranicza chemii i biologii, pomaga poznać zasady funkcjonowania organizmów żywych. Chemia bioorganiczna ma wyraźny orientację praktyczną, będąc teoretyczną podstawą do otrzymywania nowych, cennych związków dla medycyny, rolnictwa, przemysłu chemicznego, spożywczego i mikrobiologicznego. Spektrum zainteresowań chemii bioorganicznej jest niezwykle szerokie – obejmuje świat substancji izolowanych z przyrody żywej i pełniących w życiu ważną rolę, a także świat sztucznie wytwarzanych związków organicznych wykazujących aktywność biologiczną. Chemia bioorganiczna obejmuje chemię wszystkich substancji żywej komórki, dziesiątek i setek tysięcy związków.

Przedmioty badań, metody badawcze i główne zadania chemii bioorganicznej

Przedmioty badań chemia bioorganiczna to białka i peptydy, węglowodany, lipidy, biopolimery mieszane - glikoproteiny, nukleoproteiny, lipoproteiny, glikolipidy itp., alkaloidy, terpenoidy, witaminy, antybiotyki, hormony, prostaglandyny, feromony, toksyny, a także syntetyczne regulatory procesów biologicznych: leki, pestycydy itp.

Główny arsenał metod badawczych chemia bioorganiczna składa się z metod; Do rozwiązywania problemów konstrukcyjnych stosuje się metody fizyczne, fizykochemiczne, matematyczne i biologiczne.

Główne zadania chemia bioorganiczna to:

• Izolacja w stanie indywidualnym i oczyszczanie badanych związków metodą krystalizacji, destylacji, różnego rodzaju chromatografii, elektroforezy, ultrafiltracji, ultrawirowania itp. W tym przypadku często wykorzystuje się specyficzne funkcje biologiczne badanej substancji (np. czystość antybiotyku monitoruje się na podstawie jego działania przeciwdrobnoustrojowego, hormonu - na podstawie jego wpływu na określony proces fizjologiczny itp.);
• Ustalenie struktury, w tym struktury przestrzennej, w oparciu o podejścia chemii organicznej (hydroliza, rozszczepienie oksydacyjne, rozszczepienie na określone fragmenty, np. przy resztach metioniny przy ustalaniu struktury peptydów i białek, rozszczepienie przy grupach 1,2-diolowych węglowodanów, itp.) oraz fizyko-chemia chemiczna z wykorzystaniem spektrometrii mas, różnych rodzajów spektroskopii optycznej (IR, UV, laserowa itp.), analizy dyfrakcji promieni rentgenowskich, jądrowego rezonansu magnetycznego, elektronowego rezonansu paramagnetycznego, optycznej dyspersji rotacji i dichroizmu kołowego, szybka metody kinetyczne itp. w połączeniu z obliczeniami komputerowymi. Aby szybko rozwiązać standardowe problemy związane z ustaleniem struktury szeregu biopolimerów, stworzono i są szeroko stosowane automatyczne urządzenia, których zasada działania opiera się na standardowych reakcjach i właściwościach związków naturalnych i biologicznie aktywnych. Są to analizatory do określania ilościowego składu aminokwasowego peptydów, sekwencery do potwierdzania lub ustalania sekwencji reszt aminokwasowych w peptydach i sekwencji nukleotydowej w kwasach nukleinowych itp. Zastosowanie enzymów specyficznie rozszczepiających badane związki wzdłuż ściśle określonych wiązań jest ważne przy badaniu struktury złożonych biopolimerów. Enzymy te wykorzystywane są do badania struktury białek (trypsyna, proteinazy rozszczepiające wiązania peptydowe przy resztach kwasu glutaminowego, proliny i innych aminokwasów), kwasów nukleinowych i polinukleotydów (nukleazy, enzymy restrykcyjne), polimerów zawierających węglowodany (glikozydazy, w tym specyficzne te - galaktozydazy, glukuronidazy itp.). Aby zwiększyć efektywność badań, analizuje się nie tylko związki naturalne, ale także ich pochodne zawierające charakterystyczne, specjalnie wprowadzone grupy i oznakowane atomy. Takie pochodne otrzymuje się np. hodując producenta na podłożu zawierającym znakowane aminokwasy lub inne prekursory radioaktywne, do których zalicza się tryt, radioaktywny węgiel czy fosfor. Wiarygodność danych uzyskanych z badania złożonych białek znacznie wzrasta, jeśli badanie to przeprowadza się w połączeniu z badaniem struktury odpowiednich genów.
• Synteza chemiczna i modyfikacja chemiczna badanych związków, w tym synteza całkowita, synteza analogów i pochodnych. W przypadku związków o niskiej masie cząsteczkowej kontrsynteza jest nadal ważnym kryterium poprawności ustalonej struktury. Rozwój metod syntezy związków naturalnych i biologicznie aktywnych jest niezbędny do rozwiązania kolejnego ważnego problemu chemii bioorganicznej - wyjaśnienia związku pomiędzy ich strukturą a funkcją biologiczną.
• Wyjaśnienie zależności pomiędzy strukturą i funkcjami biologicznymi biopolimerów i bioregulatorów niskocząsteczkowych; badanie mechanizmów chemicznych ich działania biologicznego. Ten aspekt chemii bioorganicznej zyskuje coraz większe znaczenie praktyczne. Udoskonalanie arsenału metod chemicznej i chemiczno-enzymatycznej syntezy złożonych biopolimerów (biologicznie aktywnych peptydów, białek, polinukleotydów, kwasów nukleinowych, w tym aktywnie funkcjonujących genów) w połączeniu z coraz udoskonalanymi technikami syntezy stosunkowo prostszych bioregulatorów, a także metodami do selektywnego rozszczepiania biopolimerów, pozwalają na głębsze zrozumienie zależności efektów biologicznych od struktury związków. Zastosowanie wysoce wydajnej technologii obliczeniowej umożliwia obiektywne porównanie wielu danych pochodzących od różnych badaczy i znalezienie wspólnych wzorców. Odkryte szczególne i ogólne wzorce z kolei stymulują i ułatwiają syntezę nowych związków, co w niektórych przypadkach (na przykład podczas badania peptydów wpływających na aktywność mózgu) pozwala znaleźć praktycznie ważne związki syntetyczne, które mają lepszą aktywność biologiczną do ich naturalnych odpowiedników. Badanie chemicznych mechanizmów działania biologicznego otwiera możliwość tworzenia związków biologicznie aktywnych o określonych właściwościach.
• Zdobycie praktycznie wartościowych leków.
• Badania biologiczne otrzymanych związków.

Powstawanie chemii bioorganicznej. Odniesienie historyczne

Pojawienie się chemii bioorganicznej na świecie nastąpiło na przełomie lat 50. i 60. XX wieku, kiedy to głównymi obiektami badań w tej dziedzinie stały się cztery klasy związków organicznych, które odgrywają kluczową rolę w życiu komórek i organizmów – białka, polisacharydy i lipidy. Wybitne osiągnięcia tradycyjnej chemii związków naturalnych, takie jak odkrycie przez L. Paulinga α-helisy jako jednego z głównych elementów struktury przestrzennej łańcucha polipeptydowego w białkach, ustalenie przez A. Todda struktury chemicznej nukleotydów oraz pierwsze synteza dinukleotydu, opracowanie przez F. Sangera metody określania sekwencji aminokwasów w białkach i dekodowania za jej pomocą struktury insuliny, synteza R. Woodwarda tak złożonych związków naturalnych jak rezerpina, chlorofil i witamina B 12, synteza pierwszego hormonu peptydowego oksytocyny, zasadniczo wyznaczyły przemianę chemii związków naturalnych w nowoczesną chemię bioorganiczną.

Jednak w naszym kraju zainteresowanie białkami i kwasami nukleinowymi pojawiło się znacznie wcześniej. Pierwsze badania nad chemią białek i kwasów nukleinowych rozpoczęły się w połowie lat dwudziestych XX wieku. w murach Uniwersytetu Moskiewskiego i to tu powstały pierwsze szkoły naukowe, które do dziś z sukcesem zajmują się tymi najważniejszymi dziedzinami nauk przyrodniczych. Zatem w latach 20. z inicjatywy N.D. Zelinsky rozpoczął systematyczne badania nad chemią białek, których głównym zadaniem było wyjaśnienie ogólnych zasad budowy cząsteczek białek. N.D. Zelinsky stworzył pierwsze w naszym kraju laboratorium chemii białek, w którym przeprowadzono ważne prace nad syntezą i analizą strukturalną aminokwasów i peptydów. Wybitną rolę w rozwoju tych dzieł pełni M.M. Botwinnik i jej uczniowie, którzy osiągnęli imponujące wyniki w badaniu struktury i mechanizmu działania nieorganicznych pirofosfataz, kluczowych enzymów metabolizmu fosforu w komórce. Pod koniec lat 40., kiedy zaczęła się ujawniać wiodąca rola kwasów nukleinowych w procesach genetycznych, M.A. Prokofiew i Z.A. Shabarova rozpoczęła prace nad syntezą składników kwasów nukleinowych i ich pochodnych, wyznaczając tym samym początek chemii kwasów nukleinowych w naszym kraju. Przeprowadzono pierwsze syntezy nukleozydów, nukleotydów i oligonukleotydów, a także wniesiono duży wkład w stworzenie krajowych automatycznych syntezatorów kwasów nukleinowych.

W latach 60 Kierunek ten w naszym kraju rozwijał się konsekwentnie i szybko, często wyprzedzając podobne kroki i trendy za granicą. Podstawowe odkrycia A.N. odegrały ogromną rolę w rozwoju chemii bioorganicznej. Belozersky'ego, który udowodnił istnienie DNA w roślinach wyższych i systematycznie badał skład chemiczny kwasów nukleinowych, klasyczne badania V.A. Engelhardta i V.A. Belitsera o oksydacyjnym mechanizmie fosforylacji, światowej sławy badania A.E. Arbuzowa na temat chemii fizjologicznie aktywnych związków fosforoorganicznych, a także podstawowych prac I.N. Nazarow i N.A. Preobrażeńskiego o syntezie różnych substancji naturalnych i ich analogów oraz innych pracach. Największe osiągnięcia w tworzeniu i rozwoju chemii bioorganicznej w ZSRR należą do akademika M.M. Szemyakin. W szczególności rozpoczął pracę nad badaniem nietypowych peptydów - depsypeptydów, które następnie uzyskały powszechny rozwój w związku z ich funkcją jako jonoforów. Talent, wnikliwość i energiczna działalność tego i innych naukowców przyczyniły się do szybkiego wzrostu międzynarodowego autorytetu radzieckiej chemii bioorganicznej, jego konsolidacji w najważniejszych obszarach i wzmocnienia organizacyjnego w naszym kraju.

Pod koniec lat 60. - na początku 70. W syntezie związków biologicznie czynnych o złożonej budowie zaczęto stosować enzymy jako katalizatory (tzw. kombinowana synteza chemiczno-enzymatyczna). Podejście to zastosował G. Korana przy pierwszej syntezie genów. Zastosowanie enzymów umożliwiło przeprowadzenie ściśle selektywnej transformacji szeregu naturalnych związków i otrzymanie z dużą wydajnością nowych biologicznie aktywnych pochodnych peptydów, oligosacharydów i kwasów nukleinowych. W latach 70 Najintensywniej rozwiniętymi dziedzinami chemii bioorganicznej była synteza oligonukleotydów i genów, badania błon komórkowych i polisacharydów oraz analiza struktur pierwotnych i przestrzennych białek. Badano struktury ważnych enzymów (transaminaza, β-galaktozydaza, zależna od DNA polimeraza RNA), białek ochronnych (γ-globuliny, interferony) i białek błonowych (trifosfatazy adenozyny, bakteriorodopsyna). Duże znaczenie nabrały prace nad badaniem struktury i mechanizmu działania peptydów – regulatorów aktywności nerwowej (tzw. neuropeptydów).

Nowoczesna domowa chemia bioorganiczna

Obecnie krajowa chemia bioorganiczna zajmuje wiodące pozycje na świecie w wielu kluczowych obszarach. Duże postępy poczyniono w badaniach struktury i funkcji biologicznie aktywnych peptydów i złożonych białek, w tym hormonów, antybiotyków i neurotoksyn. Ważne wyniki uzyskano w chemii peptydów aktywnych błonowo. Zbadano przyczyny wyjątkowej selektywności i efektywności działania jonoforów dispepsydowych oraz wyjaśniono mechanizm funkcjonowania w organizmach żywych. Otrzymano syntetyczne analogi jonoforów o określonych właściwościach, które są wielokrotnie skuteczniejsze niż próbki naturalne (V.T. Ivanov, Yu.A. Ovchinnikov). Unikalne właściwości jonoforów wykorzystywane są do tworzenia na ich bazie czujników jonoselektywnych, które znajdują szerokie zastosowanie w technologii. Sukcesy osiągnięte w badaniach innej grupy regulatorów – neurotoksyn, będących inhibitorami przekazywania impulsów nerwowych, doprowadziły do ​​ich szerokiego zastosowania jako narzędzi do badania receptorów błonowych i innych specyficznych struktur błon komórkowych (E.V. Grishin). Rozwój prac nad syntezą i badaniem hormonów peptydowych doprowadził do powstania wysoce skutecznych analogów hormonów oksytocyny, angiotensyny II i bradykininy, które odpowiadają za skurcz mięśni gładkich i regulację ciśnienia krwi. Dużym sukcesem była pełna synteza chemiczna preparatów insuliny, w tym insuliny ludzkiej (N.A. Yudaev, Yu.P. Shvachkin i in.). Odkryto i zbadano wiele antybiotyków białkowych, w tym gramicydynę S, polimyksynę M, aktynoksantynę (G.F. Gause, A.S. Khokhlov itp.). Aktywnie rozwijają się prace nad badaniem struktury i funkcji białek błonowych, które pełnią funkcje receptorowe i transportowe. Otrzymano białka fotoreceptorowe rodopsynę i bakteriorodopsynę oraz zbadano fizykochemiczne podstawy ich funkcjonowania jako zależnych od światła pomp jonowych (V.P. Skulachev, Yu.A. Ovchinnikov, M.A. Ostrovsky). Szeroko badana jest struktura i mechanizm funkcjonowania rybosomów, głównych systemów biosyntezy białek w komórce (A.S. Spirin, A.A. Bogdanov). Duże cykle badawcze związane są z badaniem enzymów, określeniem ich struktury pierwotnej i struktury przestrzennej, badaniem funkcji katalitycznych (aminotransferazy asparaginianowe, pepsyna, chymotrypsyna, rybonukleazy, enzymy metabolizmu fosforu, glikozydazy, cholinoesterazy itp.). Opracowano metody syntezy i chemicznej modyfikacji kwasów nukleinowych i ich składników (D.G. Knorre, M.N. Kolosov, Z.A. Shabarova), opracowywane są podejścia do tworzenia na ich bazie leków nowej generacji do leczenia chorób wirusowych, onkologicznych i autoimmunologicznych. Wykorzystując unikalne właściwości kwasów nukleinowych i na ich podstawie leki diagnostyczne i biosensory, tworzone są analizatory szeregu związków biologicznie czynnych (V.A. Własow, Yu.M. Evdokimov itp.)

Znaczący postęp nastąpił w chemii syntetycznej węglowodanów (synteza antygenów bakteryjnych i tworzenie sztucznych szczepionek, synteza specyficznych inhibitorów sorpcji wirusów na powierzchni komórki, synteza specyficznych inhibitorów toksyn bakteryjnych (N.K. Kochetkov, A. Tak, Khorlin)). Znaczący postęp nastąpił w badaniach lipidów, lipoaminokwasów, lipopeptydów i lipoprotein (L.D. Bergelson, N.M. Sisakyan). Opracowano metody syntezy wielu biologicznie aktywnych kwasów tłuszczowych, lipidów i fosfolipidów. Badano transbłonową dystrybucję lipidów w różnych typach liposomów, w błonach bakteryjnych i mikrosomach wątroby.

Ważnym obszarem chemii bioorganicznej jest badanie różnorodnych substancji naturalnych i syntetycznych, które mogą regulować różne procesy zachodzące w żywych komórkach. Są to repelenty, antybiotyki, feromony, substancje sygnalizacyjne, enzymy, hormony, witaminy i inne (tzw. regulatory niskocząsteczkowe). Opracowano metody syntezy i produkcji niemal wszystkich znanych witamin, znacznej części hormonów steroidowych i antybiotyków. Opracowano przemysłowe metody produkcji szeregu koenzymów stosowanych jako preparaty lecznicze (koenzym Q, fosforan pirydoksalu, pirofosforan tiaminy itp.). Zaproponowano nowe silne środki anaboliczne, które mają lepsze działanie niż dobrze znane leki zagraniczne (I.V. Torgov, S.N. Ananchenko). Badano biogenezę i mechanizmy działania sterydów naturalnych i transformowanych. Znaczący postęp nastąpił w badaniach nad alkaloidami, glikozydami steroidowymi i triterpenowymi oraz kumarynami. Przeprowadzono oryginalne badania w dziedzinie chemii pestycydów, które doprowadziły do ​​​​uwolnienia szeregu cennych leków (IN. Kabachnik, N.N. Melnikov i in.). Trwają aktywne poszukiwania nowych leków potrzebnych w leczeniu różnych chorób. Uzyskano leki, które udowodniły swoją skuteczność w leczeniu wielu chorób onkologicznych (dopan, sarkolizyna, ftorafur itp.).

Priorytetowe kierunki i perspektywy rozwoju chemii bioorganicznej

Priorytetowymi obszarami badań naukowych w zakresie chemii bioorganicznej są:

• badanie zależności strukturalno-funkcjonalnej związków biologicznie aktywnych;
• projektowanie i synteza nowych leków biologicznie aktywnych, w tym tworzenie leków i środków ochrony roślin;
• badania nad wysokowydajnymi procesami biotechnologicznymi;
• badanie molekularnych mechanizmów procesów zachodzących w żywym organizmie.

Ukierunkowane badania podstawowe z zakresu chemii bioorganicznej mają na celu badanie struktury i funkcji najważniejszych biopolimerów i bioregulatorów niskocząsteczkowych, w tym białek, kwasów nukleinowych, węglowodanów, lipidów, alkaloidów, prostaglandyn i innych związków. Chemia bioorganiczna jest ściśle powiązana z praktycznymi problemami medycyny i rolnictwa (produkcja witamin, hormonów, antybiotyków i innych leków, stymulatorów wzrostu roślin oraz regulatorów zachowania zwierząt i owadów), przemysłu chemicznego, spożywczego i mikrobiologicznego. Wyniki badań naukowych stanowią podstawę do stworzenia bazy naukowo-technicznej dla technologii wytwarzania nowoczesnych immunodiagnostyki medycznej, odczynników do medycznych badań genetycznych i odczynników do analiz biochemicznych, technologii syntezy substancji leczniczych do stosowania w onkologii, wirusologii, endokrynologii, gastroenterologia, a także chemikalia do ochrony roślin i technologie ich zastosowania w rolnictwie.

Rozwiązanie głównych problemów chemii bioorganicznej jest ważne dla dalszego postępu biologii, chemii i szeregu nauk technicznych. Bez wyjaśnienia struktury i właściwości najważniejszych biopolimerów i bioregulatorów nie da się zrozumieć istoty procesów życiowych, a tym bardziej znaleźć sposoby kontrolowania tak złożonych zjawisk, jak reprodukcja i przenoszenie cech dziedzicznych, prawidłowy i złośliwy wzrost komórek, odporność, pamięć, przekazywanie impulsów nerwowych i wiele więcej. Jednocześnie badanie wysoce wyspecjalizowanych substancji biologicznie czynnych i procesów zachodzących z ich udziałem może otworzyć zasadniczo nowe możliwości rozwoju chemii, technologii chemicznej i inżynierii. Problemy, których rozwiązanie kojarzone jest z badaniami z zakresu chemii bioorganicznej, obejmują tworzenie ściśle określonych, wysoce aktywnych katalizatorów (w oparciu o badanie struktury i mechanizmu działania enzymów), bezpośrednią przemianę energii chemicznej w energię mechaniczną (w oparciu o badanie skurczu mięśni) oraz zastosowanie zasad przechowywania chemicznego w technologii i przekazywaniu informacji realizowanych w układach biologicznych, zasady samoregulacji wieloskładnikowych układów komórkowych, przede wszystkim selektywna przepuszczalność błon biologicznych i wiele innych problemy leżą daleko poza granicami samej chemii bioorganicznej, stwarza jednak podstawowe przesłanki do rozwoju tych problemów, dostarczając głównych punktów podparcia dla rozwoju badań biochemicznych, związanych już z dziedziną biologii molekularnej. Szerokość i znaczenie rozwiązywanych problemów, różnorodność metod i ścisły związek z innymi dyscyplinami naukowymi zapewniają szybki rozwój chemii bioorganicznej Biuletyn Uniwersytetu Moskiewskiego, seria 2, Chemia. 1999. T. 40. nr 5. s. 327-329.

Bender M., Bergeron R., Komiyama M. Chemia bioorganiczna katalizy enzymatycznej. Za. z angielskiego M.: Mir, 1987. 352 S.

Jakowiszin Los Angeles Wybrane rozdziały chemii bioorganicznej. Sewastopol: Strizhak-press, 2006. 196 s.

Nikołajew A.Ya. Chemia biologiczna. M.: Agencja Informacji Medycznej, 2001. 496 s.