Где реализуется ионная химическая связь. Реферат: Ионная связь

Аминокислоты.

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) - органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные (-COOH ) и аминные группы (-NH 2 ).

Строение аминокислот можно выразить приведённой ниже общей формулой,
(где R – углеводородный радикал, который может содержать и различные функциональные группы).

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот , в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы (-NH2 ).

В качестве примера можно привести простейшие: аминоуксусную кислоту, или глицин , и аминопропионовую кислоту или аланин :

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения , т.е. в зависимости от условий они могут проявлять как основные, так и кислотные свойства.

За счёт карбоксильной группы (-COOH ) они образуют соли с основаниями.
За счёт аминогруппы (-NH 2 ) образуют соли с кислотами.

Ион водорода, отщепляющийся при диссоциации от карбоксила (-ОН ) аминокислоты, может переходить к её аминогруппе с образованием аммониевой группировки (NH 3 + ).

Таким образом, аминокислоты существуют и вступают в реакции также в виде биполярных ионов (внутренних солей).

Этим объясняется, что растворы аминокислот, содержащих одну карбоксильную и одну аминогруппу, имеют нейтральную реакцию.

Альфа-аминокислоты

Из молекул аминокислот строятся молекулы белковых веществ или белков , которые при полном гидролизе под влиянием минеральных кислот, щелочей или ферментов распадаются, образуя смеси аминокислот.

Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает 300, однако некоторые из них достаточно редки.

Среди аминокислот выделяется группа из 20 наиболее важных. Они встречаются во всех белках и получили название альфа-аминокислот .

Альфа-аминокислоты – кристаллические вещества, растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом. Это свойство нашло отражение в названии первого гомолога в ряду альфа-аминокислот – глицина , явившегося также первой альфа-аминокислотой, обнаруженной в природном материале.

Ниже приведена таблица с перечнем альфа-аминокислот:

Незаменимые аминокислоты

Основным источником альфа-аминокислот для животного организма служат пищевые белки.

Многие альфа-аминокислоты синтезируются в организме, некоторые же необходимые для синтеза белков альфа-аминокислоты в организме не синтезируются и должны поступать извне, с продуктами питания . Такие аминокислоты называют незаменимыми . Вот их список:

При некоторых, часто врождённых, заболеваниях перечень незаменимых кислот расширяется. Например, при фенилкетонурии человеческий организм не синтезирует ещё одну альфа-аминокислоту - тирозин , который в организме здоровых людей получается при гидроксилировании фенилаланина.

Использование аминокислот в медицинской практике

Альфа-аминокислоты занимают ключевое положение в азотистом обмене . Многие из них используются в медицинской практике в качестве лекарственных средств , влияющих на тканевый обмен.

Так, глутаминовая кислота применяется для лечения заболеваний центральной нервной системы, метионин и гистидин – лечения и предупреждения заболеваний печени, цистеин – глазных болезней.

В кислой среде α-аминокислоты выступают как основания (по аминогруппе), а в щелочной - как кислоты (по карбоксильной группе). У некоторых аминокислот может ионизироваться также радикал (R), в связи, с чем все аминокислоты можно разделить на заряженные и незаря­женные (при физиологическом значении рН=6,0 - 8,0) (см. табл. 4). В качестве примера первых можно привести аспарагиновую кислоту и ли­зин:

Если радикалы аминокислот нейтральные, то они не оказывают влияния на диссоциацию α-карбоксильной или α-аминогруппы, и вели­чинырК (отрицательный логарифм, показывающий значение рН, при котором эти группы наполовину диссоциированы) остаются относительно постоянными.

Величины рК для α-карбоксилыюй (pK 1) и α-аминогруппы (рК 2) сильно различаются. При рН < pK 1 почти все молекулы аминокислоты протежированы и заряжены положительно. Напротив, при рН > рК 2 прак­тически все молекулы аминокислоты являются отрицательно за­ряженными, так как α-карбоксильная группа находится в диссоции­рованном состоянии.

Следовательно, в зависимости от рН среды аминокислоты имеют суммарный нулевой положительный или отрицательный заряд. Значение рН, при котором суммарный заряд молекулы равен нулю, и она не перемещается в электрическом поле ни к катоду, ни к аноду, называется изоэлектрической точкой и обозначается pI.

Для нейтральных α-аминокислот значение pI находят как сред­нее арифметическое между двумя значениями рК:

При рН раствора меньше pI аминокислоты протонируются и, за­ряжаясь положительно, перемещаются в электрическом поле к катоду. Обратная картина наблюдается при рН > pI.

Для аминокислот, содержащих заряженные (кислотные или ос­новные) радикалы, изоэлектрическая точка зависит от кислотности или основности этих радикалов и их рК (рК 3). Значение pI для них находят по следующим формулам:

для кислых аминокислот:

для основных аминокислот:

В клетках и межклеточной жидкости организма человека и жи­вотных рН среды близко к нейтральному, поэтому основные аминокисло­ты (лизин, аргинин) имеют положительный заряд (катионы), кислые ами­нокислоты (аспарагиновая, глутаминовая) имеют отрицательный заряд (анионы), а остальные существуют в виде биполярного цвиттер-иона.

Стереохимия аминокислот

Важной особенностью белковых α-аминокислот является их оп­тическая активность. За исключением глицина все они построены асим­метрично, в связи с чем, будучи растворены в воде или в соляной кисло­те, способны вращать плоскость поляризации света. Аминокислоты суще­ствуют в виде пространственных изомеров, относящихся к D- или L-ряду. L- или D-конфигурация определяется типом строения соединения относительно асимметрического атома углерода (атом углерода, свя­занный с четырьмя различными атомами или группами атомов). В фор­мулах асимметрический атом углерода обозначают звездочкой. На рис.3 показаны проекционные модели L- и D- конфигураций аминокислот, ко­торые являются как бы зеркальным отображением друг друга. Все 18 оптически активных белковых аминокислот относятся к L -ряду. Однако в клетках многих микроорганизмов и в антибиотиках, продуцируемых некоторыми из них, обнаружены D-аминокислоты.

Рис. 3. Конфигурация L- и D- аминокислот

Строение белков

Исходя из результатов изучения продуктов гидролиза белков и выдвинутых А.Я. Данилевским идей о роли пептидных связей -CO-NH- в построении белковой молекулы, немецкий ученый Э.Фишер предложил в начале XX века пептидную теорию строения белков. Согласно этой тео­рии, белки представляют собой линейные полимеры α-аминокислот, свя­занных пептиднойсвязью - полипептиды:

В каждом пептиде один концевой аминокислотный остаток имеет свободную α-аминогруппу (N-конец), а другой - свободную α-карбок­сильную группу (С-конец). Структуру пептидов принято изображать, на­чиная с N-концевой аминокислоты. При этом аминокислотные остатки обозначаются символами. Например: Ala-Tyr-Leu-Ser-Tyr- - Cys. Этой записью обозначен пептид, в котором N-концевой α-аминокислотой яв­ ляется аланин, а С-концевой - цистеин. При чтении такой записи окончания названий всех кислот, кроме последних меняются на - "ил": аланил-тирозил-лейцил-серил-тирозил- -цистеин. Длина пептидной цепи в пептидах и белках, встречающихся в организме, колеблется от двух до сотен и тысяч аминокислотных остатков.

Для определения аминокислотного состава белки (пептиды) подвергают гидролизу:

В нейтральной среде эта реакция протекает очень медленно, но ускоряется в присутствии кислот или щелочей. Обычно гидролиз белков проводят в запаянной ампуле в 6М растворе соляной кислоты при 105 °С; в таких условиях полный распад происходит примерно за сутки. В неко­торых случаях белок гидролизуют в более мягких условиях (при темпера­туре 37-40 °С) под действием биологических катализаторов-ферментов в течение нескольких часов.

Затем аминокислоты гидролизата разделяют методом хромато­графии на ионообменных смолах (сульфополистирольный катионит), вы­деляя отдельно фракцию каждой аминокислоты. Для вымывания аминокис­лот с ионнообменной колонки используют буферы с возрастающим зна­чением рН. Первым снимается аспартат, имеющий кислотную боковую цепь; аргинин с основной боковой цепью вымывается последним. После­довательность снятия аминокислот с колонки определяют по профилю вымывания стандартных аминокислот. Фракционированные аминокислоты определяют по окраске, образующейся при нагревании с нингидрином:

В этой реакции бесцветный нингидрин превращается; в синефиолетовый продукт, интенсивность окраски которого (при 570 нм) пропорциональна количеству аминокислоты (только пролин дает желтое окрашивание). Измерив, интенсивность окрашивания, можно рассчитать концентрацию каждой аминокислоты в гидролизате и число остатков каждой из них в исследуемом белке.

В настоящее время такой анализ проводят с помощью автомати­ческих приборов - аминокислотных анализаторов (см. ниже рис. Схемы прибора). Результат ана­лиза прибор выдаёт в виде графика концентраций отдельных аминокис­лот. Этот метод нашел широкое применение в исследовании состава пищевых веществ, клинической практике; с его помощью за 2-3 часа можно получить полную картину качественного состава амино­кислот продуктов и биологических жидкостей.

Аминокислоты представляют собой структурные химические единицы или "строительные кирпичики", образующие белки. Аминокислоты на 16% состоят из азота, это является их основным химическим отличием от двух других важнейших элементов питания - углеводов и жиров. Важность аминокислот для организма определяется той огромной ролью, которую играют белки во всех процессах жизнедеятельности.

Любой живой организм от самых крупных животных до крошечных микробов состоит из белков. Разнообразные формы белков принимают участие во всех процессах, происходящих в живых организмах. В теле человека из белков формируются мышцы, связки, сухожилия, все органы и железы, волосы, ногти. Белки входят в состав жидкостей и костей. Ферменты и гормоны, катализирующие и регулирующие все процессы в организме, также являются белками. Дефицит этих элементов питания в организме может привести к нарушению водного баланса, что вызывает отеки.

Каждый белок в организме уникален и существует для специальных целей. Белки не являются взаимозаменяемыми. Они синтезируются в организме из аминокислот, которые образуются в результате расщепления белков, находящихся в пищевых продуктах. Таким образом, именно аминокислоты, а не сами белки являются наиболее ценными элементами питания. Помимо того, что аминокислоты образуют белки, входящие в состав тканей и органов человеческого организма, некоторые из них выполняют роль нейромедиаторов (нейротрансмиттеров) или являются их предшественниками.

Нейромедиаторы - это химические вещества, передающие нервный импульс от одной нервной клетки другой. Таким образом, некоторые аминокислоты необходимы для нормальной работы головного мозга. Аминокислоты способствуют тому, что витамины и минералы адекватно выполняют свои функции. Некоторые аминокислоты непосредственно снабжают энергией мышечную ткань.

В организме человека многие аминокислоты синтезируются в печени. Однако некоторые из них не могут быть синтезированы в организме, поэтому человек обязательно должен получать их с пищей. К таким незаменимым аминокислотам относятся - гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Аминокислоты, которые синтезируются в печен: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цитруллин, цистеин, гамма-аминомасляную кислоту, глютамин и глютаминовая кислота, глицин, орнитин, пролин, серин, таурин, тирозин.

Процесс синтеза белков идет в организме постоянно. В случае, когда хоть одна незаменимая аминокислота отсутствует, образование белков приостанавливается. Это может привести к самым различным серьезным проблемам - от нарушения пищеварения до депрессии и замедления роста.

Как возникает такая ситуация? Легче, чем это можно себе представить. Многие факторы приводят к этому, даже, если ваше питание сбалансировано и вы потребляете достаточное количество белка. Нарушение всасывания в желудочно-кишечном тракте, инфекция, травма, стресс, прием некоторых лекарственных препаратов, процесс старения и дисбаланс других питательных веществ в организме - все это может привести к дефициту незаменимых аминокислот.

Следует иметь в виду, что все вышесказанное вовсе не означает, что потребление большого количества белков поможет решить любые проблемы. В действительности, это не способствует сохранению здоровья.

Избыток белков создает дополнительный стресс для почек и печени, которым надо перерабатывать продукты метаболизма белков, основным из них является аммиак. Он очень токсичен для организма, поэтому печень немедленно перерабатывает его в мочевину, которая затем поступает с током крови в почки, где отфильтровывается и выводится наружу.

До тех пор, пока количество белка не слишком велико, а печень работает хорошо, аммиак нейтрализуется сразу же и не причиняет никакого вреда. Но если его слишком много и печень не справляется с его обезвреживанием (в результате неправильного питания, нарушения пищеварения и/или заболеваний печени) - в крови создается токсический уровень аммиака. При этом может возникнуть масса серьезных проблем со здоровьем, вплоть до печеночной энцефалопатии и комы.

Слишком высокая концентрация мочевины также вызывает повреждение почек и боли в спине. Следовательно, важным является не количество, а качество потребляемых с пищей белков. В настоящее время можно получать незаменимые и заменимые аминокислоты в виде биологически активных пищевых добавок.

Это особенно важно при различных заболеваниях и при применении редукционных диет. Вегетарианцам необходимы такие добавки, содержащие незаменимые аминокислоты, чтобы организм получал все необходимое для нормального синтеза белков.

Имеются разные виды добавок, содержащих аминокислоты. Аминокислоты входят в состав некоторых поливитаминов, белковых смесей. Есть в продаже формулы, содержащие комплексы аминокислот или содержащие одну или две аминокислоты . Они представлены в различных формах: в капсулах, таблетках, жидкостях и порошках.

Большинство аминокислот существует в виде двух форм, химическая структура одной является зеркальным отображением другой. Они называются D- и L-формами, например D-цистин и L-цистин.

D означает dextra (правая на латыни), а L - levo (соответственно, левая). Эти термины обозначают направление вращения спирали, являющейся химической структурой данной молекулы. Белки животных и растительных организмов созданы в основном L-формами аминокислот (за исключением фенилаланина, который представлен D, L формами).

Пищевые добавки, содержащие L-аминокислоты, считаются более подходящими для биохимических процессов человеческого организма.
Свободные, или несвязанные, аминокислоты представляют собой наиболее чистую форму. Поэтому при выборе добавки, содержащей аминокислоты, предпочтение следует отдавать продуктам, содержащим L-кристаллические аминокислоты, стандартизированные по Американской Фармакопее (USP). Они не нуждаются в переваривании и абсорбируются непосредственно в кровоток. После приема внутрь всасываются очень быстро и, как правило, не вызывают аллергических реакций.

Отдельные аминокислоты принимают натощак, лучше всего утром или между приемами пищи с небольшим количеством витаминов В6 и С. Если вы принимаете комплекс аминокислот, включающий все незаменимые, это лучше делать через 30 минут после или за 30 минут до еды. Лучше всего принимать и отдельные нужные аминокислоты, и комплекс аминокислот, но в разное время. Отдельно аминокислоты не следует принимать в течение длительного времени, особенно в высоких дозах. Рекомендуют прием в течение 2 месяцев с 2-месячным перерывом.

Аланин

Аланин способствует нормализации метаболизма глюкозы. Установлена взаимосвязь между избытком аланина и инфицированием вирусом Эпштейна-Барра, а также синдромом хронической усталости. Одна из форм аланина - бета-аланин является составной частью пантотеновой кислоты и коэнзима А - одного из самых важных катализаторов в организме.

Аргинин

Аргинин замедляет рост опухолей, в том числе раковых, за счет стимуляции иммунной системы организма. Он повышает активность и увеличивает размер вилочковой железы, которая вырабатывает Т-лимфоциты. В связи с этим аргинин полезен людям, страдающим ВИЧ-инфекцией и злокачественными новообразованиями.

Его также применяют при заболеваниях печени (циррозе и жировой дистрофии), он способствует дезинтоксикационным процессам в печени (прежде всего обезвреживанию аммиака). Семенная жидкость содержит аргинин, поэтому его иногда применяют в комплексной терапии бесплодия у мужчин. В соединительной ткани и в коже также находится большое количество аргинина, поэтому его прием эффективен при различных травмах. Аргинин - важный компонент обмена веществ в мышечной ткани. Он способствует поддержанию оптимального азотного баланса в организме, так как участвует в транспортировке и обезвреживании избыточного азота в организме.

Аргинин помогает снизить вес, так как вызывает некоторое уменьшение запасов жира в организме.

Аргинин входит в состав многих энзимов и гормонов. Он оказывает стимулирующее действие на выработку инсулина поджелудочной железой в качестве компонента вазопрессина (гормона гипофиза) и помогает синтезу гормона роста. Хотя аргинин синтезируется в организме, его образование может быть снижено у новорожденных. Источниками аргинина являются шоколад, кокосовые орехи, молочные продукты, желатин, мясо, овес, арахис, соевые бобы, грецкие орехи, белая мука, пшеница и пшеничные зародыши.

Люди, имеющие вирусные инфекции, в том числе Herpes simplex, не должны принимать аргинин в виде пищевых добавок и должны избегать потребления продуктов, богатых аргинином. Беременным и кормящим грудью матерям не следует употреблять пищевые добавки с аргинином. Прием небольших доз аргинина рекомендуется при заболеваниях суставов и соединительной ткани, при нарушениях толерантности к глюкозе, заболеваниях печени и травмах. Длительный прием не рекомендован.

Аспарагин

Аспарагин необходим для поддержания баланса в процессах, происходящих в центральной нервной системе: препятствует как чрезмерному возбуждению, так и излишнему торможению. Он участвует в процессах синтеза аминокислот в печени.

Так как эта аминокислота повышает жизненную силу, добавку на ее основе применяют при усталости. Она играет также важную роль в процессах метаболизма. Аспартовую кислоту часто назначают при заболеваниях нервной системы. Она полезна спортсменам, а также при нарушениях функции печени. Кроме того, он стимулирует иммунитет за счет повышения продукции иммуноглобулинов и антител.

Аспартовая кислота в больших количествах содержится в белках растительного происхождения, полученных из пророщенных семян и в мясных продуктах.

Карнитин

Строго говоря, карнитин не является аминокислотой, но его химическая структура сходна со структурой аминокислот, и поэтому их обычно рассматривают вместе. Карнитин не участвует в синтезе белков и не является нейромедиатором. Его основная функция в организме - это транспорт длинноцепочечных жирных кислот, в процессе окисления которых выделяется энергия. Это один из основных источников энергии для мышечной ткани. Таким образом, карнитин увеличивает переработку жира в энергию и предотвращает отложение жира в организме, прежде всего в сердце, печени, скелетной мускулатуре.

Карнитин снижает вероятность развития осложнений сахарного диабета, связанных с нарушениями жирового обмена, замедляет жировое перерождение печени при хроническом алкоголизме и риск возникновения заболеваний сердца. Он обладает способностью снижать уровень триглицеридов в крови, способствует снижению массы тела и повышает силу мышц у больных с нервно-мышечными заболеваниями и усиливает антиоксидантное действие витаминов С и Е.

Считается, что некоторые варианты мышечных дистрофий связаны с дефицитом карнитина. При таких заболеваниях люди должны получать большее количество этого вещества, чем это положено по нормам.

Он может синтезироваться в организме при наличии железа, тиамина, пиридоксина и аминокислот лизина и метионина. Синтез карнитина осуществляется в присутствии также достаточного количества витамина С. Недостаточное количество любого из этих питательных веществ в организме приводит к дефициту карнитина. Карнитин поступает в организм с пищей, прежде всего с мясом и другими продуктами животного происхождения.

Большинство случаев дефицита карнитина связано с генетически обусловленным дефектом в процессе его синтеза. К возможным проявлениям недостаточности карнитина относятся нарушения сознания, боли в сердце, слабость в мышцах, ожирение.

Мужчинам вследствие большей мышечной массы требуется большее количество карнитина, чем женщинам. У вегетарианцев более вероятно возникновение дефицита этого питательного вещества, чем у невегетарианцев, в связи с тем, что карнитин не встречается в белках растительного происхождения.

Более того, метионин и лизин (аминокислоты, необходимые для синтеза карнитина) также не содержатся в растительных продуктах в достаточных количествах.

Для получения необходимого количества карнитина вегетарианцы должны принимать пищевые добавки или есть обогащенные лизином продукты, такие как кукурузные хлопья.

Карнитин представлен в биологически активных пищевых добавках в различных формах: в виде D, L-карнитина, D-карнитина, L-карнитина, ацетил-L-карнитина.
Предпочтительнее принимать L-карнитин.

Цитруллин

Цитруллин преимущественно находится в печени. Он повышает энергообеспечение, стимулирует иммунную систему, в процессе обмена веществ превращается в L-аргинин. Он обезвреживает аммиак, повреждающий клетки печени.

Цистеин и цистин

Эти две аминокислоты тесно связаны между собой, каждая молекула цистина состоит из двух молекул цистеина, соединенных друг с другом. Цистеин очень нестабилен и легко переходит в L-цистин, и, таким образом, одна аминокислота легко переходит в другую при необходимости.

Обе аминокислоты относятся к серосодержащим и играют важную роль в процессах формирования тканей кожи, имеют значение для дезинтоксикационных процессов. Цистеин входит в состав альфа-кератина - основного белка ногтей, кожи и волос. Он способствует формированию коллагена и улучшает эластичность и текстуру кожи. Цистеин входит в состав и других белков организма, в том числе некоторых пищеварительных ферментов.

Цистеин помогает обезвреживать некоторые токсические вещества и защищает организм от повреждающего действия радиации. Он представляет собой один из самых мощных антиоксидантов, при этом его антиоксидантное действие усиливается при одновременном приеме с витамином С и селеном.

Цистеин является предшественником глютатиона - вещества, оказывающего защитное действие на клетки печени и головного мозга от повреждения алкоголем, некоторых лекарственных препаратов и токсических веществ, содержащихся в сигаретном дыме. Цистеин растворяется лучше, чем цистин, и быстрее утилизируется в организме, поэтому его чаще используют в комплексном лечении различных заболеваний. Это аминокислота образуется в организме из L-метионина, при обязательном присутствии витамина В6.

Дополнительный прием цистеина необходим при ревматоидном артрите, заболеваниях артерий, раке. Он ускоряет выздоровление после операций, ожогов, связывает тяжелые металлы и растворимое железо. Эта аминокислота также ускоряет сжигание жиров и образование мышечной ткани.

L-цистеин обладает способностью разрушать слизь в дыхательных путях, благодаря этому его часто применяют при бронхитах и эмфиземе легких. Он ускоряет процессы выздоровления при заболеваниях органов дыхания и играет важную роль в активизации лейкоцитов и лимфоцитов.

Так как это вещество увеличивает количество глютатиона в легких, почках, печени и красном костном мозге, оно замедляет процессы старения, например, уменьшая количество старческих пигментных пятен. N-ацетилцистеин более эффективно повышает уровень глютатиона в организме, чем цистин или даже сам глютатион.

Люди с сахарным диабетом должны быть осторожны при приеме добавок с цистеином, так как он обладает способностью инактивировать инсулин. При цистинурии, редком генетическом состоянии, приводящем к образованию цистиновых камней, принимать цистеин нельзя.

Диметилглицин

Диметилглицин - это производная глицина - самой простой аминокислоты. Он является составным элементом многих важных веществ, таких как аминокислоты метионин и холин, некоторых гормонов, нейромедиаторов и ДНК.

В небольших количествах диметилглицин встречается в мясных продуктах, семенах и зернах. Хотя с дефицитом диметилглицина не связано никаких симптомов, прием пищевых добавок с диметилглицином оказывает целый ряд положительных эффектов, включая улучшение энергообеспечения и умственной деятельности.

Диметилглицин также стимулирует иммунитет, уменьшает содержание холестерина и триглицеридов в крови, помогает нормализации артериального давления и уровня глюкозы, а также способствует нормализации функции многих органов. Его также применяют при эпилептических припадках.

Гамма-аминомасляная кислота

Гамма-аминомасляная кислота (GABA) выполняет в организме функцию нейромедиатора центральной нервной системы и незаменима для обмена веществ в головном мозге. Образуется она из другой аминокислоты - глютаминовой. Она уменьшает активность нейронов и предотвращает перевозбуждение нервных клеток.

Гамма-аминомасляная кислота снимает возбуждение и оказывает успокаивающее действие, ее можно принимать также как транквилизаторы, но без риска развития привыкания. Эту аминокислоту используют в комплексном лечении эпилепсии и артериальной гипертензии. Так как она оказывает релаксирующее действие, ее применяют при лечении нарушений половых функций. Кроме того, GABA назначают при синдроме дефицита внимания. Избыток гамма-аминомасляной кислоты, однако, может увеличить беспокойство, вызывает одышку, дрожание конечностей.

Глютаминовая кислота

Глютаминовая кислота является нейромедиатором, передающим импульсы в центральной нервной системе. Эта аминокислота играет важную роль в углеводном обмене и способствует проникновению кальция через гематоэнцефалический барьер.

Эта аминокислота может использоваться клетками головного мозга в качестве источника энергии. Она также обезвреживает аммиак, отнимая атомы азота в процессе образования другой аминокислоты - глютамина. Этот процесс - единственный способ обезвреживания аммиака в головном мозге.

Глютаминовую кислоту применяют при коррекции расстройств поведения у детей, а также при лечении эпилепсии, мышечной дистрофии, язв, гипогликемических состояний, осложнений инсулинотерапии сахарного диабета и нарушений умственного развития.

Глютамин

Глютамин - это аминокислота, наиболее часто встречающаяся в мышцах в свободном виде. Он очень легко проникает через гематоэнцефалический барьер и в клетках головного мозга переходит в глютаминовую кислоту и обратно, кроме того увеличивает количество гамма-аминомасляной кислоты, которая необходима для поддержания нормальной работы головного мозга.

Эта аминокислота также поддерживает нормальное кислотно-щелочное равновесие в организме и здоровое состояние желудочно-кишечного тракта, необходим для синтеза ДНК и РНК.

Глютамин - активный участник азотного обмена. Его молекула содержит два атома азота и образуется из глютаминовой кислоты путем присоединения одного атома азота. Таким образом, синтез глютамина помогает удалить избыток аммиака из тканей, прежде всего из головного мозга и переносить азот внутри организма.

Глютамин находится в больших количествах в мышцах и используется для синтеза белков клеток скелетной мускулатуры. Поэтому пищевые добавки с глютамином применяются культуристами и при различных диетах, а также для профилактики потери мышечной массы при таких заболеваниях, как злокачественные новообразования и СПИД, после операций и при длительном постельном режиме.

Дополнительно глютамин применяют также при лечении артритов, аутоиммунных заболеваниях, фиброзах, заболеваниях желудочно-кишечного тракта, пептических язвах, заболеваниях соединительной ткани.

Эта аминокислота улучшает деятельность мозга и поэтому применяется при эпилепсии, синдроме хронической усталости, импотенции, шизофрении и сенильной деменции. L-глютамин уменьшает патологическую тягу к алкоголю, поэтому применяется при лечении хронического алкоголизма.

Глютамин содержится во многих продуктах как растительного, так и животного происхождения, но он легко уничтожается при нагревании. Шпинат и петрушка являются хорошими источниками глютамина, но при условии, что их потребляют в сыром виде.

Пищевые добавки, содержащие глютамин, следует хранить только в сухом месте, иначе глютамин переходит в аммиак и пироглютаминовую кислоту. Не принимают глютамин при циррозе печени, заболеваниях почек, синдроме Рейе.

Глютатион

Глютатион, так же как и карнитин, не является аминокислотой. По химической структуре это трипептид, получаемый в организме из цистеина, глютаминовой кислоты и глицина.

Глютатион является антиоксидантом. Больше всего глютатиона находится в печени (некоторое его количество высвобождается прямо в кровоток), а также в легких и желудочно-кишечном тракте.

Он необходим для углеводного обмена, а также замедляет старение за счет влияния на липидный обмен и предотвращает возникновения атеросклероза. Дефицит глютатиона сказывается прежде всего на нервной системе, вызывая нарушения координации, мыслительных процессов, тремор.

Количество глютатиона в организме уменьшается с возрастом. В связи с этим пожилые люди должны получать его дополнительно. Однако предпочтительнее употреблять пищевые добавки, содержащие цистеин, глютаминовую кислоту и глицин - то есть вещества, синтезирующие глютатион. Наиболее эффективным считается прием N-ацетилцистеина.

Глицин

Глицин замедляет дегенерацию мышечной ткани, так как является источником креатина - вещества, содержащегося в мышечной ткани и используемого при синтезе ДНК и РНК. Глицин необходим для синтеза нуклеиновых кислот, желчных кислот и заменимых аминокислот в организме.

Он входит в состав многих антацидных препаратов, применяемых при заболеваниях желудка, полезен для восстановления поврежденных тканей, так как в больших количествах содержится в коже и соединительной ткани.

Эта аминокислота необходима для нормального функицонирования центральной нервной системы и поддержки хорошего состояния предстательной железы. Он выполняет функцию тормозного нейромедиатора и, таким образом, может предотвратить эпилептические судороги.

Глицин применяют в лечении маниакально-депрессивного психоза, он также может быть эффективен при гиперактивности. Избыток глицина в организме вызывает чувство усталости, но адекватное количество обеспечивает организм энергией. При необходимости глицин в организме может превращаться в серин.

Гистидин

Гистидин - это незаменимая аминокислота, способствующая росту и восстановлению тканей, которая входит в состав миелиновых оболочек, защищающих нервные клетки, а также необходима для образования красных и белых клеток крови. Гистидин защищает организм от повреждающего действия радиации, способствует выведению тяжелых металлов из организма и помогает при СПИДе.

Слишком высокое содержание гистидина может привести к возникновению стресса и даже психических нарушений (возбуждения и психозов).

Неадекватное содержание гистидина в организме ухудшает состояние при ревматоидном артрите и при глухоте, связанной с поражением слухового нерва. Метионин способствует понижению уровня гистидина в организме.

Гистамин, очень важный компонент многих иммунологических реакций, синтезируется из гистидина. Он также способствует возникновению полового возбуждения. В связи с этим одновременный прием биологически активных пищевых добавок, содержащих гистидин, ниацин и пиридоксин (необходимых для синтеза гистамина), может оказаться эффективным при половых расстройствах.

Так как гистамин стимулирует секрецию желудочного сока, применение гистидина помогает при нарушениях пищеварения, связанных с пониженной кислотностью желудочного сока.

Люди, страдающие маниакально-депрессивным психозом, не должны принимать гистидин, за исключением случаев, когда дефицит этой аминокислоты точно установлен. Гистидин находится в рисе, пшенице и ржи.

Изолейцин

Изолейцин - одна из аминокислот BCAA и незаменимых аминокислот, необходимых для синтеза гемоглобина. Также стабилизирует и регулирует уровень сахара в крови и процессы энергообеспечения.Метаболизм изолейцина происходит в мышечной ткани.

Совместный прием с изолейцином и валином (BCAA) увеличиваtт выносливость и способствуют восстановлению мышечной ткани, что особенно важно для спортсменов.

Изолейцин необходим при многих психических заболеваниях. Дефицит этой аминокислоты приводит к возникновению симптомов, сходных с гипогликемией.

К пищевым источниками изолейцина относятся миндаль, кешью, куриное мясо, турецкий горох, яйца, рыба, чечевица, печень, мясо, рожь, большинство семян, соевые белки.

Имеются биологически активные пищевые добавки, содержащие изолейцин. При этом необходимо соблюдать правильный баланс между изолейцином и двумя другими разветвленными аминокислотами BCAA - лейцином и валином.

Лейцин

Лейцин - незаменимая аминокислота, вместе с изолейцином и валином относящаяся к трем разветвленным аминокислотам BCAA . Действуя вместе, они защищают мышечные ткани и являются источниками энергии, а также способствуют восстановлению костей, кожи, мышц, поэтому их прием часто рекомендуют в восстановительный период после травм и операций.

Лейцин также несколько понижает уровень сахара в крови и стимулирует выделение гормона роста. К пищевым источникам лейцина относятся бурый рис, бобы, мясо, орехи, соевая и пшеничная мука.

Биологически активные пищевые добавки, содержащие лейцин, применяются в комплексе с валином и изолейцином. Их следует принимать с осторожностью, чтобы не вызвать гипогликемии. Избыток лейцина может увеличить количество аммиака в организме.

Лизин

Лизин - незаменимая аминокислота, входящая в состав практически любых белков. Он необходим для нормального формирования костей и роста детей, способствует усвоению кальция и поддержанию нормального обмена азота у взрослых.

Эта аминокислота участвует в синтезе антител, гормонов, ферментов, формировании коллагена и восстановлении тканей. Лизин применяют в восстановительный период после операций и спортивных травм. Он также понижает уровень триглицеридов в сыворотке крови.

Лизин оказывает противовирусное действие, особенно в отношении вирусов, вызывающих герпес и острые респираторные инфекции. Прием добавок, содержащих лизин в комбинации с витамином С и биофлавоноидами, рекомендуется при вирусных заболеваниях.

Дефицит этой незаменимой аминокислоты может привести к анемии, кровоизлияниям в глазное яболко, ферментным нарушениям, раздражительности, усталости и слабости, плохому аппетиту, замедлению роста и снижению массы тела, а также к нарушениям репродуктивной системы.

Пищевыми источниками лизина являются сыр, яйца, рыба, молоко, картофель, красное мясо, соевые и дрожжевые продукты.

Метионин

Метионин - незаменимая аминокислота, помогающая переработке жиров, предотвращая их отложение в печени и на стенках артерий. Синтез таурина и цистеина зависит от количества метионина в организме. Эта аминокислота способствует пищеварению, обеспечивает дезинтоксикационные процессы (прежде всего обезвреживание токсичных металлов), уменьшает мышечную слабость, защищает от воздействия радиации, полезна при остеопорозе и химической аллергии.

Эту аминокислоту применяют в комплексной терапии ревматоидного артрита и токсикоза беременности. Метионин оказывает выраженное антиоксидантное действие, так как является хорошим источником серы, инактивирующей свободные радикалы. Его применяют при синдроме Жильбера, нарушениях функции печени. Метионин также необходим для синтеза нуклеиновых кислот, коллагена и многих других белков. Его полезно принимать женщинам, получающим оральные гормональные контрацептивы. Метионин понижает уровень гистамина в организме, что может быть полезно при шизофрении, когда количество гистамина повышено.

Метионин в организме переходит в цистеин, который является предшественником глютатиона. Это очень важно при отравлениях, когда требуется большое количество глютатиона для обезвреживания токсинов и защиты печени.

Пищевые источники метионина: бобовые, яйца, чеснок, чечевица, мясо, лук, соевые бобы, семена и йогурт.

Орнитин

Орнитин помогает высвобождению гормона роста, который способствует сжиганию жиров в организме. Этот эффект усиливается при применении орнитина в комбинации с аргинином и карнитином. Орнитин также необходим для иммунной системы и работы печени, участвуя в дезинтоксикационных процессах и восстановлении печеночных клеток.

Орнитин в организме синтезируется из аргинина и, в свою очередь, служит предшественником для цитруллина, пролина, глютаминовой кислоты. Высокие концентрации орнитина обнаруживаются в коже и соединительной ткани, поэтому эта аминокислота способствует восстановлению поврежденных тканей.

Нельзя давать биологически активные пищевые добавки, содержащие орнитин, детям, беременным и кормящим матерям, а также лицам с шизофренией в анамнезе.

Фенилаланин

Фенилаланин - это незаменимая аминокислота. В организме она может превращаться в другую аминокислоту - тирозин, которая, в свою очередь, используется в синтезе двух основных нейромедиаторов: допамина и норадреналина. Поэтому эта аминокислота влияет на настроение, уменьшает боль, улучшает память и способность к обучению, подавляет аппетит. Его используют в лечении артрита, депрессии, болей при менструации, мигрени, ожирения, болезни Паркинсона и шизофрении.

Фенилаланин встречается в трех формах: L-фенилаланин (естественная форма и именно она входит в состав большинства белков человеческого тела), D-фенилаланин (синтетическая зеркальная форма, обладает анальгирующим действием), DL-фенилаланин (объединяет полезные свойства двух предыдущих форм, ее обычно применяют при предменструальном синдроме.

Биологически активные пищевые добавки, содержащие фенилаланин, не дают беременным женщинам, лицам с приступами беспокойства, диабетом, высоким артериальным давлением, фенилкетонурией, пигментной меланомой.

Пролин

Пролин улучшает состояние кожи, за счет увеличения продукции коллагена и уменьшения его потери с возрастом. Помогает в восстановлении хрящевых поверхностей суставов, укрепляет связки и сердечную мышцу. Для укрепления соединительной ткани пролин лучше применять в комбинации с витамином С.

Пролин поступает в организм преимущественно из мясных продуктов.

Серин

Серин необходим для нормального обмена жиров и жирных кислот, роста мышечной ткани и поддержания нормального состояния иммунной системы.

Серин синтезируется в организме из глицина. В качестве увлажняющего вещества входит в состав многих косметических продуктов и дерматологических препаратов.

Таурин

Таурин в высокой концентрации содержится в сердечной мышце, белых клетках крови, скелетной мускулатуре, центральной нервной системе. Он участвует в синтезе многих других аминокислот, а также входит в состав основного компонента желчи, которая необходима для переваривания жиров, абсорбции жирорастворимых витаминов и для поддержания нормального уровня холестерина в крови.

Поэтому таурин полезен при атеросклерозе, отеках, заболеваниях сердца, артериальной гипертонии и гипогликемии. Таурин необходим для нормального обмена натрия, калия, кальция и магния. Он предотвращает выведение калия из сердечной мышцы и потому способствует профилактике некоторых нарушений сердечного ритма. Таурин оказывает защитное действие на головной мозг, особенно при дегидратации. Его применяют при лечении беспокойства и возбуждения, эпилепсии, гиперактивности, судорог.

Биологически активные пищевые добавки с таурином дают детям с синдромом Дауна и мышечной дистрофией. В некоторых клиниках эту аминокислоту включают в комплексную терапию рака молочной железы. Избыточное выведение таурина из организма встречается при различных состояниях и нарушениях обмена.

Аритмии, нарушения процессов образования тромбоцитов, кандидозы, физический или эмоциональный стресс, заболевания кишечника, дефицит цинка и злоупотребление алкоголем приводят к дефициту таурина в организме. Злоупотребление алкоголем к тому же нарушает способность организма усваивать таурин.

При диабете увеличивается потребность организма в таурине, и наоборот, прием БАД, содержащих таурин и цистин, уменьшает потребность в инсулине. Таурин находится в яйцах, рыбе, мясе, молоке, но не встречается в белках растительного происхождения.

Он синтезируется в печени из цистеина и из метионина в других органах и тканях организма, при условии достаточного количества витамина В6. При генетических или метаболических нарушениях, мешающих синтезу таурина, необходим прием БАД с этой аминокислотой.

Треонин

Треонин - это незаменимая аминокислота, способствующая поддержанию нормального белкового обмена в организме. Она важна для синтеза коллагена и эластина, помогает работе печени и участвует в обмене жиров в комбинации с аспартовой кислотой и метионином.

Треонин находится в сердце, центральной нервной системе, скелетной мускулатуре и препятствует отложенную жиров в печени. Эта аминокислота стимулирует иммунитет, так как способствует продукции антител. Треонин очень в незначительных количествах содержится в зернах, поэтому у вегетарианцев чаще возникает дефицит этой аминокислоты.

Триптофан

Триптофан - это незаменимая аминокислота, необходимая для продукции ниацина. Он используется для синтеза в головном мозге серотонина, одного из важнейших нейромедиаторов. Триптофан применяют при бессоннице, депрессии и для стабилизации настроения.

Он помогает при синдроме гиперактивности у детей, используется при заболеваниях сердца, для контроля за массой тела, уменьшения аппетита, а также для увеличения выброса гормона роста. Помогает при мигренозных приступах, способствует уменьшению вредного воздействия никотина. Дефицит триптофана и магния может усиливать спазмы коронарных артерий.

К наиболее богатым пищевым источникам триптофана относятся бурый рис, деревенский сыр, мясо, арахис и соевый белок.

Тирозин

Тирозин является предшественником нейромедиаторов норэпинефрина и допамина. Эта аминокислота участвует в регуляции настроения; недостаток тирозина приводит к дефициту норадреналина, что, в свою очередь, приводит к депрессии. Тирозин подавляет аппетит, способствует уменьшению отложения жиров, способствует выработке мелатонина и улучшает функции надпочечников, щитовидной железы и гипофиза.

Тирозин также участвует в обмене фенилаланина. Тиреоидные гормоны образуются при присоединении к тирозину атомов йода. Поэтому неудивительно, что низкое содержание тирозина в плазме связано с гипотиреозом.

Симптомами дефицита тирозина также являются пониженное артериальное давление, низкая температура тела и синдром беспокойных ног.

Биологически активные пищевые добавки с тирозином используют для снятия стресса, полагают, что они могут помочь при синдроме хронической усталости и нарколепсии. Их используют при тревоге, депрессии, аллергиях и головной боли, а также при отвыкании от лекарств. Тирозин может быть полезен при болезни Паркинсона. Естественные источники тирозина - миндаль, авокадо, бананы, молочные продукты, семечки тыквы и кунжут.

Тирозин может синтезироваться из фенилаланина в организме человека. БАД с фенилаланином лучше принимать перед сном или вместе с продуктами питания, содержащими большое количество углеводов.

На фоне лечения ингибиторами моноаминоксидазы (обычно их назначают при депрессии) следует практически полностью отказаться от продуктов, содержащих тирозин, и не принимать БАД с тирозином, так как это может привести к неожиданному и резкому подъему артериального давления.

Валин

Валин - незаменимая аминокислота, оказывающая стимулирующее действие, одна из аминокислот BCAA, поэтому может быть использована мышцами в качестве источника энергии. Валин необходим для метаболизма в мышцах, восстановления поврежденных тканей и для поддержания нормального обмена азота в организме.

Валин часто используют для коррекции выраженных дефицитов аминокислот, возникших в результате привыкания к лекарствам. Его чрезмерно высокий уровень в организме может привести к таким симптомам, как парестезии (ощущение мурашек на коже), вплоть до галлюцинаций.
Валин содержится в следующих пищевых продуктах: зерновые, мясо, грибы, молочные продукты, арахис, соевый белок.

Прием валина в виде пищевых добавок следует сбалансировать с приемом других разветвленных аминокислот BCAA - L-лейцина и L-изолейцина.

Аминокислотами называются органические соединения, содержащие в молекуле функциональные группы: амино- и карбоксильную.

Номенклатура аминокислот. По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих карбоновых кислот и добавления слова «амино». Положение аминогруппы указывают цифрами. Отсчет ведется от углерода карбоксильной группы.

Изомерия аминокислот. Их структурная изомерия определяется положением аминогруппы и строением углеродного радикала. В зависимости от положенияNH 2 -группы различают-,- и-аминокислоты.

Из -аминокислот строятся молекулы белка.

Для них также характерна изомерия функциональной группы (межклассовыми изомерами аминокислот могут быть сложные эфиры аминокислот или амиды гидроксикислот). Например, для 2-аминопропановой кислоты СН 3 – СН(NH) 2 – COOHвозможны следующие изомеры

Физические свойства α-аминокислот

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, нелетучие (малое давление насыщенного пара), плавящиеся с разложением при высоких температурах. Большинство их хорошо растворимо в воде и плохо в органических растворителях.

Водные растворы одноосновных аминокислот имеют нейтральную реакцию. -Аминокислоты можно рассматривать как внутренние соли (биполярные ионы): + NH 3  CH 2  COO  . В кислой среде они ведут себя как катионы, в щелочной – как анионы. Аминокислоты являются амфотерными соединениями, проявляющими одновременно кислотные и основные свойства.

Способы получения -аминокислот

1. Действие аммиака на соли хлорзамещенных кислот.

Cl CH 2  COONH 4 + NH 3
NH 2  CH 2 COOH

2. Действие аммиака и синильной кислоты на альдегиды.

3. Гидролизом белков получают 25 различных аминокислот. Разделение их – очень не простая задача.

Способы получения -аминокислот

1. Присоединение аммиака к непредельным карбоновым кислотам.

СН 2 = СН СООН + 2NH 3  NH 2  CH 2  CH 2  COONH 4 .

2. Синтез на базе двухосновной малоновой кислоты.

Химические свойства аминокислот

1. Реакции по карбоксильной группе.

1.1. Образование эфиров при действии спиртов.

2. Реакции по аминогруппе.

2.1. Взаимодействие с минеральными кислотами.

NH 2  CH 2 COOH + HCl  H 3 N +  CH 2  COOH + Cl 

2.2. Взаимодействие с азотистой кислотой.

NH 2  CH 2 COOH + HNO 2  HO CH 2  COOH + N 2 + H 2 O

3. Превращение аминокислот при нагревании.

3.1.-аминокислоты образуют циклические амиды.

3.2.-аминокислоты отщепляют аминогруппу и атом водорода у-углеродного атома.

Отдельные представители

Глицин NH 2 CH 2 COOH(гликокол). Одна из наиболее распространенных аминокислот, входящих в состав белков. При обычных условиях – бесцветные кристаллы с Т пл = 232236С. Хорошо растворима в воде, нерастворима в абсолютном спирте и эфире. Водородный показатель водного раствора6,8; рК а = 1,510  10 ; рК в = 1,710  12 .

-аланин – аминопропионовая кислота

Широко распространена в природе. Встречается в свободном виде в плазме крови и в составе большинства белков. Т пл = 295296С, хорошо растворима в воде, плохо в этаноле, нерастворима в эфире. рК а (СООН)= 2,34; рК а (NH) = 9,69.

-аланин NH 2 CH 2 CH 2 COOH– мелкие кристаллы с Т пл = 200С, хорошо растворима в воде, плохо в этаноле, нерастворима в эфире и ацетоне. рК а (СООН) = 3,60; рК а (NH) = 10,19; в белках отсутствует.

Комплексоны. Этот термин используют для названия ряда -аминокислот, содержащих две или три карбоксильные группы. Наиболее простые:

Наиболее распространенный комплексон – этилендиаминтетрауксусная кислота.

Ее динатриевая соль – трилон Б – чрезвычайно широко применяется в аналитической химии.

Связь между остатками -аминокислот называют пептидной, а сами образующиеся соединения пептидами.

Два остатка -аминокислот образуют дипептид, три – трипептид. Много остатков образуют полипептиды. Полипептиды, как и аминокислоты, амфотерны, каждому свойственна своя изоэлектрическая точка. Белки - полипептиды.

Ионная связь

Теория химической связи занимает важнейшее место в современной химии . Она объясняет, почему атомы объединяются в химические частицы , и позволяет сравнивать устойчивость этих частиц . Используя теорию химической связи , можно предсказать состав и строение различных соединений . Понятие о разрыве одних химических связей и образовании других лежит в основе современных представлений о превращениях веществ в ходе химических реакций .

Химическая связь - это взаимодействие атомов , обусловливающее устойчивость химической частицы или кристалла как целого . Химическая связь образуется за счет электростатического взаимодействия между заряженными частицами : катионами и анионами, ядрами и электронами . При сближении атомов начинают действовать силы притяжения между ядром одного атома и электронами другого, а также силы отталкивания между ядрами и между электронами . На некотором расстоянии эти силы уравновешивают друг друга , и образуется устойчивая химическая частица .

При образовании химической связи может произойти существенное перераспределение электронной плотности атомов в соединении по сравнению со свободными атомами .

В предельном случае это приводит к образованию заряженных частиц - ионов (от греческого "ион" - идущий).

1 Взаимодействие ионов

Если атом теряет один или несколько электронов , то он превращается в положительный ион - катион (в переводе с греческого – «идущий вниз »). Так образуются катионы водорода Н + , лития Li + , бария Ва 2+ . Приобретая электроны, атомы превращаются в отрицательные ионы - анионы (от греческого "анион" - идущий вверх ). Примерами анионов являются фторид ион F − , сульфид-ион S 2− .

Катионы и анионы способны притягиваться друг к другу . При этом возникает химическая связь , и образуются химические соединения . Такой тип химической связи называется ионной связью :

2 Определение Ионной связи

Ионная связь - это химическая связь, образованная за счет электростатического притяжения между катионами и анионами .

Механизм образования ионной связи можно рассмотреть на примере реакции между натрием и хлором . Атом щелочного металла легко теряет электрон , а атом галогена - приобретает . В результате этого возникает катион натрия и хлорид-ион . Они образуют соединение за счет электростатического притяжения между ними .

Взаимодействие между катионами и анионами не зависит от направления , поэтому о ионной связи говорят как о ненаправленной . Каждый катион может притягивать любое число анионов , и наоборот . Вот почему ионная связь является ненасыщенной . Число взаимодействий между ионами в твердом состоянии ограничивается лишь размерами кристалла . Поэтому "молекулой " ионного соединения следует считать весь кристалл .

Для возникновения ионной связи необходимо , чтобы сумма значений энергии ионизации E i (для образования катиона) и сродства к электрону A e (для образования аниона) должна быть энергетически выгодной . Это ограничивает образование ионной связи атомами активных металлов (элементы IA- и IIA-групп, некоторые элементы IIIA-группы и некоторые переходные элементы) и активных неметаллов (галогены, халькогены, азот).

Идеальной ионной связи практически не существует . Даже в тех соединениях, которые обычно относят к ионным , не происходит полного перехода электронов от одного атома к другому ; электроны частично остаются в общем пользовании . Так, связь во фториде лития на 80% ионная , а на 20% - ковалентная . Поэтому правильнее говорить о степени ионности (полярности ) ковалентной химической связи . Считают, что при разности электроотрицательностей элементов 2,1 связь является на 50% ионной . При большей разности соединение можно считать ионным .

Ионной моделью химической связи широко пользуются для описания свойств многих веществ , в первую очередь, соединений щелочных и щелочноземельных металлов с неметаллами . Это обусловлено простотой описания таких соединений : считают, что они построены из несжимаемых заряженных сфер , отвечающих катионам и анионам . При этом ионы стремятся расположиться таким образом, чтобы силы притяжения между ними были максимальными, а силы отталкивания - минимальными.

Ионная связь - прочная химическая связь, образующаяся между атомами с большой разностью (>1,7 по шкале Полинга) электроотрицательностей , при которой общая электронная пара полностью переходит к атому с большей электроотрицательностью. Это притяжение ионов как разноименно заряженных тел. Примером может служить соединение CsF, в котором «степень ионности» составляет 97 %.

Ионная связь - крайний случай поляризации ковалентной полярной связи . Образуется между типичными металлом и неметаллом . При этом электроны у металла полностью переходят к неметаллу . Образуются ионы.

Если химическая связь образуется между атомами, которые имеют очень большую разность электроотрицательностей (ЭО > 1.7 по Полингу) , то общая электронная пара полностью переходит к атому с большей ЭО . Результатом этого является образование соединения противоположно заряженных ионов :

Между образовавшимися ионами возникает электростатическое притяжение , которое называется ионной связью . Вернее, такой взгляд удобен . На деле ионная связь между атомами в чистом виде не реализуется нигде или почти нигде , обычно на деле связь носит частично ионный , и частично ковалентный характер . В то же время связь сложных молекулярных ионов часто может считаться чисто ионной . Важнейшие отличия ионной связи от других типов химической связи заключаются в ненаправленности и ненасыщаемости . Именно поэтому кристаллы, образованные за счёт ионной связи, тяготеют к различным плотнейшим упаковкам соответствующих ионов.

3 Ионные радиусы

В простой электростатической модели ионной связи используется понятие ионных радиусов . Сумма радиусов соседних катиона и аниона должна равняться соответстующему межъядерному расстоянию :

r 0 = r + + r −

При этом остается неясным , где следует провести границу между катионом и анионом . Сегодня известно , что чисто ионной связи не существует , так как всегда имеется некоторое перекрывание электронных облаков . Для вычисления радиусов ионов используют методы исследования , которые позволяют определять электронную плотность между двумя атомами . Межъядерное расстояние делят в точке , где электронная плотность минимальна .

Размеры иона зависят от многих факторов . При постоянном заряде иона с ростом порядкового номера (а, следовательно, заряда ядра ) ионный радиус уменьшается . Это особенно хорошо заметно в ряду лантаноидов , где ионные радиусы монотонно меняются от 117 пм для (La 3+) до 100 пм (Lu 3+) при координационном числе 6 . Этот эффект носит название лантаноидного сжатия .

В группах элементов ионные радиусы в целом увеличиваются с ростом порядкового номера . Однако для d -элементов четвертого и пятого периодов вследствие лантаноидного сжатия может произойти даже уменьшение ионного радиуса (например, от 73 пм у Zr 4+ до 72 пм у Hf 4+ при координационном числе 4).

В периоде происходит заметно уменьшение ионного радиуса , связанное с усилением притяжения электронов к ядру при одновременном росте заряда ядра и заряда самого иона : 116 пм у Na + , 86 пм у Mg 2+ , 68 пм у Al 3+ (координационное число 6). По этой же причине увеличение заряда иона приводит к уменьшению ионного радиуса для одного элемента : Fe 2+ 77 пм, Fe 3+ 63 пм, Fe 6+ 39 пм (координационное число 4).

Сравнение ионных радиусов можно проводить только при одинаковом координационном числе , поскольку оно оказывает влияние на размер иона из-за сил отталкивания между противоионами . Это хорошо видно на примере иона Ag + ; его ионных радиус равен 81, 114 и 129 пм для координационных чисел 2, 4 и 6 , соответственно .

Структура идеального ионного соединения , обусловленная максимальным притяжением между разноименными ионами и минимальным отталкиванием одноименных ионов , во многом определяется соотношением ионных радиусов катионов и анионов . Это можно показать простыми геометрическими построениями.

4 Энергия ионной связи

Энергия связ и для ионного соединения - это энергия , которая выделяется при его образовании из бесконечно удаленных друг от друга газообразных противоионов . Рассмотрение только электростатических сил соответствует около 90% от общей энергии взаимодействия , которая включает также вклад неэлектростатических сил (например, отталкивание электронных оболочек ).

При возникновении ионной связи между двумя свободными ионами энергия их притяжения определяется законом Кулона :

E(прит.) = q+ q− / (4π r ε),

где q+ и q− - заряды взаимодействующих ионов , r - расстояние между ними , ε - диэлектрическая проницаемость среды .

Так как один из зарядов отрицателен , то значение энергии также будет отрицательным .

Согласно закону Кулона , на бесконечно малых расстояниях энергия притяжения должна стать бесконечно большой . Однако этого не происходит , так как ионы не являются точечными зарядами . При сближении ионов между ними возникают силы отталкивания , обусловленные взаимодействием электронных облаков . Энергия отталкивания ионов описывается уравнением Борна :

Е(отт.) = В / rn,

где В - некоторая константа , n может принимать значения от 5 до 12 (зависит от размера ионов ). Общая энергия определяется суммой энергий притяжения и отталкивания :

Е = Е(прит.) + Е(отт.)

Её значение проходит через минимум . Координаты точки минимума отвечают равновесному расстоянию r 0 и равновесной энергии взаимодействия между ионами E 0 :

E0 = q+ q− (1 - 1 / n) / (4π r0 ε)

В кристаллической решетке всегда имеет место большее число взаимодействий , чем между парой ионов . Это число определяется в первую очередь типом кристаллической решетки . Для учета всех взаимодействий (ослабевающих с увеличением расстояния) в выражение для энергии ионной кристаллической решетки вводят так называемую константу Маделунга А :

E(прит.) = A q+ q− / (4π r ε)

Значение константы Маделунга определяется только геометрией решетки и не зависит от радиуса и заряда ионов . Например, для хлорида натрия она равна 1,74756 .

5 поляризация ионов

Помимо величины заряда и радиуса важной характеристикой иона являются его поляризационные свойства . Рассмотрим этот вопрос несколько подробнее. У неполярных частиц (атомов, ионов, молекул) центры тяжести положительных и отрицательных зарядов совпадают . В электрическом поле происходит смещение электронных оболочек в направлении положительно заряженной пластины , а ядер - в направлении отрицательно заряженной пластины . Вследствие деформации частицы в ней возникает диполь , она становится полярной .

Источником электрического поля в соединениях с ионным типом связи являются сами ионы . Поэтому, говоря о поляризационных свойствах иона , необходимо различать поляризующее действие данного иона и способность его самого поляризоваться в электрическом поле .

Поляризующее действие иона будет тем большим , чем больше его силовое поле , т. е. чем больше заряд и меньше радиус иона . Поэтому в пределах подгрупп в Периодической системе элементов поляризующее действие ионов понижается сверху вниз , так как в подгруппах при постоянной величине заряда иона сверху вниз увеличивается его радиус .

Поэтому поляризующее действие ионов щелочных металлов например растет от цезия к литию , а в ряду галогенид-ионов - от I к F . В периодах поляризующее действие ионов растет слева направо вместе с увеличением заряда иона и уменьшением его радиуса .

Поляризуемость иона , способность его к деформации растут с уменьшением силового поля , т. е. с уменьшением величины заряда и увеличением радиуса . Поляризуемость анионов обычно выше , чем катионов и в ряду галогенидов растет от F к I .

На поляризационные свойства катионов оказывает влияние характер их внешней электронной оболочки . Поляризационные свойства катионов как в активном , так и в пассивном смысле при одинаковом заряде и близком радиусе растут при переходе от катионов с заполненной оболочкой к катионам с незаконченной внешней оболочкой и далее к катионам с 18-электронной оболочкой .

Например, в ряду катионов Mg 2+ , Ni 2+ , Zn 2+ поляризационные свойства усиливаются . Эта закономерность согласуется с изменением в приведенном в ряду радиуса иона и строения его электронной оболочки:

Для анионов поляризационные свойства ухудшаются в такой последовательности:

I - , Br - , Cl - , CN - , OH - , NO 3 - , F - , ClO 4 - .

Результатом поляризационного взаимодействия ионов является деформация их электронных оболочек и, как следствие этого, сокращение межионных расстояний и неполное разделение отрицательного и положительного зарядов между ионами.

Например, в кристалле хлорида натрия величина заряда на ионе натрия составляет +0,9 , а на ионе хлора - 0,9 вместо ожидаемой единицы . В молекуле KCl , находящейся в парообразном состоянии , величина зарядов на ионах калия и хлора составляет 0,83 единицы заряда , а в молекуле хлороводорода - лишь 0,17 единицы заряда.

Поляризация ионов оказывает заметное влияние на свойства соединений с ионной связью , понижая их температуры плавления и кипения , уменьшая электролитическую диссоциацию в растворах и расплавах и др .

Ионные соединения образуются при взаимодействии элементов , значительно различающихся по химическим свойствам . Чем больше удалены друг от друга элементы в периодической системе , тем в большей степени проявляется в их соединениях ионная связь . Напротив , в молекулах, образованных одинаковыми атомами или атомами элементов, близких по химическим свойствам , возникают другие типы связи . Поэтому теория ионной связи имеет ограниченное применение .

6 Влияние поляризации ионов на свойства веществ и свойства Ионной связи и ионных соединений

Представления о поляризации ионов помогают объяснить различия в свойствах многих однотипных веществ . Например, сравнение хлоридов натрия и калия с хлоридом серебра показывает, что при близких ионных радиусах

поляризуемость катиона Ag+ , имеющего 18-электронную внешнюю оболочку , выше , что приводит к увеличению прочности связи металл-хлор и меньшей растворимости хлорида серебра в воде .

Взаимная поляризация ионов облегчает разрушение кристаллов , что приводит к понижению температур плавления веществ . По этой причине температура плавления TlF (327 oС) существенно ниже , чем RbF (798 oC). Температура разложения веществ также понижатся с усилением взаимной поляризации ионов . Поэтому иодиды обычно разлагаются при более низких температурах , чем остальные галогениды , а соединения лития - термически менее устойчивы , чем соединения других щелочных элементов .

Деформируемость электронных оболочек сказывается и на оптических свойствах веществ . Чем более поляризована частица , тем ниже энергия электронных переходов . Если поляризация мала , возбуждение электронов требует более высокой энергии , что отвечает ультрафиолетовой части спектра . Такие вещества обычно бесцветны . В случае сильной поляризации ионов возбуждение электронов происходит при поглощении электромагнитного излучения видимой области спектра . Поэтому некоторые вещества , образованные бесцветными ионами, окрашены .

Характеристикой ионных соединений служит хорошая растворимость в полярных растворителях (вода, кислоты и т. д.) . Это происходит из-за заряженности частей молекулы . При этом диполи растворителя притягиваются к заряженным концам молекулы , и, в результате Броуновского движения , «растаскивают » молекулу вещества на части и окружают их , не давая соединиться вновь . В итоге получаются ионы окружённые диполями растворителя .

При растворении подобных соединений, как правило, выделяется энергия , так как суммарная энергия образованных связей растворитель-ион больше энергии связи анион-катион . Исключения составляют многие соли азотной кислоты (нитраты) , которые при растворении поглощают тепло (растворы охлаждаются ). Последний факт объясняется на основе законов, которые рассматриваются в физической химии .

7 Кристаллическая решётка

Ионные соединения (например, хлорид натрия NaCl) - твердые и тугоплавкие от того, что между зарядами их ионов ("+" и "–") существуют мощные силы электростатического притяжения .

Отрицательно заряженный ион хлора притягивает не только "свой " ион Na+ , но и другие ионы натрия вокруг себя . Это приводит к тому , что около любого из ионов находится не один ион с противоположным знаком , а несколько (рис. 1).

Рис. 1. Строение кристалла поваренной соли NaCl .

Фактически, около каждого иона хлора располагается 6 ионов натрия , а около каждого иона натрия - 6 ионов хлора .

Такая упорядоченная упаковка ионов называется ионным кристаллом . Если в кристалле выделить отдельный атом хлора , то среди окружающих его атомов натрия уже невозможно найти тот , с которым хлор вступал в реакцию . Притянутые друг к другу электростатическими силами , ионы крайне неохотно меняют свое местоположение под влиянием внешнего усилия или повышения температуры . Но если температура очень велика (примерно 1500°C ), то NaCl испаряется , образуя двухатомные молекулы . Это говорит о том, что силы ковалентного связывания никогда не выключаются полностью .

Ионные кристаллы отличаются высокими темпертурами плавления , обычно значительной шириной запрещенной зоны , обладают ионной проводимостью при высоких температурах и рядом специфических оптических свойств (например, прозрачностью в ближней области ИК спектра ). Они могут быть построены как из одноатомных , так и из многоатомных ионов . Пример ионных кристаллов первого типа - кристаллы галогенидов щелочных и щелочно-земельных металлов ; анионы располагаются по закону плотнейшей шаровой упаковки или плотной шаровой кладки , катионы занимают соответствующие пустоты . Наиболее характерные структуры такого типа - NaCl, CsCl, CaF2. Ионные кристаллы второго типа построены из одноатомных катионов тех же металлов и конечных или бесконечных анионных фрагментов . Конечные анионы (кислотные остатки) - NO3-, SO42-, СО32- и др . Кислотные остатки могут соединяться в бесконечные цепи , слои или образовывать трехмерный каркас , в полостях которого располагаются катионы , как, например, в кристаллических структурах силикатов . Для ионных кристаллов можно рассчитать энергию кристаллической структуры U (см. табл.), приближенно равную энтальпии сублимации ; результаты хорошо согласуются с экспериментальными данными . Согласно уравнению Борна-Майера , для кристалла , состоящего из формально однозарядных ионов :

U = -A/R + Ве-R/r - C/R6 - D/R8 + E0

(R - кратчайшее межионное расстояние , А - константа Маделунга , зависящая от геометрии структуры , В и r - параметры , описывающие отталкивание между частицами , C/R6 и D/R8 характеризуют соответствующие диполь-дипольное и диполь-квадрупольное взаимодействие ионов , E 0 - энергия нулевых колебаний , е - заряд электрона ). С укрупнением катиона возрастает вклад диполь-дипольных взаимодействий .