Kislinske lastnosti aminokislin. Kemijske lastnosti

Lastnosti aminokislin lahko razdelimo v dve skupini: kemične in fizikalne.

Kemijske lastnosti aminokislin

Odvisno od spojin lahko aminokisline kažejo različne lastnosti.

Interakcije aminokislin:

Aminokisline kot amfoterne spojine tvorijo soli s kislinami in alkalijami.

Aminokisline kot karboksilne kisline tvorijo funkcionalne derivate: soli, estre, amide.

Interakcija in lastnosti aminokislin z razlogov:
Nastanejo soli:

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O

Natrijeva sol + 2-aminoocetna kislina Natrijeva sol aminoocetne kisline (glicin) + voda

Interakcija z alkoholi:

Aminokisline lahko reagirajo z alkoholi v prisotnosti plina klorovodika in se spremenijo v ester. Estri aminokislin nimajo bipolarne strukture in so hlapne spojine.

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O.

Metil ester / 2-aminoocetna kislina /

Interakcija amoniak:

Nastanejo amidi:

NH 2 -CH(R)-COOH + H-NH 2 = NH 2 -CH(R)-CONH 2 + H 2 O

Interakcija aminokislin z močne kisline:

Dobimo soli:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (ali HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)

To so osnovne kemijske lastnosti aminokislin.

Fizikalne lastnosti aminokislin

Naj naštejemo fizikalne lastnosti aminokislin:

Brezbarvna
Imeti kristalno obliko
Večina aminokislin ima sladek okus, vendar so lahko glede na radikal (R) grenke ali brez okusa
Lahko topen v vodi, vendar slabo topen v številnih organskih topilih
Aminokisline imajo lastnost optičnega delovanja
Tali se z razgradnjo pri temperaturah nad 200°C
Nehlapljivo
Vodne raztopine aminokislin v kislem in alkalnem okolju prevajajo električni tok

Aminokisline kažejo tako lastnosti kislin kot aminov. Torej tvorijo soli (zaradi kislih lastnosti karboksilne skupine):

NH 2 CH 2 COOH + NaOH (NH 2 CH 2 COO)Na + H 2 O

glicin natrijev glicinat

in estri (kot druge organske kisline):

NH 2 CH 2 COOH + C 2 H 5 OHNH 2 CH 2 C(O)OC 2 H 5 + H 2 O

glicin etilglicinat

Z močnejšimi kislinami izkazujejo aminokisline lastnosti baz in tvorijo soli zaradi bazičnih lastnosti amino skupine:

klorid glicinijeve glicinije

Najenostavnejši protein je polipeptid, ki v svoji strukturi vsebuje vsaj 70 aminokislinskih ostankov in ima molekulsko maso nad 10.000 Da (dalton). Dalton - merska enota za maso beljakovin je 1 dalton enak 1,66054·10 -27 kg (enota mase ogljika). Podobne spojine, sestavljene iz manj aminokislinskih ostankov, uvrščamo med peptide. Peptidi so po naravi nekateri hormoni - insulin, oksitocin, vazopresin. Nekateri peptidi so regulatorji imunosti. Peptidno naravo imajo nekateri antibiotiki (ciklosporin A, gramicidini A, B, C in S), alkaloidi, toksini čebel in os, kač, strupenih gob (faloidin in amanitin badlja), kolerični in botulinski toksin itd.

Stopnje strukturne organizacije beljakovinskih molekul.

Beljakovinska molekula ima kompleksno zgradbo. Obstaja več nivojev strukturne organizacije beljakovinske molekule – primarna, sekundarna, terciarna in kvartarna struktura.

Primarna struktura je definiran kot linearno zaporedje proteinogenih aminokislinskih ostankov, povezanih s peptidnimi vezmi (slika 5):

Slika 5. Primarna struktura beljakovinske molekule

Primarna struktura proteinske molekule je genetsko določena za vsak specifični protein v nukleotidnem zaporedju messenger RNA. Primarna struktura določa tudi višje nivoje organizacije beljakovinskih molekul.

Sekundarna struktura - konformacija (tj. lokacija v prostoru) posameznih odsekov beljakovinske molekule. Sekundarno strukturo v proteinih lahko predstavimo z -vijačnico, -strukturo (zložena listnata struktura) (slika 6).

Slika 6. Sekundarna struktura beljakovin

Sekundarno strukturo proteina ohranjajo vodikove vezi med peptidnimi skupinami.

Terciarna struktura - konformacija celotne proteinske molekule, tj. prostorska razporeditev celotne polipeptidne verige, vključno z razporeditvijo stranskih radikalov. Pri precejšnjem številu proteinov so bile z rentgensko difrakcijsko analizo pridobljene koordinate vseh proteinskih atomov, z izjemo koordinat vodikovih atomov. Pri nastanku in stabilizaciji terciarne strukture sodelujejo vse vrste interakcij: hidrofobne, elektrostatične (ionske), disulfidne kovalentne vezi, vodikove vezi. Pri teh interakcijah sodelujejo radikali aminokislinskih ostankov. Med vezmi, ki držijo terciarno strukturo, je treba opozoriti na: a) disulfidni most (- S - S -); b) estrski most (med karboksilno skupino in hidroksilno skupino); c) solni most (med karboksilno skupino in amino skupino); d) vodikove vezi.

Glede na obliko proteinske molekule, ki jo določa terciarna struktura, ločimo naslednje skupine proteinov:

1) Globularni proteini , ki imajo obliko globule (krogle). Takšni proteini vključujejo na primer mioglobin, ki ima 5 α-vijačnih segmentov in nima β-gub, imunoglobulini, ki nimajo α-vijačnice; glavni elementi sekundarne strukture so β-gube

2) Fibrilarni proteini . Ti proteini imajo podolgovato nitasto obliko, opravljajo strukturno funkcijo v telesu. V primarni strukturi imajo ponavljajoče se regije in tvorijo sekundarno strukturo, ki je dokaj enotna za celotno polipeptidno verigo. Tako je protein α – keratin (glavna beljakovinska sestavina nohtov, las, kože) zgrajen iz razširjenih α – spiral. Obstajajo manj pogosti elementi sekundarne strukture, na primer polipeptidne verige kolagena, ki tvorijo levosučne vijačnice s parametri, ki se močno razlikujejo od parametrov α-vijačnic. V kolagenskih vlaknih so tri vijačne polipeptidne verige zvite v eno samo desno superheliks (slika 7):

Slika 7 Terciarna struktura kolagena

Kvartarna struktura beljakovin. Kvartarna struktura proteinov se nanaša na način, kako so posamezne polipeptidne verige (enake ali različne) s terciarno strukturo razporejene v prostoru, kar vodi do oblikovanja strukturno in funkcionalno enotne makromolekularne tvorbe (multimera). Vsi proteini nimajo kvartarne strukture. Primer proteina s kvartarno strukturo je hemoglobin, ki je sestavljen iz 4 podenot. Ta beljakovina sodeluje pri transportu plinov v telesu.

Pri lomljenju disulfid inšibke vrste vezi v molekulah, vse beljakovinske strukture, razen primarne, so uničene (popolnoma ali delno), beljakovina pa izgubi domače lastnosti (lastnosti beljakovinske molekule, ki so ji lastne v naravnem, naravnem (naravnem) stanju). Ta proces se imenuje denaturacija beljakovin . Dejavniki, ki povzročajo denaturacijo beljakovin, so visoke temperature, ultravijolično obsevanje, koncentrirane kisline in alkalije, soli težkih kovin in drugi.

Beljakovine delimo na preprosto (beljakovine), sestavljene samo iz aminokislin, in kompleksen (beljakovine), ki poleg aminokislin vsebujejo tudi druge neproteinske snovi, na primer ogljikove hidrate, lipide, nukleinske kisline. Neproteinski del kompleksnega proteina imenujemo protetična skupina.

Enostavne beljakovine, sestavljeni le iz aminokislinskih ostankov, so zelo razširjeni v živalskem in rastlinskem svetu. Trenutno ni jasne razvrstitve teh spojin.

Histoni

Imajo relativno nizko molekulsko maso (12-13 tisoč), s prevlado alkalnih lastnosti. Lokaliziran predvsem v celičnih jedrih, topen v šibkih kislinah, oborjen z amoniakom in alkoholom. Imajo samo terciarno strukturo. V naravnih razmerah so tesno vezani na DNK in so del nukleoproteinov. Glavna funkcija je regulacija prenosa genetske informacije iz DNA in RNA (prenos je lahko blokiran).

Protamini

Ti proteini imajo najnižjo molekulsko maso (do 12 tisoč). Izkazuje izrazite osnovne lastnosti. Dobro topen v vodi in šibkih kislinah. Vsebuje se v zarodnih celicah in tvori večino beljakovin kromatina. Tako kot histoni tvorijo kompleks z DNK in dajejo DNK kemično stabilnost, vendar za razliko od histonov ne opravljajo regulatorne funkcije.

Glutelini

Rastlinske beljakovine, ki jih vsebuje gluten iz semen žit in nekaterih drugih poljščin, v zelenih delih rastlin. Netopen v vodi, solnih raztopinah in etanolu, vendar dobro topen v šibkih alkalijskih raztopinah. Vsebujejo vse esencialne aminokisline in so popolna živila.

Prolamini

Rastlinske beljakovine. Vsebuje gluten žitnih rastlin. Topni so samo v 70% alkoholu (to je razloženo z visoko vsebnostjo prolina in nepolarnih aminokislin v teh beljakovinah).

Proteinoidi.

Proteinoidi vključujejo beljakovine podpornih tkiv (kosti, hrustanec, vezi, kite, nohti, lasje); zanje je značilna visoka vsebnost žvepla. Ti proteini so netopni ali slabo topni v vodi, soli in vodno-alkoholnih mešanicah vključujejo keratin, kolagen, fibroin.

Albumin

To so kisle beljakovine z nizko molekulsko maso (15-17 tisoč), topne v vodi in šibkih solnih raztopinah. Oborjeno z nevtralnimi solmi pri 100 % nasičenosti. Sodelujejo pri vzdrževanju osmotskega tlaka krvi in prenašajo različne snovi s krvjo. Vsebuje ga krvni serum, mleko, jajčni beljak.

Globulini

Molekulska masa do 100 tisoč. Netopen v vodi, vendar topen v šibkih raztopinah soli in se obori v manj koncentriranih raztopinah (že pri 50% nasičenosti). Vsebuje semena rastlin, zlasti stročnic in oljnic; v krvni plazmi in nekaterih drugih bioloških tekočinah. Opravljajo funkcijo imunske obrambe in zagotavljajo odpornost telesa na virusne nalezljive bolezni.

Kemijsko obnašanje aminokislin določata dve funkcionalni skupini -NH 2 in -COOH. Za aminokisline so značilne reakcije na aminoskupini, karboksilni skupini in na radikalnem delu, odvisno od reagenta pa lahko medsebojno delovanje snovi poteka preko enega ali več reakcijskih centrov.

Amfoterna narava aminokislin. Ker imajo v molekuli kislo in bazično skupino, se aminokisline v vodnih raztopinah obnašajo kot tipične amfoterne spojine. V kislih raztopinah kažejo bazične lastnosti, reagirajo kot baze, v alkalnih raztopinah - kot kisline, oziroma tvorijo dve skupini soli:

Zaradi svoje amfoteričnosti v živem organizmu aminokisline igrajo vlogo puferskih snovi, ki vzdržujejo določeno koncentracijo vodikovih ionov. Puferske raztopine, pridobljene z interakcijo aminokislin z močnimi bazami, se pogosto uporabljajo v bioorganski in kemijski praksi. Soli aminokislin z mineralnimi kislinami so bolj topne v vodi kot proste aminokisline. Soli z organskimi kislinami so zmerno topne v vodi in se uporabljajo za identifikacijo in ločevanje aminokislin.

Reakcije, ki jih povzroča amino skupina. S sodelovanjem amino skupine aminokisline tvorijo amonijeve soli s kislinami, se acilirajo, alkilirajo , reagirajo z dušikovo kislino in aldehidi po naslednji shemi:

Alkiliranje poteka s sodelovanjem R-Ha1 ali Ar-Hal:

Pri reakciji aciliranja se uporabljajo kislinski kloridi ali kislinski anhidridi (acetil klorid, anhidrid ocetne kisline, benziloksikarbonil klorid):

Reakcije aciliranja in alkiliranja se uporabljajo za zaščito skupine aminokislin NH 2 med sintezo peptidov.

Reakcije, ki jih povzroča karboksilna skupina. S sodelovanjem karboksilne skupine aminokisline tvorijo soli, estre, amide in kislinske kloride v skladu s shemo, predstavljeno spodaj:

Če pri a-ogljikovem atomu v ogljikovodikovem radikalu je substituent, ki odvzema elektrone (-NO 2, -CC1 3, -COOH, -COR itd.), ki polarizira vez C®COOH, potem se karboksilne kisline zlahka podvržejo reakcije dekarboksilacije. Dekarboksilacija a-aminokislin, ki vsebujejo skupino + NH 3 kot substituent, povzroči nastanek biogenih aminov. V živem organizmu se ta proces odvija pod delovanjem encima dekarboksilaze in vitamina piridoksal fosfata.

V laboratorijskih pogojih se reakcija izvaja s segrevanjem a-aminokisline v prisotnosti absorberjev CO 2, na primer Ba (OH) 2.

Z dekarboksilacijo b-fenil-a-alanina, lizina, serina in histidina nastanejo fenamin, 1,5-diaminopentan (kadaverin), 2-aminoetanol-1 (kolamin) oziroma triptamin.

Reakcije aminokislin, ki vključujejo stransko skupino. Ko aminokislino tirozin nitriramo z dušikovo kislino, nastane dinitro derivat spojine, obarvane oranžno (ksantoproteinski test):

Redoks prehodi potekajo v sistemu cistein-cistin:

2HS CH 2 CH(NH 2)COOH ¾¾¾® HOOCCH(NH 2)CH 2 S-J CH2CH(NH2)COOH

HOOCCH(NH 2)CH 2 S-J CH 2 CH(NH 2)COOH ¾¾¾® 2 NS CH2CH(NH2)COOH

V nekaterih reakcijah aminokisline reagirajo na obe funkcionalni skupini hkrati.

Tvorba kompleksov s kovinami. Skoraj vse a-aminokisline tvorijo komplekse z ioni dvovalentnih kovin. Najbolj stabilne so kompleksne notranje bakrove soli (kelatne spojine), ki nastanejo kot posledica interakcije z bakrovim (II) hidroksidom in so obarvane modro:

Delovanje dušikove kisline na alifatskih aminokislinah vodi do tvorbe hidroksi kislin, na aromatskih aminokislinah - diazo spojin.

Tvorba hidroksi kislin:

Reakcija diazotiranja:

(diazo spojina)

1. s sproščanjem molekularnega dušika N2:

2. brez sproščanja molekularnega dušika N2:

Kromoforna skupina azobenzena -N=N v azo spojinah povzroča rumeno, rumeno, oranžno ali druge barve snovi, ko se absorbirajo v vidnem območju svetlobe (400-800 nm). Skupina avksokroma

COOH spremeni in izboljša barvo zaradi π, π - konjugacije s π - elektronskim sistemom glavne skupine kromoforja.

Odnos aminokislin do toplote. Pri segrevanju aminokisline razpadejo v različne produkte, odvisno od njihove vrste. Pri segrevanju a-aminokisline Kot posledica medmolekularne dehidracije nastanejo ciklični amidi - diketopiperazini:

valin (Val) diizopropilni derivat

diketopiperazin

Pri segrevanju b-aminokisline Od njih se odcepi amoniak, da nastanejo α, β-nenasičene kisline s konjugiranim sistemom dvojnih vezi:

β-aminovalerijanska kislina penten-2-ojska kislina

(3-aminopentanojska kislina)

Ogrevanje g- in d-aminokisline spremlja intramolekularna dehidracija in tvorba notranjih cikličnih amidov - laktami:

γ-aminoizovalerijanska kislina γ-aminoizovalerijanski laktam

(4-amino-3-metilbutanojska kislina) kisline

Kemijske lastnosti a-aminokislin so v najbolj splošnem primeru določene s prisotnostjo karboksilnih in aminskih skupin na istem ogljikovem atomu. Specifičnost stranskih funkcionalnih skupin aminokislin določa razlike v njihovi reaktivnosti in individualnost posamezne aminokisline. V molekulah polipeptidov in proteinov pridejo do izraza lastnosti stranskih funkcionalnih skupin, t.j. potem ko aminske in karboksilne skupine opravijo svoje delo – tvorijo poliamidno verigo.

Torej, kemijske lastnosti samega aminokislinskega fragmenta delimo na reakcije aminov, reakcije karboksilnih kislin in lastnosti zaradi njihovega medsebojnega vpliva.

Karboksilna skupina se manifestira v reakcijah z alkalijami - tvorijo karboksilate, z alkoholi - tvorijo estre, z amoniakom in amini - tvorijo kislinske amide, a-aminokisline se pri segrevanju in pod delovanjem encimov precej zlahka dekarboksilirajo (shema 4.2.1) .

Ta reakcija ima pomemben fiziološki pomen, saj njeno izvajanje in vivo vodi do tvorbe ustreznih biogenih aminov, ki opravljajo številne specifične funkcije v živih organizmih. Pri dekarboksilaciji histidina nastane histamin, ki ima hormonski učinek. V človeškem telesu se veže, sprošča pri vnetnih in alergijskih reakcijah, anafilaktičnem šoku, povzroča širjenje kapilar, krčenje gladkih mišic in močno poveča izločanje klorovodikove kisline v želodcu.

Prav tako z reakcijo dekarboksilacije, skupaj z reakcijo hidroksilacije aromatskega obroča, iz triptofana nastane še en biogeni amin, serotonin. Pri človeku ga najdemo v črevesnih celicah v trombocitih, v strupu črevesnikov, mehkužcev, členonožcev in dvoživk ter v rastlinah (banane, kava, rakitovec). Serotonin opravlja mediatorske funkcije v centralnem in perifernem živčnem sistemu, vpliva na tonus krvnih žil, poveča odpornost kapilar in poveča število trombocitov v krvi (diagram 4.2.2).

Amino skupina aminokislin se kaže v reakcijah s kislinami, pri čemer nastanejo amonijeve soli in se acilira

Shema 4.2.1

Shema 4.2.2

in alkilira pri reakciji s kislinskimi halogenidi in alkilhalogenidi, z aldehidi tvori Schiffove baze, z dušikovo kislino pa kot navadni primarni amini tvori ustrezne hidroksi derivate, v tem primeru hidroksi kisline (Shema 4.2.3).

Shema 4.2.3

Hkratna udeležba amino skupine in karboksilne funkcije v kemijskih reakcijah je precej raznolika. a-aminokisline tvorijo komplekse z ioni številnih dvovalentnih kovin - ti kompleksi so zgrajeni s sodelovanjem dveh molekul aminokislin na kovinski ion, medtem ko kovina tvori dve vrsti vezi z ligandi: karboksilna skupina daje ionsko vez s kovino , amino skupina pa sodeluje s svojim osamljenim elektronskim parom, ki se koordinira s prostimi orbitalami kovine (donorsko-akceptorska vez), kar daje tako imenovane kelatne komplekse (Shema 4.2.4, kovine so razvrščene v vrsto glede na stabilnost kompleksi).

Ker molekula aminokisline vsebuje tako kislo kot bazično funkcijo, je interakcija med njima zagotovo neizogibna – vodi do nastanka notranje soli (zwitterion). Ker je sol šibke kisline in šibke baze, bo zlahka hidroliziral v vodni raztopini, tj. sistem je ravnovesen. V kristalnem stanju imajo aminokisline čisto zwitterionsko strukturo, od tod visoke koncentracije teh snovi (Shema 4.2.5).

Shema 4.2.4

Shema 4.2.5

Ninhidrinska reakcija je zelo pomembna za odkrivanje aminokislin v njihovi kvalitativni in kvantitativni analizi. Večina aminokislin reagira z ninhidrinom, pri čemer se sprosti ustrezen aldehid, raztopina pa se obarva intenzivno modro-vijolično (nm); oranžne raztopine (nm) dajo samo prolin in hidroksiprolin. Reakcijska shema je precej zapletena in njene vmesne stopnje niso povsem jasne, obarvani reakcijski produkt se imenuje "Ruemannova vijolična" (shema 4.2.6).

Diketopiperazini nastanejo s segrevanjem prostih aminokislin ali še bolje s segrevanjem njihovih estrov.

Shema 4.2.6

Reakcijski produkt je mogoče določiti po njegovi strukturi - kot derivat pirazinskega heterocikla in po reakcijski shemi - kot ciklični dvojni amid, saj nastane z interakcijo amino skupin s karboksilnimi funkcijami po shemi nukleofilne substitucije ( Shema 4.2.7).

Tvorba poliamidov α-aminokislin je različica zgoraj opisane reakcije za tvorbo dikepiperazinov in da

Shema 4.2.7

Shema 4.2.8

sorta, za katero je narava verjetno ustvarila ta razred spojin. Bistvo reakcije je nukleofilni napad aminske skupine ene α-aminokisline na karboksilno skupino druge α-aminokisline, medtem ko aminska skupina druge aminokisline zaporedno napada karboksilno skupino tretje aminokisline. itd. (diagram 4.2.8).

Rezultat reakcije je poliamid ali (imenovan v povezavi s kemijo beljakovin in beljakovinam podobnih spojin) polipeptid. V skladu s tem se fragment -CO-NH- imenuje peptidna enota ali peptidna vez.

Kemijsko obnašanje aminokislin določata dve funkcionalni skupini -NH 2 in –COOH. Za aminokisline so značilne reakcije na aminoskupini, karboksilni skupini in na radikalnem delu, odvisno od reagenta pa lahko medsebojno delovanje snovi poteka preko enega ali več reakcijskih centrov.

Zaradi svoje amfoternosti v živem organizmu imajo aminokisline vlogo puferskih snovi, ki vzdržujejo določeno koncentracijo vodikovih ionov. Puferske raztopine, pridobljene z interakcijo aminokislin z močnimi bazami, se pogosto uporabljajo v bioorganski in kemijski praksi. Soli aminokislin z mineralnimi kislinami so bolj topne v vodi kot proste aminokisline. Soli z organskimi kislinami so zmerno topne v vodi in se uporabljajo za identifikacijo in ločevanje aminokislin.

Alkiliranje poteka s sodelovanjem R-Ha1 ali Ar-Hal:

Pri reakciji aciliranja se uporabljajo kislinski kloridi ali kislinski anhidridi (acetil klorid, anhidrid ocetne kisline, benziloksikarbonil klorid):

Reakcije aciliranja in alkiliranja se uporabljajo za zaščito skupine aminokislin NH 2 med sintezo peptidov.

Reakcije, ki jih povzroča karboksilna skupina. S sodelovanjem karboksilne skupine aminokisline tvorijo soli, estre, amide in kislinske kloride v skladu s shemo, predstavljeno spodaj:

Če je pri -ogljikovem atomu v ogljikovodičnem radikalu substituent, ki odvzema elektrone (NO 2, CC1 3, COOH, COR itd.), ki polarizira vez CCOOH, potem se karboksilne kisline zlahka podvržejo reakcije dekarboksilacije. Dekarboksilacija α-aminokislin, ki vsebujejo skupino + NH 3 kot substituent, povzroči nastanek biogenih aminov. V živem organizmu se ta proces odvija pod delovanjem encima dekarboksilaze in vitamina piridoksal fosfata.

V laboratorijskih pogojih poteka reakcija s segrevanjem α-aminokisline v prisotnosti absorberjev CO 2, na primer Ba(OH) 2.

Z dekarboksilacijo -fenil--alanina, lizina, serina in histidina nastanejo fenamin, 1,5-diaminopentan (kadaverin), 2-aminoetanol-1 (kolamin) oziroma triptamin.

Reakcije aminokislin, ki vključujejo stransko skupino. Ko aminokislino tirozin nitriramo z dušikovo kislino, nastane dinitro derivat spojine, obarvane oranžno (ksantoproteinski test):

Redoks prehodi potekajo v sistemu cistein-cistin:

2 NS CH 2 CH(NH 2)COOH  HOOCCH(NH 2)CH 2 S–S CH2CH(NH2)COOH

HOOCCH(NH 2)CH 2 S– S CH 2 CH(NH 2)COOH  2 NS CH2CH(NH2)COOH

V nekaterih reakcijah aminokisline reagirajo na obe funkcionalni skupini hkrati.

Tvorba kompleksov s kovinami. Skoraj vse α-aminokisline tvorijo komplekse z ioni dvovalentnih kovin. Najbolj stabilne so kompleksne notranje bakrove soli (kelatne spojine), ki nastanejo kot posledica interakcije z bakrovim (II) hidroksidom in so obarvane modro:

Delovanje dušikove kisline na alifatske aminokisline vodi do tvorba hidroksi kislin in aromatskih - diazo spojin.

Tvorba hidroksi kislin:

Reakcija diazotiranja:

s sproščanjem molekularnega dušika N 2:

2. brez sproščanja molekularnega dušika N2:

Kromoforna skupina azobenzena -N=N v azo spojinah povzroča rumeno, rumeno, oranžno ali druge barve snovi, ko se absorbirajo v vidnem območju svetlobe (400-800 nm). Skupina avksokroma

COOH spremeni in okrepi barvo zaradi π, π - konjugacije s π - elektronskim sistemom glavne skupine kromoforja.

Odnos aminokislin do toplote. Pri segrevanju aminokisline razpadejo v različne produkte, odvisno od njihove vrste. Pri segrevanju  -amino kisline kot posledica medmolekularne dehidracije nastanejo ciklični amidi - diketopiperazini :