Sifat asam asam amino. Sifat kimia

Sifat asam amino dapat dibagi menjadi dua kelompok: kimia dan fisik.

Sifat kimia asam amino

Tergantung pada senyawanya, asam amino dapat menunjukkan sifat yang berbeda.

Interaksi asam amino:

Asam amino, sebagai senyawa amfoter, membentuk garam dengan asam dan basa.

Sebagai asam karboksilat, asam amino membentuk turunan fungsional: garam, ester, Amida.

Interaksi dan sifat asam amino dengan alasan:
Garam terbentuk:

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O

Garam natrium + asam 2-aminoasetat Garam natrium dari asam aminoasetat (glisin) + air

Interaksi dengan alkohol:

Asam amino dapat bereaksi dengan alkohol dengan adanya gas hidrogen klorida, berubah menjadi ester. Ester asam amino tidak memiliki struktur bipolar dan merupakan senyawa yang mudah menguap.

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O.

Metil ester / asam 2-aminoasetat /

Interaksi amonia:

Amida terbentuk:

NH 2 -CH(R)-COOH + H-NH 2 = NH 2 -CH(R)-CONH 2 + H 2 O

Interaksi asam amino dengan asam kuat:

Kami mendapatkan garam:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (atau HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)

Ini adalah sifat kimia dasar asam amino.

Sifat fisik asam amino

Mari kita daftar sifat fisik asam amino:

Tanpa warna
Memiliki bentuk kristal
Kebanyakan asam amino mempunyai rasa yang manis, namun tergantung pada radikalnya (R), asam amino tersebut dapat terasa pahit atau tidak berasa
Mudah larut dalam air, tetapi sulit larut dalam banyak pelarut organik
Asam amino memiliki sifat aktivitas optik
Meleleh dengan dekomposisi pada suhu di atas 200°C
Tidak mudah menguap
Larutan asam amino dalam air dalam lingkungan asam dan basa menghantarkan arus listrik

Asam amino menunjukkan sifat asam dan amina. Jadi, mereka membentuk garam (karena sifat asam dari gugus karboksil):

NH 2 CH 2 COOH + NaOH (NH 2 CH 2 COO)Na + H 2 O

glisin natrium glisinat

dan ester (seperti asam organik lainnya):

NH 2 CH 2 COOH + C 2 H 5 OHNH 2 CH 2 C(O)OC 2 H 5 + H 2 O

glisin etilglisinat

Dengan asam yang lebih kuat, asam amino menunjukkan sifat basa dan membentuk garam karena sifat dasar gugus amino:

glisin wisteria klorida

Protein paling sederhana adalah polipeptida yang mengandung setidaknya 70 residu asam amino dalam strukturnya dan memiliki berat molekul lebih dari 10.000 Da (dalton). Dalton - satuan ukuran massa protein, 1 dalton sama dengan 1,66054·10 -27 kg (satuan massa karbon). Senyawa serupa yang terdiri dari residu asam amino lebih sedikit diklasifikasikan sebagai peptida. Peptida pada dasarnya adalah beberapa hormon - insulin, oksitosin, vasopresin. Beberapa peptida adalah pengatur kekebalan. Beberapa antibiotik (siklosporin A, gramicidins A, B, C dan S), alkaloid, racun lebah dan tawon, ular, jamur beracun (phalloidin dan amanitin dari jamur payung), racun kolera dan botulinum, dll memiliki sifat peptida.

Tingkat organisasi struktural molekul protein.

Molekul protein memiliki struktur yang kompleks. Ada beberapa tingkatan organisasi struktural molekul protein - struktur primer, sekunder, tersier, dan kuaterner.

Struktur primer didefinisikan sebagai urutan linier residu asam amino proteinogenik yang dihubungkan oleh ikatan peptida (Gbr. 5):

Gambar.5. Struktur primer molekul protein

Struktur utama molekul protein ditentukan secara genetik untuk setiap protein spesifik dalam urutan nukleotida RNA pembawa pesan. Struktur primer juga menentukan tingkat organisasi molekul protein yang lebih tinggi.

Struktur sekunder - konformasi (yaitu lokasi dalam ruang) dari masing-masing bagian molekul protein. Struktur sekunder dalam protein dapat diwakili oleh struktur -heliks,  (struktur lembaran terlipat) (Gbr. 6).

Gambar.6. Struktur sekunder protein

Struktur sekunder protein dipertahankan oleh ikatan hidrogen antara kelompok peptida.

Struktur tersier - konformasi seluruh molekul protein, mis. penataan ruang seluruh rantai polipeptida, termasuk susunan radikal samping. Untuk sejumlah besar protein, koordinat semua atom protein diperoleh dengan analisis difraksi sinar-X, kecuali koordinat atom hidrogen. Semua jenis interaksi mengambil bagian dalam pembentukan dan stabilisasi struktur tersier: hidrofobik, elektrostatik (ionik), ikatan kovalen disulfida, ikatan hidrogen. Radikal residu asam amino berpartisipasi dalam interaksi ini. Di antara ikatan yang memiliki struktur tersier, perlu diperhatikan: a) jembatan disulfida (- S - S -); b) jembatan ester (antara gugus karboksil dan gugus hidroksil); c) jembatan garam (antara gugus karboksil dan gugus amino); d) ikatan hidrogen.

Sesuai dengan bentuk molekul protein, ditentukan oleh struktur tersier, kelompok protein berikut dibedakan:

1) Protein globular , yang berbentuk globule (bola). Protein tersebut termasuk, misalnya, mioglobin, yang memiliki 5 segmen heliks α dan tidak ada lipatan β, imunoglobulin, yang tidak memiliki heliks α; elemen utama dari struktur sekunder adalah lipatan β

2) Protein fibrilar . Protein ini memiliki bentuk seperti benang memanjang; mereka menjalankan fungsi struktural dalam tubuh. Pada struktur primer, mereka mempunyai daerah berulang dan membentuk struktur sekunder yang cukup seragam untuk keseluruhan rantai polipeptida. Jadi, protein α - keratin (komponen protein utama kuku, rambut, kulit) dibangun dari α - heliks yang diperluas. Ada elemen struktur sekunder yang kurang umum, misalnya rantai polipeptida kolagen, yang membentuk heliks kidal dengan parameter yang sangat berbeda dari parameter heliks α. Dalam serat kolagen, tiga rantai polipeptida heliks dipelintir menjadi satu superheliks tangan kanan (Gbr. 7):

Gambar 7 Struktur tersier kolagen

Struktur protein kuarter. Struktur kuaterner protein mengacu pada cara rantai polipeptida individu (identik atau berbeda) dengan struktur tersier disusun dalam ruang, yang mengarah pada pembentukan formasi makromolekul (multimer) yang terpadu secara struktural dan fungsional. Tidak semua protein memiliki struktur kuaterner. Contoh protein dengan struktur kuaterner adalah hemoglobin yang terdiri dari 4 subunit. Protein ini terlibat dalam pengangkutan gas dalam tubuh.

Saat pecah disulfida dan jenis ikatan yang lemah dalam molekul, semua struktur protein, kecuali struktur primer, hancur (seluruhnya atau sebagian), dan protein kehilangan strukturnya. properti asli (sifat-sifat molekul protein yang melekat di dalamnya dalam keadaan alami (asli)). Proses ini disebut denaturasi protein . Faktor penyebab denaturasi protein antara lain suhu tinggi, penyinaran sinar ultraviolet, asam dan basa pekat, garam logam berat dan lain-lain.

Protein dibagi menjadi sederhana (protein), hanya terdiri dari asam amino, dan kompleks (protein), selain asam amino, mengandung zat nonprotein lainnya, misalnya karbohidrat, lipid, asam nukleat. Bagian non-protein dari protein kompleks disebut gugus prostetik.

Protein sederhana, hanya terdiri dari residu asam amino, tersebar luas di dunia hewan dan tumbuhan. Saat ini belum ada klasifikasi yang jelas mengenai senyawa tersebut.

sejarah

Mereka memiliki berat molekul yang relatif rendah (12-13 ribu), dengan dominasi sifat basa. Terlokalisasi terutama di inti sel, larut dalam asam lemah, diendapkan oleh amonia dan alkohol. Mereka hanya memiliki struktur tersier. Dalam kondisi alami, mereka terikat erat pada DNA dan merupakan bagian dari nukleoprotein. Fungsi utamanya adalah pengaturan transfer informasi genetik dari DNA dan RNA (transmisi dapat diblokir).

Protamin

Protein ini memiliki berat molekul paling rendah (hingga 12 ribu). Pameran menyatakan sifat-sifat dasar. Larut dengan baik dalam air dan asam lemah. Terkandung dalam sel germinal dan merupakan sebagian besar protein kromatin. Seperti histon, mereka membentuk kompleks dengan DNA dan memberikan stabilitas kimia pada DNA, tetapi tidak seperti histon, mereka tidak menjalankan fungsi pengaturan.

Glutenin

Protein nabati terkandung dalam gluten dari biji serealia dan beberapa tanaman lainnya, di bagian hijau tanaman. Tidak larut dalam air, larutan garam dan etanol, tetapi sangat larut dalam larutan alkali lemah. Mereka mengandung semua asam amino esensial dan merupakan produk makanan lengkap.

Prolamin

Protein nabati. Terkandung dalam gluten tanaman sereal. Mereka hanya larut dalam alkohol 70% (hal ini dijelaskan oleh tingginya kandungan prolin dan asam amino non-polar dalam protein ini).

Proteinoid.

Proteinoid termasuk protein jaringan pendukung (tulang, tulang rawan, ligamen, tendon, kuku, rambut); Protein ini tidak larut atau sulit larut dalam campuran air, garam dan air-alkohol. Proteinoid termasuk keratin, kolagen, fibroin.

Albumin

Ini adalah protein asam dengan berat molekul rendah (15-17 ribu), larut dalam air dan larutan garam lemah. Diendapkan oleh garam netral pada saturasi 100%. Mereka berpartisipasi dalam menjaga tekanan osmotik darah dan mengangkut berbagai zat bersama darah. Terkandung dalam serum darah, susu, putih telur.

Globulin

Berat molekul hingga 100 ribu. Tidak larut dalam air, tetapi larut dalam larutan garam lemah dan mengendap dalam larutan yang kurang pekat (sudah pada saturasi 50%). Terkandung dalam biji tanaman, terutama kacang-kacangan dan minyak sayur; dalam plasma darah dan beberapa cairan biologis lainnya. Mereka melakukan fungsi pertahanan kekebalan dan memastikan daya tahan tubuh terhadap penyakit menular virus.

Perilaku kimia asam amino ditentukan oleh dua gugus fungsi -NH 2 dan -COOH. Asam amino dicirikan oleh reaksi pada gugus amino, gugus karboksil dan pada bagian radikal, dan tergantung pada reagennya, interaksi zat dapat terjadi melalui satu atau lebih pusat reaksi.

Sifat amfoter asam amino. Memiliki gugus asam dan basa dalam molekulnya, asam amino dalam larutan berair berperilaku seperti senyawa amfoter pada umumnya. Dalam larutan asam mereka menunjukkan sifat basa, bereaksi sebagai basa, dalam larutan basa - sebagai asam, masing-masing membentuk dua kelompok garam:

Karena sifat amfoternya dalam organisme hidup, asam amino berperan sebagai zat penyangga yang mempertahankan konsentrasi ion hidrogen tertentu. Larutan penyangga yang diperoleh melalui interaksi asam amino dengan basa kuat banyak digunakan dalam praktik bioorganik dan kimia. Garam asam amino dengan asam mineral lebih larut dalam air dibandingkan asam amino bebas. Garam dengan asam organik sedikit larut dalam air dan digunakan untuk mengidentifikasi dan memisahkan asam amino.

Reaksi yang disebabkan oleh gugus amino. Dengan partisipasi gugus amino, asam amino membentuk garam amonium dengan asam, diasilasi, dialkilasi , bereaksi dengan asam nitrat dan aldehida menurut skema berikut:

Alkilasi dilakukan dengan partisipasi R-Ha1 atau Ar-Hal:

Dalam reaksi asilasi, asam klorida atau anhidrida asam digunakan (asetil klorida, anhidrida asetat, benziloksikarbonil klorida):

Reaksi asilasi dan alkilasi digunakan untuk melindungi gugus asam amino NH2 selama sintesis peptida.

Reaksi yang disebabkan oleh gugus karboksil. Dengan partisipasi gugus karboksil, asam amino membentuk garam, ester, Amida, dan asam klorida sesuai dengan skema di bawah ini:

Jika pada atom a-karbon pada radikal hidrokarbon terdapat substituen penarik elektron (-NO 2, -CC1 3, -COOH, -COR, dll) yang mempolarisasi ikatan C®COOH, kemudian asam karboksilat mudah mengalami reaksi dekarboksilasi. Dekarboksilasi asam a-amino yang mengandung gugus + NH 3 sebagai substituen mengarah pada pembentukan amina biogenik. Dalam organisme hidup, proses ini terjadi di bawah pengaruh enzim dekarboksilase dan vitamin piridoksal fosfat.

Dalam kondisi laboratorium, reaksi dilakukan dengan memanaskan asam a-amino dengan adanya penyerap CO 2, misalnya Ba(OH) 2.

Dekarboksilasi b-fenil-a-alanin, lisin, serin, dan histidin masing-masing menghasilkan fenamin, 1,5-diaminopentana (kadaverin), 2-aminoetanol-1 (kolamin), dan triptamin.

Reaksi asam amino yang melibatkan gugus samping. Ketika asam amino tirosin dinitrasi dengan asam nitrat, terbentuk senyawa turunan dinitro, berwarna oranye (uji xanthoprotein):

Transisi redoks terjadi pada sistem sistein-sistin:

2HS CH 2 CH(NH 2)COOH ¾¾¾® HOOCCH(NH 2)CH 2 S-S CH2CH(NH2)COOH

HOOCCH(NH 2)CH 2 S-S CH 2 CH(NH 2)COOH ¾¾¾® 2 NS CH2CH(NH2)COOH

Dalam beberapa reaksi, asam amino bereaksi pada kedua gugus fungsi secara bersamaan.

Pembentukan kompleks dengan logam. Hampir semua asam a-amino membentuk kompleks dengan ion logam divalen. Yang paling stabil adalah garam tembaga internal kompleks (senyawa khelat), terbentuk sebagai hasil interaksi dengan tembaga (II) hidroksida dan berwarna biru:

Aksi asam nitrat pada asam amino alifatik mengarah pada pembentukan asam hidroksi, pada asam amino aromatik - senyawa diazo.

Pembentukan asam hidroksi:

Reaksi diazotisasi:

(senyawa diazo)

1. dengan pelepasan molekul nitrogen N2:

2. tanpa pelepasan molekul nitrogen N2:

Gugus kromofor azobenzena -N=N pada senyawa azo menyebabkan zat menjadi kuning, kuning, jingga atau warna lain bila diserap pada daerah cahaya tampak (400-800 nm). kelompok auksokrom

COOH mengubah dan meningkatkan warna karena π, π - konjugasi dengan π - sistem elektronik dari kelompok utama kromofor.

Hubungan asam amino dengan panas. Ketika dipanaskan, asam amino terurai membentuk produk yang berbeda tergantung pada jenisnya. Saat dipanaskan asam a-amino Sebagai hasil dari dehidrasi antarmolekul, Amida siklik terbentuk - diketopiperazine:

turunan valin (Val) diisopropil

diketopiperazine

Saat dipanaskan asam b-amino Amonia dipisahkan darinya dengan pembentukan asam tak jenuh α, β dengan sistem ikatan rangkap terkonjugasi:

Asam β-aminovalerat asam penten-2-oat

(asam 3-aminopentanoat)

Pemanasan asam g- dan d-amino disertai dengan dehidrasi intramolekul dan pembentukan Amida siklik internal - laktam:

Asam γ-aminoisovalerat γ-aminoisovalerat laktam

(asam 4-amino-3-metilbutanoat).

Sifat kimia asam a-amino ditentukan, dalam kasus yang paling umum, oleh adanya gugus karboksil dan amina pada atom karbon yang sama. Kekhususan gugus fungsi samping asam amino menentukan perbedaan reaktivitasnya dan individualitas masing-masing asam amino. Sifat-sifat gugus fungsi samping muncul ke permukaan dalam molekul polipeptida dan protein, yaitu. setelah gugus amina dan karboksil melakukan tugasnya - mereka membentuk rantai poliamida.

Jadi, sifat kimia dari fragmen asam amino itu sendiri terbagi menjadi reaksi amina, reaksi asam karboksilat dan sifat karena pengaruh timbal baliknya.

Gugus karboksil memanifestasikan dirinya dalam reaksi dengan basa - membentuk karboksilat, dengan alkohol - membentuk ester, dengan amonia dan amina - membentuk asam amino, asam a-amino cukup mudah didekarboksilasi ketika dipanaskan dan di bawah aksi enzim (Skema 4.2.1) .

Reaksi ini memiliki signifikansi fisiologis yang penting, karena penerapannya secara in vivo mengarah pada pembentukan amina biogenik yang sesuai yang melakukan sejumlah fungsi spesifik dalam organisme hidup. Ketika histidin didekarboksilasi, histamin terbentuk, yang memiliki efek hormonal. Dalam tubuh manusia, ia terikat, dilepaskan selama reaksi inflamasi dan alergi, syok anafilaksis, menyebabkan perluasan kapiler, kontraksi otot polos, dan secara tajam meningkatkan sekresi asam klorida di lambung.

Selain itu, melalui reaksi dekarboksilasi, bersama dengan reaksi hidroksilasi cincin aromatik, amina biogenik lainnya, serotonin, terbentuk dari triptofan. Ini ditemukan pada manusia di sel usus di trombosit, dalam racun coelenterata, moluska, artropoda dan amfibi, dan ditemukan pada tumbuhan (pisang, kopi, buckthorn laut). Serotonin melakukan fungsi mediator pada sistem saraf pusat dan perifer, mempengaruhi tonus pembuluh darah, meningkatkan resistensi kapiler, dan meningkatkan jumlah trombosit dalam darah (Diagram 4.2.2).

Gugus amino asam amino memanifestasikan dirinya dalam reaksi dengan asam, membentuk garam amonium, dan diasilasi

Skema 4.2.1

Skema 4.2.2

dan alkilat bila bereaksi dengan asam halida dan alkil halida, dengan aldehida membentuk basa Schiff, dan dengan asam nitrat, seperti amina primer biasa, membentuk turunan hidroksi yang sesuai, dalam hal ini asam hidroksi (Skema 4.2.3).

Skema 4.2.3

Partisipasi simultan gugus amino dan fungsi karboksil dalam reaksi kimia cukup beragam. a-Asam amino membentuk kompleks dengan ion dari banyak logam divalen - kompleks ini dibangun dengan partisipasi dua molekul asam amino per ion logam, sedangkan logam membentuk dua jenis ikatan dengan ligan: gugus karboksil memberikan ikatan ionik dengan logam , dan gugus amino berpartisipasi dengan pasangan elektron bebasnya, berkoordinasi dengan orbital bebas logam (ikatan donor-akseptor), menghasilkan apa yang disebut kompleks khelat (Skema 4.2.4, logam disusun dalam satu baris sesuai dengan stabilitas kompleks).

Karena molekul asam amino mengandung fungsi asam dan basa, interaksi di antara keduanya tidak dapat dihindari - hal ini mengarah pada pembentukan garam internal (zwitterion). Karena merupakan garam dari asam lemah dan basa lemah, ia akan mudah terhidrolisis dalam larutan air, yaitu. sistemnya adalah keseimbangan. Dalam keadaan kristal, asam amino memiliki struktur zwitterionik murni, sehingga konsentrasi zat ini tinggi (Skema 4.2.5).

Skema 4.2.4

Skema 4.2.5

Reaksi ninhidrin sangat penting untuk mendeteksi asam amino dalam analisis kualitatif dan kuantitatifnya. Sebagian besar asam amino bereaksi dengan ninhidrin, melepaskan aldehida yang sesuai, dan larutan berubah menjadi biru-ungu (nm) larutan oranye (nm) hanya menghasilkan prolin dan hidroksiprolin. Skema reaksinya cukup rumit dan tahap peralihannya tidak sepenuhnya jelas; produk reaksi berwarna disebut “Ruemann violet” (Skema 4.2.6).

Diketopiperazine dibentuk dengan memanaskan asam amino bebas, atau lebih baik lagi, dengan memanaskan esternya.

Skema 4.2.6

Produk reaksi dapat ditentukan berdasarkan strukturnya - sebagai turunan dari heterosiklik pirazin, dan berdasarkan skema reaksi - sebagai Amida ganda siklik, karena dibentuk oleh interaksi gugus amino dengan fungsi karboksil sesuai dengan skema substitusi nukleofilik ( Skema 4.2.7).

Pembentukan poliamida asam α-amino merupakan variasi dari reaksi pembentukan dikepiperazin yang dijelaskan di atas, dan itu

Skema 4.2.7

Skema 4.2.8

suatu variasi dimana Alam mungkin menciptakan kelas senyawa ini. Inti dari reaksi tersebut adalah serangan nukleofilik gugus amina dari satu asam α-amino terhadap gugus karboksil dari asam α-amino kedua, sedangkan gugus amina dari asam amino kedua berturut-turut menyerang gugus karboksil dari asam amino ketiga. , dll. (diagram 4.2.8).

Hasil reaksinya adalah poliamida atau (disebut dalam kaitannya dengan kimia protein dan senyawa mirip protein) polipeptida. Oleh karena itu, fragmen -CO-NH- disebut unit peptida atau ikatan peptida.

Perilaku kimia asam amino ditentukan oleh dua gugus fungsi -NH 2 dan –COOH. Asam amino dicirikan oleh reaksi pada gugus amino, gugus karboksil dan pada bagian radikal, dan tergantung pada reagennya, interaksi zat dapat terjadi melalui satu atau lebih pusat reaksi.

Karena sifat amfoternya dalam organisme hidup, asam amino berperan sebagai zat penyangga yang mempertahankan konsentrasi ion hidrogen tertentu. Larutan penyangga yang diperoleh melalui interaksi asam amino dengan basa kuat banyak digunakan dalam praktik bioorganik dan kimia. Garam asam amino dengan asam mineral lebih larut dalam air dibandingkan asam amino bebas. Garam dengan asam organik sedikit larut dalam air dan digunakan untuk mengidentifikasi dan memisahkan asam amino.

Alkilasi dilakukan dengan partisipasi R-Ha1 atau Ar-Hal:

Dalam reaksi asilasi, asam klorida atau anhidrida asam digunakan (asetil klorida, anhidrida asetat, benziloksikarbonil klorida):

Reaksi asilasi dan alkilasi digunakan untuk melindungi gugus asam amino NH2 selama sintesis peptida.

Reaksi yang disebabkan oleh gugus karboksil. Dengan partisipasi gugus karboksil, asam amino membentuk garam, ester, Amida, dan asam klorida sesuai dengan skema di bawah ini:

Jika pada atom -karbon dalam radikal hidrokarbon terdapat substituen penarik elektron (NO 2, CC1 3, COOH, COR, dll.), yang mempolarisasi ikatan CCOOH, maka asam karboksilat mudah mengalami reaksi dekarboksilasi. Dekarboksilasi asam α-amino yang mengandung gugus + NH 3 sebagai substituen mengarah pada pembentukan amina biogenik. Dalam organisme hidup, proses ini terjadi di bawah pengaruh enzim dekarboksilase dan vitamin piridoksal fosfat.

Dalam kondisi laboratorium, reaksi dilakukan dengan memanaskan asam α-amino dengan adanya penyerap CO 2, misalnya Ba(OH) 2.

Dekarboksilasi -fenil--alanin, lisin, serin dan histidin masing-masing menghasilkan fenamin, 1,5-diaminopentana (kadaverin), 2-aminoetanol-1 (kolamin) dan triptamin.

Reaksi asam amino yang melibatkan gugus samping. Ketika asam amino tirosin dinitrasi dengan asam nitrat, terbentuk senyawa turunan dinitro, berwarna oranye (uji xanthoprotein):

Transisi redoks terjadi pada sistem sistein-sistin:

2 NS CH 2 CH(NH 2)COOH  HOOCCH(NH 2)CH 2 S–S CH2CH(NH2)COOH

HOOCCH(NH 2)CH 2 S– S CH 2 CH(NH 2)COOH  2 NS CH2CH(NH2)COOH

Dalam beberapa reaksi, asam amino bereaksi pada kedua gugus fungsi secara bersamaan.

Pembentukan kompleks dengan logam. Hampir semua asam α-amino membentuk kompleks dengan ion logam divalen. Yang paling stabil adalah garam tembaga internal kompleks (senyawa khelat), terbentuk sebagai hasil interaksi dengan tembaga (II) hidroksida dan berwarna biru:

Aksi asam nitrat menjadi asam amino alifatik mengarah ke pembentukan asam hidroksi, dan senyawa aromatik - diazo.

Pembentukan asam hidroksi:

Reaksi diazotisasi:

dengan pelepasan molekul nitrogen N 2:

2. tanpa pelepasan molekul nitrogen N2:

Gugus kromofor azobenzena -N=N pada senyawa azo menyebabkan zat menjadi kuning, kuning, jingga atau warna lain bila diserap pada daerah cahaya tampak (400-800 nm). kelompok auksokrom

COOH mengubah dan meningkatkan warna karena π, π - konjugasi dengan π - sistem elektronik dari kelompok utama kromofor.

Hubungan asam amino dengan panas. Ketika dipanaskan, asam amino terurai membentuk produk yang berbeda tergantung pada jenisnya. Saat dipanaskan  -asam amino sebagai akibat dari dehidrasi antarmolekul, Amida siklik terbentuk - diketopiperazin :

turunan valin (Val) diisopropil

diketopiperazine

Saat dipanaskan  -asam amino Amonia dipisahkan darinya dengan pembentukan asam tak jenuh α, β dengan sistem ikatan rangkap terkonjugasi:

Asam β-aminovalerat asam penten-2-oat

(asam 3-aminopentanoat)

Pemanasan  - Dan  -asam amino disertai dengan dehidrasi intramolekul dan pembentukan Amida siklik internal – laktam:

Asam γ-aminoisovalerat γ-aminoisovalerat laktam

(asam 4-amino-3-metilbutanoat).